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- PDB-3s2s: The crystal structure of pyrazinamidase/nicotinamidase from strep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s2s
タイトルThe crystal structure of pyrazinamidase/nicotinamidase from streptococcus mutans UA159
要素Putative pyrazinamidase/nicotinamidase
キーワードHYDROLASE / pyrazinamidase/nicotinamidase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Isochorismatase-like / Isochorismatase-like / Isochorismatase-like superfamily / Isochorismatase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLIC ACID / Pyrazinamidase/nicotinamidase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus mutans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Su, X.-D. / Liu, X. / Zhang, H.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Get phases from arsenic anomalous scattering: de novo SAD phasing of two protein structures crystallized in cacodylate buffer
著者: Liu, X. / Zhang, H. / Wang, X.J. / Li, L.F. / Su, X.-D.
履歴
登録2011年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative pyrazinamidase/nicotinamidase
B: Putative pyrazinamidase/nicotinamidase
C: Putative pyrazinamidase/nicotinamidase
D: Putative pyrazinamidase/nicotinamidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,18112
ポリマ－96,3684
非ポリマー8148
水10,593588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7830 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area27100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.490, 80.120, 130.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Putative pyrazinamidase/nicotinamidase


分子量: 24091.875 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus mutans (バクテリア)
株: UA159 / 遺伝子: pncA / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8DSG2, nicotinamidase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-CAD / CACODYLIC ACID / HYDROXYDIMETHYLARSINE OXIDE / ジメチルアルシン酸


分子量: 137.997 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7AsO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 588 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.92 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20%(v/v) MPD, 0.1M Sodium Cacodylylate trihydrate(pH 4.5) , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→50 Å / Num. obs: 205235 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 3 / Biso Wilson estimate: 22.52 Å2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→19.977 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.38 / FOM work R set: 0.8977 / SU ML: 0.17 / σ(F): 2 / 位相誤差: 16.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1912 1998 2.26 %
Rwork0.1603 --
obs0.161 88570 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.912 Å2 / ksol: 0.377 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 91.51 Å2 / Biso mean: 29.0305 Å2 / Biso min: 9.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.1344 Å2-0 Å20 Å2
2---1.4519 Å2-0 Å2
3---4.5864 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→19.977 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5680 0 20 588 6288
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095852
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1647944
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08891
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051032
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8882022
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.74250.23071530.165961416294100
1.7425-1.78960.2271310.166461376268100
1.7896-1.84220.21451490.157661276276100
1.8422-1.90160.20591340.151761616295100
1.9016-1.96950.18181500.151961666316100
1.9695-2.04830.18911350.144661706305100
2.0483-2.14140.15961400.14861796319100
2.1414-2.25420.1841420.148661896331100
2.2542-2.39520.18391480.156161726320100
2.3952-2.57980.19121450.165962276372100
2.5798-2.83870.24071460.167962166362100
2.8387-3.2480.1821440.170862566400100
3.248-4.08640.17441440.147163146458100
4.0864-19.97790.1741370.16246117625493
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 57.4739 Å / Origin y: 37.4782 Å / Origin z: 82.6439 Å
111213212223313233
T0.1089 Å2-0.0016 Å20.0094 Å2-0.0865 Å20.0079 Å2--0.0714 Å2
L1.2007 °2-0.2084 °2-0.0785 °2-0.6574 °20.0319 °2--0.672 °2
S0.0071 Å °0.0317 Å °-0.0541 Å °0.0396 Å °-0.0102 Å °0.0486 Å °-0.0272 Å °0.0075 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )A2 - 183
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )A184
3X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )A185
4X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )A186 - 588
5X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )C2 - 183
6X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )C184
7X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )C185
8X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )C186 - 581
9X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )B2 - 183
10X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )B184
11X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )B185
12X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )B186 - 583
13X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )D184
14X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )D2 - 182
15X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )D185
16X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:588 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:581 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 2:183 OR RESID 184:184 OR RESID 185:185 OR RESID 186:583 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 184:184 OR RESID 2:182 OR RESID 185:185 OR RESID 186:587 ) )D186 - 587

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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