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- PDB-3sb4: Crystal structure of a leucine-rich repeat protein (BT_1240) from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3sb4
タイトルCrystal structure of a leucine-rich repeat protein (BT_1240) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 1.99 A resolution
要素Hypothetical leucine rich repeat protein
キーワードPROTEIN BINDING / LRR / RIGHT-HANDED BETA-ALPHA SUPERHELIX / LEUCINE-RICH REPEAT / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI-BIOLOGY
機能・相同性: / BspA type Leucine rich repeat region / BspA type Leucine rich repeat region (6 copies) / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta / Leucine-rich repeat domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Hypothetical leucine rich repeat protein (BT_1240) from Bacteroides thetaiotaomicron VPI-5482 at 1.99 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年11月23日Group: Structure summary
改定 1.32014年12月24日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical leucine rich repeat protein
B: Hypothetical leucine rich repeat protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,30616
ポリマ－73,9152
非ポリマー1,39114
水7,512417
1
A: Hypothetical leucine rich repeat protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,78610
ポリマ－36,9571
非ポリマー8299
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Hypothetical leucine rich repeat protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5206
ポリマ－36,9571
非ポリマー5635
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.210, 62.130, 66.860
Angle α, β, γ (deg.)109.800, 93.750, 91.050
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY PROVIDES SUPPORTING EVIDENCE THAT THE MONOMER IS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical leucine rich repeat protein


分子量: 36957.336 Da / 分子数: 2 / 断片: sequence database residues 22-349 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
遺伝子: BT_1240 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8A8C7
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 417 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING GLY 0 FOLLOWED BY RESIDUES 22-349 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.31 %
解説: DATA WERE SCALED USING XSCALE WITH FRIEDEL PAIRS KEPT AS SEPARATE WHEN COMPUTING R MERGE, COMPLETENESS AND
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20.00% Glycerol, 0.0400M KH2PO4, 16.00% PEG-8000, No Buffer, pH None, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91162,0.97999,0.97959
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月22日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (ho rizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.979991
30.979591
反射解像度: 1.99→27.817 Å / Num. obs: 52132 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 39.98 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 5.13
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2-2.070.2782.590447876172.7
2.07-2.150.2193.2112879779192
2.15-2.250.1823.71197810418192.2
2.25-2.370.1274.31183210324193.1
2.37-2.520.1124.81190110447193.7
2.52-2.710.0935.41140610076194.4
2.71-2.990.08861210510759195.2
2.99-3.420.0786.61151110339195.2
3.42-4.30.0771159910490195.7
4.3-27.8170.0727.11119910192192.3

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
BUSTER-TNT2.8.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.99→27.817 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9525 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9362 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION ...詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. GLYCEROL (GOL) AND PEG (PG4) FROM THE CRYSTALLIZATION CONDITIONS HAVE BEEN MODELED IN THE STRUCTURE. 4. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST MAD PHASES. 5. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1991 2653 5.1 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.1696 52044 --
原子変位パラメータBiso max: 116.72 Å2 / Biso mean: 48.9168 Å2 / Biso min: 22.95 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.2862 Å25.6707 Å2-2.6392 Å2
2--1.6167 Å2-8.6283 Å2
3----5.9029 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→27.817 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5110 0 91 417 5618
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2568SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes125HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes779HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5420HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion725SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6931SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5420HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7314HARMONIC21.09
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.05
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.73
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.04 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2198 159 4.37 %
Rwork0.1777 3476 -
all0.1795 3635 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.75270.572-0.76842.3397-0.59991.8827-0.08240.0554-0.077-0.1944-0.0009-0.08750.18750.01990.0833-0.0206-0.0393-0.0106-0.023-0.0052-0.143525.4759-7.959221.4514
21.44050.2741-0.06881.2987-0.0292.5985-0.07620.17640.0612-0.10460.01350.0733-0.1166-0.15920.0627-0.1095-0.010.0105-0.09170.00430.03398.94660.351346.7279
32.09751.1105-0.01972.2723-0.44981.355-0.15160.181-0.0173-0.22280.0990.02170.1139-0.0120.0526-0.0176-0.00070.0367-0.0955-0.0287-0.060429.7218-34.046343.2766
41.4282-0.3347-0.09022.07380.19841.3035-0.0178-0.1172-0.08450.20060.0168-0.14290.08360.03790.001-0.0763-0.0180.0051-0.03390.0275-0.033242.2721-14.301962.9648
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|0 - A|196}A0 - 196
2X-RAY DIFFRACTION2{A|197 - A|349}A197 - 349
3X-RAY DIFFRACTION3{B|22 - B|196}B22 - 196
4X-RAY DIFFRACTION4{B|197 - B|349}B197 - 349

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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