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万見
- PDB-3sod: CHANGES IN CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE AND THERMOSTABILITY OF A CU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sod
タイトルCHANGES IN CRYSTALLOGRAPHIC STRUCTURE AND THERMOSTABILITY OF A CU,ZN SUPEROXIDE DISMUTASE MUTANT RESULTING FROM THE REMOVAL OF BURIED CYSTEINE
要素COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (SUPEROXIDE ACCEPTOR)
機能・相同性
機能・相同性情報


Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / regulation of protein kinase activity / retina homeostasis / negative regulation of cholesterol biosynthetic process ...Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / regulation of protein kinase activity / retina homeostasis / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / myeloid cell homeostasis / positive regulation of catalytic activity / muscle cell cellular homeostasis / heart contraction / superoxide metabolic process / superoxide dismutase / transmission of nerve impulse / superoxide dismutase activity / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / ovarian follicle development / glutathione metabolic process / embryo implantation / : / dendrite cytoplasm / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / regulation of mitochondrial membrane potential / positive regulation of cytokine production / locomotory behavior / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / regulation of blood pressure / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / peroxisome / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / spermatogenesis / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / copper ion binding / neuronal cell body / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Mcree, D.E. / Redford, S.M. / Getzoff, E.D. / Lepock, J.R. / Hallewell, R.A. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1990
タイトル: Changes in crystallographic structure and thermostability of a Cu,Zn superoxide dismutase mutant resulting from the removal of a buried cysteine.
著者: McRee, D.E. / Redford, S.M. / Getzoff, E.D. / Lepock, J.R. / Hallewell, R.A. / Tainer, J.A.
履歴
登録1990年6月26日処理サイト: BNL
改定 1.01993年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
Y: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
G: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
B: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,78512
ポリマ－62,2694
非ポリマー5168
水00
1
O: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
Y: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3936
ポリマ－31,1352
非ポリマー2584
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
G: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
B: COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3936
ポリマ－31,1352
非ポリマー2584
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.500, 89.400, 70.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.8754, 0.1098, -0.4707), (0.1633, -0.8494, -0.5018), (-0.455, -0.5162, 0.7257)-60.022, 30.766, -6.904
2given(0.9558, 0.0244, -0.2931), (-0.0256, -0.9858, -0.1658), (-0.293, 0.166, -0.9416)2.998, 32.29, -2.7
3given(-0.7631, 0.2347, -0.6022), (-0.0343, 0.9157, 0.4004), (0.6454, 0.3262, -0.6907)-52.144, 5.647, 23.811

-
要素

#1: タンパク質
COPPER,ZINC SUPEROXIDE DISMUTASE


分子量: 15567.311 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00442, superoxide dismutase
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.17 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
149 %(v/v)MPD11
230 mMpotassium phosphate11
30.5 %antibiotic-antimycotic11
410 mg/mlprotein11

-
データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / Num. obs: 28705 / % possible obs: 82 % / Num. measured all: 60573 / Rmerge(I) obs: 0.099
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 2.2 Å / % possible obs: 68 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.19 / 最高解像度: 2.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4376 0 8 0 4384
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.03
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg4
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 23715 / σ(I): 3 / Rfactor obs: 0.19 / Rfactor Rwork: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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