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万見
- PDB-3s32: Crystal structure of Ash2L N-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s32
タイトルCrystal structure of Ash2L N-terminal domain
要素Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
キーワードTRANSCRIPTION / histone / chromatin / trithorax / Helix-wing-helix / C4-zinc finger / trithorax group protein / Myeloid Lymphoma leukemia protein / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / hemopoiesis / MLL1 complex / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex ...Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / histone methyltransferase complex / hemopoiesis / MLL1 complex / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / beta-catenin binding / PKMTs methylate histone lysines / response to estrogen / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA primase DNAg catalytic core, N-terminal domain - #20 / DNA primase DNAg catalytic core, N-terminal domain / : / : / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / ASH2, PHD zinc finger / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. ...DNA primase DNAg catalytic core, N-terminal domain - #20 / DNA primase DNAg catalytic core, N-terminal domain / : / : / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / ASH2, PHD zinc finger / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Sarvan, S. / Avdic, V. / Tremblay, V. / Chaturvedi, C.-P. / Zhang, P. / Lanouette, S. / Blais, A. / Brunzelle, J.S. / Brand, M. / Couture, J.-F.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of the trithorax group protein ASH2L reveals a forkhead-like DNA binding domain.
著者: Sarvan, S. / Avdic, V. / Tremblay, V. / Chaturvedi, C.P. / Zhang, P. / Lanouette, S. / Blais, A. / Brunzelle, J.S. / Brand, M. / Couture, J.F.
履歴
登録2011年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年1月11日Group: Database references
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1052
ポリマ－22,0391
非ポリマー651
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.893, 49.893, 167.542
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2 / ASH2-like protein


分子量: 22039.441 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain residues 95-280 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASH2L, ASH2L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: Q9UBL3
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M MgAcetate and 17-20% PEG 3350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月1日
放射モノクロメーター: diamond laue / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→30 Å / Num. all: 9475 / Num. obs: 9437 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 18.9 % / Net I/σ(I): 55.3
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.45-2.491100
2.49-2.541100
2.54-2.591100
2.59-2.641100
2.64-2.71100
2.7-2.761100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.45→24.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 17.9 / SU ML: 0.196 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.253 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26342 448 4.8 %RANDOM
Rwork0.22549 ---
all0.307 9437 --
obs0.22734 8970 99.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.021 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å2-0.16 Å20 Å2
2---0.32 Å20 Å2
3---0.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→24.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1286 0 1 7 1294
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0221359
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9091.9411845
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5855167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.85624.69766
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.97815230
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.302156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2194
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0211051
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0681.5826
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.93721339
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0493533
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4854.5504
LS精密化 シェル解像度: 2.45→2.515 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 38 -
Rwork0.331 630 -
obs--99.85 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 44.37 Å / Origin y: 19.627 Å / Origin z: 10.841 Å
111213212223313233
T0.3386 Å2-0.1407 Å20.0739 Å2-0.173 Å2-0.0054 Å2--0.193 Å2
L2.4382 °20.6253 °21.4905 °2-1.2596 °2-0.2981 °2--3.0774 °2
S0.0451 Å °-0.3055 Å °-0.0852 Å °-0.0537 Å °-0.1354 Å °-0.058 Å °0.0996 Å °0.0071 Å °0.0904 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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