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- PDB-3sjb: Crystal structure of S. cerevisiae Get3 in the open state in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sjb
タイトルCrystal structure of S. cerevisiae Get3 in the open state in complex with Get1 cytosolic domain
要素
  • ATPase GET3
  • Golgi to ER traffic protein 1
キーワードHYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / Coiled-coil / receptor complex / TA-protein biogenesis / GET pathway / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein localization to endoplasmic reticulum membrane / GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to arsenic-containing substance / response to metal ion ...establishment of protein localization to endoplasmic reticulum membrane / GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to arsenic-containing substance / response to metal ion / protein transmembrane transporter activity / mitophagy / protein-membrane adaptor activity / protein folding chaperone / guanyl-nucleotide exchange factor activity / mitochondrial membrane / unfolded protein binding / cellular response to oxidative stress / response to heat / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Get 1, fungi / Helix hairpin bin / Get1 family / CHD5-like protein / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / Helix hairpin bin domain superfamily / Helix Hairpins ...Get 1, fungi / Helix hairpin bin / Get1 family / CHD5-like protein / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / Helix hairpin bin domain superfamily / Helix Hairpins / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Golgi to ER traffic protein 1 / ATPase GET3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Reitz, S. / Wild, K. / Sinning, I.
引用ジャーナル: Science / 年: 2011
タイトル: Structural basis for tail-anchored membrane protein biogenesis by the Get3-receptor complex.
著者: Stefer, S. / Reitz, S. / Wang, F. / Wild, K. / Pang, Y.Y. / Schwarz, D. / Bomke, J. / Hein, C. / Lohr, F. / Bernhard, F. / Denic, V. / Dotsch, V. / Sinning, I.
履歴
登録2011年6月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年12月14日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase GET3
B: ATPase GET3
C: Golgi to ER traffic protein 1
D: Golgi to ER traffic protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,9509
ポリマ－103,5054
非ポリマー4455
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7010 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area34910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.900, 112.900, 310.481
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 ATPase GET3


分子量: 40464.730 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GET3, ARR4, YDL100C, D2371 / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q12154, 加水分解酵素; 酸無水物に作用
#2: タンパク質 Golgi to ER traffic protein 1


分子量: 11287.648 Da / 分子数: 2 / Fragment: Get1 cytosolic domain from residue 19 to 103 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GET1, MDM39, YGL020C / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P53192
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1 M LiCl, 20% PEG 6000, 0.1 M Tris/HCl, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9395 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9395 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→93.3 Å / Num. obs: 18481 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2.6 / Observed criterion σ(I): 2.6 / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.092
反射 シェル解像度: 3.3→3.48 Å / % possible all: 95.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WOJ

2woj


解像度: 3.3→48.887 Å / SU ML: 0.35 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2433 941 5.11 %random
Rwork0.1946 ---
obs0.197 18397 99.61 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 103.091 Å2 / ksol: 0.321 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.1929 Å20 Å20 Å2
2---2.1929 Å2-0 Å2
3---4.3857 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→48.887 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5802 0 21 0 5823
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095917
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1947969
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3722213
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075886
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041029
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.4740.29381550.23572399X-RAY DIFFRACTION100
3.474-3.69160.23331310.19812436X-RAY DIFFRACTION100
3.6916-3.97650.23761280.16652453X-RAY DIFFRACTION100
3.9765-4.37640.2341250.15212478X-RAY DIFFRACTION100
4.3764-5.00920.20451260.14632495X-RAY DIFFRACTION100
5.0092-6.30890.2081420.18742533X-RAY DIFFRACTION100
6.3089-48.89250.27451340.23482662X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1432-0.6934-0.72781.1653-0.06411.1641-0.22510.0046-0.16810.0287-0.04590.16360.03570.18940.26410.296-0.020.02750.65420.14810.570530.6348-54.25059.0478
21.3570.00111.16281.32230.01521.30610.3118-0.9221-0.216-0.3881-0.10440.42720.0683-0.5793-0.1410.8631-0.0445-0.12541.5850.31991.074330.0448-62.244133.9007
31.9155-0.02331.06571.9573-0.07651.5501-0.2375-0.08270.14520.0165-0.0878-0.0802-0.0624-0.08940.30950.23610.017-0.02140.5920.04730.5235-1.1104-40.84926.7329
42.40560.29980.69911.2476-0.00851.4367-0.4849-1.35630.6812-0.23730.38650.07970.0452-0.43550.24740.89620.3692-0.25341.4147-0.44861.0895-0.0796-25.890229.7652
50.7317-0.6906-0.96271.947-0.82292.8361-0.00910.06780.0753-0.07660.50960.17110.27820.4809-0.25460.6024-0.1010.14080.84960.22790.64176.4568-58.633937.3594
6-0.27290.18450.7844-0.1953-0.09191.08220.21150.14330.49060.05580.0929-0.0595-0.02990.3186-0.38740.9748-0.1336-0.11611.1808-0.31380.903423.3108-28.263637.3276
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and ((resseq 4:88) or (resseq 158:170) or (resseq 233:354))
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and ((resseq 89:157) or (resseq 172:232))
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and ((resseq 4:88) or (resseq 158:170) or (resseq 233:354))
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and ((resseq 89:157) or (resseq 172:232))
5X-RAY DIFFRACTION5chain C and resseq 20:82
6X-RAY DIFFRACTION6chain D and resseq 19:90

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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