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万見
- PDB-3sf4: Crystal structure of the complex between the conserved cell polar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sf4
タイトルCrystal structure of the complex between the conserved cell polarity proteins Inscuteable and LGN
要素
  • G-protein-signaling modulator 2
  • Protein inscuteable homolog
キーワードSIGNALING PROTEIN/PROTEIN BINDING / tetratricopeptide repeat / TPR / cell polarity / asymmetric cell division / mitotic spindle orientation / Cytoplasm and cell cortex / SIGNALING PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral cell cortex / cell cortex region / maintenance of centrosome location / regulation of asymmetric cell division / asymmetric cell division / apical cortex / cytoskeletal anchor activity / positive regulation of spindle assembly / response to light intensity / apical protein localization ...lateral cell cortex / cell cortex region / maintenance of centrosome location / regulation of asymmetric cell division / asymmetric cell division / apical cortex / cytoskeletal anchor activity / positive regulation of spindle assembly / response to light intensity / apical protein localization / GDP-dissociation inhibitor activity / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / mitotic spindle pole / dynein complex binding / establishment of mitotic spindle orientation / G-protein alpha-subunit binding / lateral plasma membrane / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of mitotic spindle organization / mitotic spindle organization / regulation of protein stability / nervous system development / cell cortex / protein-macromolecule adaptor activity / G alpha (i) signalling events / cell differentiation / postsynaptic density / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / cell division / nucleotide binding / centrosome / protein-containing complex / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inscuteable LGN-binding domain / Protein inscuteable homologue, LGN-binding domain / Protein inscuteable homologue, LGN-binding domain superfamily / Inscuteable LGN-binding domain / Defensin A-like / Inscuteable / Protein inscuteable homologue, C-terminal domain / Protein inscuteable C-terminal / : / GoLoco motif ...Inscuteable LGN-binding domain / Protein inscuteable homologue, LGN-binding domain / Protein inscuteable homologue, LGN-binding domain superfamily / Inscuteable LGN-binding domain / Defensin A-like / Inscuteable / Protein inscuteable homologue, C-terminal domain / Protein inscuteable C-terminal / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Other non-globular / Tetratricopeptide repeat domain / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Special / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
G-protein-signaling modulator 2 / Protein inscuteable homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yuzawa, S. / Kamakura, S. / Iwakiri, Y. / Hayase, J. / Sumimoto, H.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural basis for interaction between the conserved cell polarity proteins Inscuteable and Leu-Gly-Asn repeat-enriched protein (LGN)
著者: Yuzawa, S. / Kamakura, S. / Iwakiri, Y. / Hayase, J. / Sumimoto, H.
履歴
登録2011年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G-protein-signaling modulator 2
B: G-protein-signaling modulator 2
C: G-protein-signaling modulator 2
D: Protein inscuteable homolog
E: Protein inscuteable homolog
F: Protein inscuteable homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,6376
ポリマ－151,6376
非ポリマー00
水3,747208
1
A: G-protein-signaling modulator 2
D: Protein inscuteable homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5462
ポリマ－50,5462
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4300 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area18690 Å2
手法PISA
2
B: G-protein-signaling modulator 2
E: Protein inscuteable homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5462
ポリマ－50,5462
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4110 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area18130 Å2
手法PISA
3
C: G-protein-signaling modulator 2
F: Protein inscuteable homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5462
ポリマ－50,5462
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4240 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area17750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.815, 124.815, 233.851
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 G-protein-signaling modulator 2 / Mosaic protein LGN


分子量: 44948.281 Da / 分子数: 3 / 断片: N-terminal TPR domain (residues in UNP 20-421) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGN / プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P81274
#2: タンパク質 Protein inscuteable homolog


分子量: 5597.461 Da / 分子数: 3 / 断片: LGN-binding domain (residues in UNP 70-116) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSC / プラスミド: pGEX-6p / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q1MX18
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris HCl, 15% PEG 3350, 0.2M MgCL2, 4% 2,2,2-Trifluoroethanol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 57538 / Num. obs: 57538 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 46.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.422 / Mean I/σ(I) obs: 6.17 / Num. unique all: 2791 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2FO7, 2WQH, 1NA0

2fo7

2wqh

1na0


解像度: 2.6→48.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3108570.8 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 2918 5.1 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 57419 99.8 %-
all-57538 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.5476 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.95 Å20 Å20 Å2
2---0.95 Å20 Å2
3---1.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→48.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9122 0 0 208 9330
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.381.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.372.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.316 476 5.1 %
Rwork0.273 8855 -
obs--99 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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