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- PDB-3s9k: Crystal structure of the Itk SH2 domain. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s9k
タイトルCrystal structure of the Itk SH2 domain.
要素Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
キーワードTRANSFERASE / proline isomerization / cis proline / domain swapped dimer / SH2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Generation of second messenger molecules / FCERI mediated Ca+2 mobilization / NK T cell differentiation / gamma-delta T cell activation / positive regulation of cytokine production / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / adaptive immune response ...Generation of second messenger molecules / FCERI mediated Ca+2 mobilization / NK T cell differentiation / gamma-delta T cell activation / positive regulation of cytokine production / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / adaptive immune response / protein phosphorylation / intracellular signal transduction / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase ITK, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK, catalytic domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / PH domain / : ...Tyrosine-protein kinase ITK, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK, catalytic domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.354 Å
データ登録者Joseph, R.E. / Ginder, N.D. / Hoy, J.A. / Nix, J.C. / Fulton, B.D. / Honzatko, R.B. / Andreotti, A.H.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Structure of the interleukin-2 tyrosine kinase Src homology 2 domain; comparison between X-ray and NMR-derived structures.
著者: Joseph, R.E. / Ginder, N.D. / Hoy, J.A. / Nix, J.C. / Fulton, D.B. / Honzatko, R.B. / Andreotti, A.H.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: Purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of the SH2 domain of IL-2-inducible T-cell kinase.
著者: Joseph, R.E. / Ginder, N.D. / Hoy, J.A. / Nix, J.C. / Honzatko, R.B. / Andreotti, A.H.
履歴
登録2011年6月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月15日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7322
ポリマ－13,5401
非ポリマー1921
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
ヘテロ分子

A: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4654
ポリマ－27,0812
非ポリマー3842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,-y-1,z1
Buried area5860 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area12900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.640, 57.360, 83.190
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ITK/TSK / IL-2-inducible T-cell kinase / Kinase EMT / Kinase TLK / T-cell-specific kinase


分子量: 13540.280 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain (UNP Residues 236-344) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Emt, IL-2 inducible T cell kinase, Itk, Tlk, Tsk / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q03526, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 0.1 M Sodium citrate, 10 % iso-propanol, 20 % w/v PEG 4000, 2 mM DTT with 12.5 mM Glycyl-glycyl-glycine as an additive, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 4.2.211.2398
シンクロトロンALS 4.2.220.979, 0.9793, 0.9640
検出器
タイプID検出器日付
NOIR-11CCD2005年5月24日
NOIR-12CCD2008年5月16日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SAGITALLY FOCUSED Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SAGITALLY FOCUSED Si(111)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.23981
20.9791
30.97931
40.9641
Reflection冗長度: 6.98 % / 数: 29187 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Χ2: 0.97 / D res high: 2.5 Å / D res low: 43.39 Å / Num. obs: 4137 / % possible obs: 100
Diffraction reflection shell

ID: 1 / % possible obs: 100 %

最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Rmerge(I) obsChi squaredRedundancyRejects
5.3843.390.0690.946.3624
4.275.380.0640.886.8926
3.734.270.0670.946.9734
3.393.730.0980.927.1210
3.153.390.1150.96732
2.963.150.1870.997.0645
2.822.960.2640.957.0545
2.692.820.3491.027.1542
2.592.690.3781.137.0827
2.52.590.5040.977.267
反射解像度: 2.35→47.246 Å / Num. obs: 5487 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 5.34 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Χ2: 0.96 / Net I/σ(I): 10.3 / Scaling rejects: 598
反射 シェル

Diffraction-ID: 1,2

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
2.35-2.434.420.3474.123425121.1693.1
2.43-2.535.30.3134.429625450.9299.6
2.53-2.655.540.2156.130475440.9899.6
2.65-2.795.530.1876.630585480.9999.6
2.79-2.965.580.1477.531115530.8599.6
2.96-3.195.540.1218.731495640.8799.5
3.19-3.515.570.10711.330255370.8199.1
3.51-4.025.230.1112.729355460.9796.8
4.02-5.065.340.07119.831305651.0297.6
5.06-47.225.250.0720.531135731.0893.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 41.7 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å8 Å
Translation4 Å8 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.4LDzデータスケーリング
d*TREK9.4LDzデータ削減
PHASER1.3.2位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
SOLVE位相決定
精密化解像度: 2.354→47.223 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7163 / SU ML: 0.75 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 33.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2827 457 9.57 %
Rwork0.2326 4320 -
obs0.2375 4777 85.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.6 Å / VDWプローブ半径: 0.9 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.226 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 137.68 Å2 / Biso mean: 50.4871 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.9612 Å20 Å2-0 Å2
2--4.8007 Å2-0 Å2
3---9.4175 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.354→47.223 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数930 0 13 17 960
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009966
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2631309
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082137
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007168
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.259363
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.354-2.69470.42981030.3533996109960
2.6947-3.39480.32061770.255116491826100
3.3948-47.23230.24641770.20511675185296

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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