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- PDB-3s5o: Crystal Structure of Human 4-hydroxy-2-oxoglutarate Aldolase Boun... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s5o
タイトルCrystal Structure of Human 4-hydroxy-2-oxoglutarate Aldolase Bound to Pyruvate
要素4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase, mitochondrial
キーワードLYASE / aldolase / beta barrel / Schiff base / hydroxyproline metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase / (4S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / trans-4-hydroxy-L-proline catabolic process / (R,S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / oxalate metabolic process / glyoxylate metabolic process / pyruvate biosynthetic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glyoxylate catabolic process / mitochondrial matrix ...4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase / (4S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / trans-4-hydroxy-L-proline catabolic process / (R,S)-4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase activity / oxalate metabolic process / glyoxylate metabolic process / pyruvate biosynthetic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glyoxylate catabolic process / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Riedel, T.J. / Lowther, W.T.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Structural and Biochemical Studies of Human 4-hydroxy-2-oxoglutarate Aldolase: Implications for Hydroxyproline Metabolism in Primary Hyperoxaluria.
著者: Riedel, T.J. / Johnson, L.C. / Knight, J. / Hantgan, R.R. / Holmes, R.P. / Lowther, W.T.
履歴
登録2011年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3918
ポリマ－32,9801
非ポリマー4127
水3,801211
1
A: 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase, mitochondrial
ヘテロ分子

A: 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase, mitochondrial
ヘテロ分子

A: 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase, mitochondrial
ヘテロ分子

A: 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,56532
ポリマ－131,9194
非ポリマー1,64628
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+4/31
crystal symmetry operation10_666-y+1,-x+1,-z+4/31
Buried area14130 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area40040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.230, 141.230, 108.388
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase, mitochondrial / Dihydrodipicolinate synthase-like / DHDPS-like protein / 2-keto-4-hydroxyglutarate aldolase / KHG- ...Dihydrodipicolinate synthase-like / DHDPS-like protein / 2-keto-4-hydroxyglutarate aldolase / KHG-aldolase / Protein 569272


分子量: 32979.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C10orf65, DHDPSL, HOGA1 / プラスミド: pMal / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86XE5, 4-hydroxy-2-oxoglutarate aldolase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.12 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 3350, KSCN, Bis tris Propane, TCEP, Ethelyene glycol, pH 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→35.17 Å / Num. obs: 45370 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.82 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Χ2: 0.91 / Net I/σ(I): 20.8 / Scaling rejects: 4740
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2% possible all
1.97-2.0412.30.3545.75499244651.38100
2.04-2.1213.650.2767.16119944741.25100
2.12-2.2213.760.1949.56146044491.1100
2.22-2.3413.880.15311.36278344931.01100
2.34-2.4814.010.11914.16359045010.94100
2.48-2.6714.180.09217.46427644950.8599.9
2.67-2.9414.230.06721.16516345510.75100
2.94-3.3714.30.04728.76539345320.6799.7
3.37-4.2414.230.03538.96634646100.6499.8
4.24-35.1713.70.02949.86676848000.6699.2

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位相決定

位相決定
手法
単波長異常分散
分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
PHASER位相決定
SOLVE位相決定
REFMAC5.5.0063精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
CrystalClearデータ収集
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.97→34.648 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 2.33 / SU ML: 0.067 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.104 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2159 2287 5 %RANDOM
Rwork0.1963 ---
obs0.1973 45315 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.92 Å2 / Biso mean: 29.8862 Å2 / Biso min: 18.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.52 Å2-0.26 Å20 Å2
2---0.52 Å20 Å2
3---0.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→34.648 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2246 0 25 211 2482
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0222330
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4291.9723156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7125299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.15123.61794
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.22215370
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9991515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1070.2357
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211754
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7071.51476
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.32722374
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2773854
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7714.5779
LS精密化 シェル解像度: 1.97→2.021 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 194 -
Rwork0.272 3119 -
all-3313 -
obs--99.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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