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- PDB-3sc0: Crystal Structure of MMACHC (1-238), a human B12 processing enzym... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sc0
タイトルCrystal Structure of MMACHC (1-238), a human B12 processing enzyme, complexed with MethylCobalamin
要素Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / MMACHC / CblC / Cobalamin / Flavin / Glutathione / Flavin Reductase / Maturase
機能・相同性
機能・相同性情報


cyanocobalamin reductase / alkylcobalamin dealkylase / Defective MMACHC causes MAHCC / cyanocobalamin reductase (cyanide-eliminating) (NADP+) activity / Defective MMADHC causes MMAHCD / cobalamin metabolic process / Cobalamin (Cbl) metabolism / demethylation / demethylase activity / glutathione binding ...cyanocobalamin reductase / alkylcobalamin dealkylase / Defective MMACHC causes MAHCC / cyanocobalamin reductase (cyanide-eliminating) (NADP+) activity / Defective MMADHC causes MMAHCD / cobalamin metabolic process / Cobalamin (Cbl) metabolism / demethylation / demethylase activity / glutathione binding / cobalamin binding / FAD binding / glutathione metabolic process / transferase activity / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C family / Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C family
類似検索 - ドメイン・相同性
CO-METHYLCOBALAMIN / Cyanocobalamin reductase / alkylcobalamin dealkylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Koutmos, M. / Gherasim, C. / Smith, J.L. / Banerjee, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural basis of multifunctionality in a vitamin B12-processing enzyme.
著者: Koutmos, M. / Gherasim, C. / Smith, J.L. / Banerjee, R.
履歴
登録2011年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references
改定 1.32012年4月25日Group: Database references
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.62023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8342
ポリマ－27,4901
非ポリマー1,3441
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C protein
ヘテロ分子

A: Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,6684
ポリマ－54,9792
非ポリマー2,6892
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area23490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.955, 105.955, 84.253
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

-
要素

#1: タンパク質 Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C protein


分子量: 27489.512 Da / 分子数: 1 / 断片: B12 binding domain, Residues 1-238 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMACHC / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y4U1
#2: 化合物 ChemComp-COB / CO-METHYLCOBALAMIN


分子量: 1344.382 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C63H91CoN13O14P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 2.0 M ammonium sulfate, and 0.1 M Tris.HCl pH 8.5, vapor diffusion, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03299 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月29日
詳細: K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03299 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 22523 / Num. obs: 22478 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Χ2: 0.863 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.973.70.67221621.119198.5
1.97-2.054.80.48221991.1011100
2.05-2.146.90.33122051.0951100
2.14-2.257.60.24722121.0511100
2.25-2.397.70.1922150.9721100
2.39-2.587.70.14122380.8911100
2.58-2.847.70.11422490.8831100
2.84-3.257.60.08322620.7641100
3.25-4.097.50.06423000.6111100
4.09-507.10.04924360.436199.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.6_289精密化
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-IceEpicsデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SBY

3sby


解像度: 1.95→40.293 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.25 / σ(F): 0.14 / 位相誤差: 20.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2441 1018 5.08 %Random
Rwork0.1862 ---
all0.207 22535 --
obs0.1889 20022 95.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.893 Å2 / ksol: 0.412 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 90.72 Å2 / Biso mean: 34.0483 Å2 / Biso min: 13.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.9664 Å2-0 Å20 Å2
2---1.9664 Å20 Å2
3---3.9329 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→40.293 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1915 0 92 179 2186
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.552
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d27.904
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.123
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-2.05280.25351370.1962X-RAY DIFFRACTION89
2.0528-2.18140.23861540.1737X-RAY DIFFRACTION93
2.1814-2.34990.23521580.1791X-RAY DIFFRACTION95
2.3499-2.58630.24561520.1729X-RAY DIFFRACTION97
2.5863-2.96040.27431610.188X-RAY DIFFRACTION98
2.9604-3.72940.23551130.1705X-RAY DIFFRACTION99
3.7294-40.30160.22391430.1955X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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