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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3sbz | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Apo-MMACHC (1-244), a human B12 processing enzyme | ||||||
![]() | Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C protein | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / MMACHC / CblC / Cobalamin / Flavin / Glutathione / Flavin Reductase / Maturase | ||||||
機能・相同性 | ![]() cyanocobalamin reductase / alkylcobalamin dealkylase / Defective MMACHC causes MAHCC / cyanocobalamin reductase (cyanide-eliminating) (NADP+) activity / Defective MMADHC causes MMAHCD / cobalamin metabolic process / Cobalamin (Cbl) metabolism / demethylation / demethylase activity / glutathione binding ...cyanocobalamin reductase / alkylcobalamin dealkylase / Defective MMACHC causes MAHCC / cyanocobalamin reductase (cyanide-eliminating) (NADP+) activity / Defective MMADHC causes MMAHCD / cobalamin metabolic process / Cobalamin (Cbl) metabolism / demethylation / demethylase activity / glutathione binding / cobalamin binding / glutathione metabolic process / FAD binding / transferase activity / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Koutmos, M. / Gherasim, C. / Smith, J.L. / Banerjee, R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis of multifunctionality in a vitamin B12-processing enzyme. 著者: Koutmos, M. / Gherasim, C. / Smith, J.L. / Banerjee, R. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 64.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 47.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 456.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 457.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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2 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28915.084 Da / 分子数: 1 / 断片: B12 binding domain, Residues 1-244 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-GOL / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.24 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7 詳細: 0.9 M sodium malonate, 5% Jeffamine 600 pH 7.0, 0.1 M Hepes 6.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月17日 詳細: K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9798 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2→50 Å / Num. all: 27814 / Num. obs: 27786 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 21.52 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 3SBY 解像度: 2→48.691 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 0.11 / 位相誤差: 20.43 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.796 Å2 / ksol: 0.43 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→48.691 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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