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万見
- PDB-1w96: Crystal Structure of Biotin Carboxylase Domain of Acetyl-coenzyme... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w96
タイトルCrystal Structure of Biotin Carboxylase Domain of Acetyl-coenzyme A Carboxylase from Saccharomyces cerevisiae in Complex with Soraphen A
要素ACETYL-COENZYME A CARBOXYLASE
キーワードLIGASE / OBESITY / DIABETES / FATTY ACID METABOLISM / STRUCTURE-BASED DRUG DESIGN / ALLOSTERIC INHIBITION / POLYKETIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine shuttle / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process ...Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine shuttle / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / acetyl-CoA biosynthetic process / long-chain fatty acid biosynthetic process / protein import into nucleus / fatty acid biosynthetic process / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
PreATP-grasp fold / PreATP-grasp domain / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal ...PreATP-grasp fold / PreATP-grasp domain / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Rossmann fold - #20 / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / ATP-grasp fold, A domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Dna Ligase; domain 1 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SORAPHEN A / Acetyl-CoA carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Shen, Y. / Volrath, S.L. / Weatherly, S.C. / Elich, T.D. / Tong, L.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2004
タイトル: A Mechanism for the Potent Inhibition of Eukaryotic Acetyl-Coenzyme a Carboxylase by Soraphen A, a Macrocyclic Polyketide Natural Product
著者: Shen, Y. / Volrath, S.L. / Weatherly, S.C. / Elich, T.D. / Tong, L.
履歴
登録2004年10月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYL-COENZYME A CARBOXYLASE
B: ACETYL-COENZYME A CARBOXYLASE
C: ACETYL-COENZYME A CARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,5196
ポリマ－184,9573
非ポリマー1,5623
水26,0321445
1
A: ACETYL-COENZYME A CARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1732
ポリマ－61,6521
非ポリマー5211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: ACETYL-COENZYME A CARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1732
ポリマ－61,6521
非ポリマー5211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: ACETYL-COENZYME A CARBOXYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,1732
ポリマ－61,6521
非ポリマー5211
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)63.830, 96.520, 139.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.82, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.34576, 0.81813, 0.45947), (-0.8201, -0.50143, 0.2757), (0.45595, -0.28148, 0.84432)-9.90431, 80.52773, 33.51553
3given(0.32725, -0.82537, -0.46009), (-0.82615, -0.48625, 0.28467), (-0.45867, 0.28694, -0.841)119.09418, 80.04326, 217.49756

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要素

#1: タンパク質 ACETYL-COENZYME A CARBOXYLASE / ACC


分子量: 61652.352 Da / 分子数: 3 / 断片: BIOTIN CARBOXYLASE DOMAIN, RESIDUES 13-566 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: POLYKETIDE SORAPHEN A
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00955, acetyl-CoA carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-S1A / SORAPHEN A


分子量: 520.655 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H44O8
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1445 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.1 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.978994,0.979232, 0.970227
検出器日付: 2004年3月30日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9789941
20.9792321
30.9702271
反射解像度: 1.8→29.2 Å / Num. obs: 150099 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 17.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 88

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKLデータ削減
HKLデータスケーリング
SOLVE/RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→29.2 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 371358.73 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 11219 7.5 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 150099 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 48.7639 Å2 / ksol: 0.376114 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.6 Å20 Å2-0.3 Å2
2---1.31 Å20 Å2
3----2.29 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12726 0 111 1445 14282
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.222.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 1018 7.5 %
Rwork0.258 12641 -
obs--87.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5SOR.PARSOR.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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