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- PDB-3sek: Crystal Structure of the Myostatin:Follistatin-like 3 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sek
タイトルCrystal Structure of the Myostatin:Follistatin-like 3 Complex
要素
  • Follistatin-related protein 3
  • Growth/differentiation factor 8
キーワードSIGNALING PROTEIN / protein-protein complex / TB domain / cystine knot motif / TGF-beta fold / disulfide linked dimer / follistatin domain (FSD)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of transmembrane receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / negative regulation of muscle hypertrophy / negative regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of myoblast proliferation / skeletal muscle satellite cell differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin / myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration / negative regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / negative regulation of kinase activity / ovulation cycle process ...negative regulation of transmembrane receptor protein serine/threonine kinase signaling pathway / negative regulation of muscle hypertrophy / negative regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of myoblast proliferation / skeletal muscle satellite cell differentiation / Antagonism of Activin by Follistatin / myoblast migration involved in skeletal muscle regeneration / negative regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / negative regulation of kinase activity / ovulation cycle process / skeletal muscle atrophy / negative regulation of satellite cell differentiation / response to gravity / positive regulation of cell-cell adhesion / regulation of BMP signaling pathway / activin binding / negative regulation of myoblast differentiation / negative regulation of activin receptor signaling pathway / skeletal muscle tissue regeneration / muscle cell cellular homeostasis / response to muscle activity / positive regulation of macrophage chemotaxis / negative regulation of osteoclast differentiation / response to testosterone / fibronectin binding / negative regulation of BMP signaling pathway / hematopoietic progenitor cell differentiation / response to electrical stimulus / positive regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to dexamethasone stimulus / ossification / protein serine/threonine kinase activator activity / cytokine activity / Post-translational protein phosphorylation / growth factor activity / response to estrogen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / heparin binding / cellular response to hypoxia / response to ethanol / cell differentiation / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Follistatin, N-terminal / Extracellular Matrix Fibrillin / TGF-beta binding (TB) domain / : / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal ...Follistatin, N-terminal / Extracellular Matrix Fibrillin / TGF-beta binding (TB) domain / : / Follistatin/Osteonectin EGF domain / Follistatin/Osteonectin-like EGF domain / TB domain / TGF-beta binding (TB) domain superfamily / TGF-beta binding (TB) domain profile. / Follistatin-like, N-terminal / Follistatin-N-terminal domain-like / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #30 / Kazal type serine protease inhibitors / TGF-beta, propeptide / TGF-beta propeptide / Transforming growth factor beta, conserved site / TGF-beta family signature. / Transforming growth factor-beta-related / Transforming growth factor-beta (TGF-beta) family / Kazal domain superfamily / Transforming growth factor-beta, C-terminal / Transforming growth factor beta like domain / TGF-beta family profile. / Cystine Knot Cytokines, subunit B / Cystine-knot cytokines / Kazal domain / Kazal domain profile. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / Cystine-knot cytokine / Ribbon / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth/differentiation factor 8 / Follistatin-related protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.401 Å
データ登録者Cash, J.N. / Thompson, T.B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structure of myostatinfollistatin-like 3: N-terminal domains of follistatin-type molecules exhibit alternate modes of binding.
著者: Cash, J.N. / Angerman, E.B. / Kattamuri, C. / Nolan, K. / Zhao, H. / Sidis, Y. / Keutmann, H.T. / Thompson, T.B.
履歴
登録2011年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月10日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年4月21日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Growth/differentiation factor 8
C: Follistatin-related protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8773
ポリマ－34,6562
非ポリマー2211
水1,06359
1
B: Growth/differentiation factor 8
C: Follistatin-related protein 3
ヘテロ分子

B: Growth/differentiation factor 8
C: Follistatin-related protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,7546
ポリマ－69,3124
非ポリマー4422
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/61
Buried area9730 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area32050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.086, 82.086, 312.691
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

-
要素

#1: タンパク質 Growth/differentiation factor 8 / GDF-8 / Myostatin


分子量: 12422.212 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 268-376 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gdf8, Mstn, myostatin
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: O08689
#2: タンパク質 Follistatin-related protein 3 / Follistatin-like protein 3 / Follistatin-related gene protein


分子量: 22233.553 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 36-244 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLRG, follistatin-like 3, FSTL3, UNQ674/PRO1308 / プラスミド: pcDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O95633
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: potassium thiocyanate, PEG 3350, pH 7.5, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月17日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 25404 / Num. obs: 25257 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 1.203 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.4-2.495.20.70723791.165195.5
2.49-2.595.80.55224681.1991100
2.59-2.710.80.51424641.1951100
2.7-2.8516.90.48625141.251100
2.85-3.0217.90.3425031.3441100
3.02-3.2617.70.19325181.3261100
3.26-3.5817.60.11425361.2511100
3.58-4.117.50.08825881.2121100
4.1-5.17170.0626071.064199.9
5.17-5015.50.04728270.979198.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 3HH2 (chain B) and 3B4V (chain C)

3hh2

3b4v


解像度: 2.401→35.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 17.701 / SU ML: 0.179 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.247 / ESU R Free: 0.21 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2703 1275 5.1 %RANDOM
Rwork0.2457 ---
obs0.2469 25168 98.85 %-
all-25168 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 183.9 Å2 / Biso mean: 69.9397 Å2 / Biso min: 31.71 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20.04 Å20 Å2
2--0.07 Å20 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.401→35.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2324 0 14 59 2397
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0212416
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0121.9573289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6525308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.2123.069101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.34315369
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5051519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2353
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211855
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3941.51545
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.76422479
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2553871
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3024.5809
LS精密化 シェル解像度: 2.401→2.463 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 72 -
Rwork0.39 1600 -
all-1672 -
obs--92.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.84511.7189-3.0544.2952-4.366310.09560.15820.4555-0.09970.0694-0.16390.00520.3806-0.44480.00570.0949-0.0497-0.01370.4018-0.0320.3267-25.126428.697417.2944
24.9508-0.887-4.90711.3601-1.363710.3478-0.32340.0333-0.4-0.0808-0.5329-0.55630.81381.21710.85640.6651-0.10970.04780.58320.14710.7739-11.714115.79231.6618
37.1717-1.90110.13884.1078-2.11584.54750.21250.7098-0.0994-0.2259-0.14130.00580.05560.0033-0.07120.16050.05360.07130.65660.07080.3065-10.041535.309-1.496
414.14830.19221.54937.34070.28088.27620.16481.97441.7934-0.72270.11830.5994-0.9674-0.807-0.28310.46540.28490.07081.45550.65810.6184-24.615549.7657-12.9902
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B1 - 109
2X-RAY DIFFRACTION2C10 - 105
3X-RAY DIFFRACTION3C106 - 181
4X-RAY DIFFRACTION4C182 - 218

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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