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- PDB-3sby: Crystal Structure of SeMet-Substituted Apo-MMACHC (1-244), a huma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sby
タイトルCrystal Structure of SeMet-Substituted Apo-MMACHC (1-244), a human B12 processing enzyme
要素Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / MMACHC / CblC / Cobalamin / Flavin / Glutathione / Flavin Reductase / Maturase
機能・相同性
機能・相同性情報


cyanocobalamin reductase / alkylcobalamin dealkylase / Defective MMACHC causes MAHCC / cyanocobalamin reductase (cyanide-eliminating) (NADP+) activity / Defective MMADHC causes MMAHCD / Cobalamin (Cbl) metabolism / cobalamin metabolic process / demethylase activity / demethylation / transferase activity, transferring alkyl or aryl (other than methyl) groups ...cyanocobalamin reductase / alkylcobalamin dealkylase / Defective MMACHC causes MAHCC / cyanocobalamin reductase (cyanide-eliminating) (NADP+) activity / Defective MMADHC causes MMAHCD / Cobalamin (Cbl) metabolism / cobalamin metabolic process / demethylase activity / demethylation / transferase activity, transferring alkyl or aryl (other than methyl) groups / glutathione binding / cobalamin binding / glutathione metabolic process / FAD binding / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C family / Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C family
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyanocobalamin reductase / alkylcobalamin dealkylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.71 Å
データ登録者Koutmos, M. / Gherasim, C. / Smith, J.L. / Banerjee, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural basis of multifunctionality in a vitamin B12-processing enzyme.
著者: Koutmos, M. / Gherasim, C. / Smith, J.L. / Banerjee, R.
履歴
登録2011年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references
改定 1.32012年4月25日Group: Database references
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C protein
B: Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,7152
ポリマ－58,7152
非ポリマー00
水54030
1
A: Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3581
ポリマ－29,3581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3581
ポリマ－29,3581
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.267, 69.267, 201.848
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Methylmalonic aciduria and homocystinuria type C protein


分子量: 29357.576 Da / 分子数: 2 / 断片: 12 binding domain, Residues 1-244 / 変異: L48M, V83M, V107M, V164M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMACHC / プラスミド: pET28b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y4U1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE RESIDUES 48, 83, 107 AND 164 IN CHAINS A AND B HAVE BEEN MUTATED TO MET IN ORDER TO INCORPORATE ...THE RESIDUES 48, 83, 107 AND 164 IN CHAINS A AND B HAVE BEEN MUTATED TO MET IN ORDER TO INCORPORATE MORE METHIONINES FOR PHASING.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.33 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 0.96 M sodium malonate, 10% Jeffamine 600 pH 7.0, 0.1 M Hepes 6.7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97954 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月9日
詳細: K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97954 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 7.7 % / Av σ(I) over netI: 16.06 / 数: 114945 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Χ2: 1.55 / D res high: 2.7 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 14979 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.815099.710.12.057.6
4.625.8110010.1161.9187.8
4.034.6210010.1071.5997.7
3.664.0310010.1181.6197.7
3.43.6610010.1331.5137.7
3.23.410010.1671.5137.7
3.043.210010.1921.3557.7
2.913.0410010.2571.2737.6
2.82.9110010.3351.2597.6
2.72.810010.471.3877.5
反射解像度: 2.7→59.99 Å / Num. all: 14979 / Num. obs: 14979 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Χ2: 1.794 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.7-2.87.50.47314911.4151100
2.8-2.917.60.33814931.3171100
2.91-3.047.60.2614891.3631100
3.04-3.27.70.19414951.5021100
3.2-3.47.70.16914941.7341100
3.4-3.667.70.13615041.7711100
3.66-4.037.70.11914811.9441100
4.03-4.627.70.10615121.9451100
4.62-5.817.80.11514912.3591100
5.81-507.60.09915292.547199.7

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing dmFOM : 0.68 / FOM acentric: 0.68 / FOM centric: 0.6 / 反射: 14730 / Reflection acentric: 14452 / Reflection centric: 278
Phasing dm shell
解像度 (Å)FOM FOM acentricFOM centric反射Reflection acentricReflection centric
4.8-7.70.870.880.671985192857
3.9-4.80.870.870.672480243050
3.4-3.90.780.780.642508246246
2.9-3.40.590.590.44393433756
2.7-2.90.370.370.352720268535

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE2.15位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-IceEpicsデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.71→59.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.85 / WRfactor Rfree: 0.315 / WRfactor Rwork: 0.2517 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7802 / SU B: 14.727 / SU ML: 0.314 / SU Rfree: 0.4057 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.406 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS; U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2903 755 5.1 %RANDOM
Rwork0.2283 ---
all0.276 14932 --
obs0.2314 14911 99.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 70.63 Å2 / Biso mean: 42.6535 Å2 / Biso min: 18.83 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.57 Å20.28 Å20 Å2
2--0.57 Å20 Å2
3----0.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.71→59.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3615 0 0 30 3645
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223737
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0521.9625099
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3815443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.85522.652181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.35815573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5141532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2529
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0222958
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3831.52254
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.72823657
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.92531483
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5394.51442
LS精密化 シェル解像度: 2.706→2.776 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 63 -
Rwork0.287 1058 -
all-1121 -
obs--99.91 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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