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- PDB-3s2k: Structural basis of Wnt signaling inhibition by Dickkopf binding ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s2k
タイトルStructural basis of Wnt signaling inhibition by Dickkopf binding to LRP5/6.
要素
  • Dickkopf-related protein 1
  • Low-density lipoprotein receptor-related protein 6
キーワードSIGNALING PROTEIN / wnt co-receptor / beta-propeller / EGF domain / wnt signaling / wnt inhibitor / glycosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mesodermal cell fate specification / regulation of endodermal cell fate specification / positive regulation of Wnt signaling pathway, calcium modulating pathway / Wnt signaling pathway involved in somitogenesis / negative regulation of Wnt-Frizzled-LRP5/6 complex assembly / positive regulation of midbrain dopaminergic neuron differentiation / Signaling by LRP5 mutants / regulation of dopaminergic neuron differentiation / Wnt-Frizzled-LRP5/6 complex / negative regulation of cardiac muscle cell differentiation ...negative regulation of mesodermal cell fate specification / regulation of endodermal cell fate specification / positive regulation of Wnt signaling pathway, calcium modulating pathway / Wnt signaling pathway involved in somitogenesis / negative regulation of Wnt-Frizzled-LRP5/6 complex assembly / positive regulation of midbrain dopaminergic neuron differentiation / Signaling by LRP5 mutants / regulation of dopaminergic neuron differentiation / Wnt-Frizzled-LRP5/6 complex / negative regulation of cardiac muscle cell differentiation / endoderm formation / motor learning / Negative regulation of TCF-dependent signaling by WNT ligand antagonists / synapse pruning / neural crest formation / Signaling by RNF43 mutants / endocardial cushion development / heart induction / negative regulation of protein serine/threonine kinase activity / receptor antagonist activity / regulation of receptor internalization / kinase inhibitor activity / toxin transmembrane transporter activity / Wnt receptor activity / co-receptor binding / low-density lipoprotein particle receptor activity / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Wnt-protein binding / midbrain dopaminergic neuron differentiation / cellular response to cholesterol / heart valve development / dopaminergic neuron differentiation / frizzled binding / negative regulation of presynapse assembly / Wnt signalosome / embryonic limb morphogenesis / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / limb development / negative regulation of ossification / face morphogenesis / neural crest cell differentiation / low-density lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of Wnt signaling pathway / mesoderm formation / negative regulation of BMP signaling pathway / hair follicle development / canonical Wnt signaling pathway / response to retinoic acid / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / forebrain development / coreceptor activity / regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of cell cycle / negative regulation of protein binding / Regulation of FZD by ubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / protein localization to plasma membrane / TCF dependent signaling in response to WNT / positive regulation of JNK cascade / growth factor activity / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell morphogenesis / cell-cell adhesion / response to peptide hormone / Wnt signaling pathway / endocytosis / nervous system development / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / early endosome membrane / cytoplasmic vesicle / chemical synaptic transmission / learning or memory / membrane raft / signaling receptor binding / neuronal cell body / synapse / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / Dickkopf, N-terminal cysteine-rich / Dickkopf-like protein / : / : / Dickkopf N-terminal cysteine-rich region / Dickkopf-related protein 1/2/4, C-terminal subdomain 2 / Dickkopf-related protein 1/2/4, C-terminal subdomain 1 / Lipase, subunit A ...: / : / Dickkopf, N-terminal cysteine-rich / Dickkopf-like protein / : / : / Dickkopf N-terminal cysteine-rich region / Dickkopf-related protein 1/2/4, C-terminal subdomain 2 / Dickkopf-related protein 1/2/4, C-terminal subdomain 1 / Lipase, subunit A / Lipase, subunit A / Low density lipoprotein receptor-related protein 5/6 / : / TolB, C-terminal domain / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / 6 Propeller / Neuraminidase / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor-related protein 6 / Dickkopf-related protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ahn, V.E. / Chu, M.L.-H. / Choi, H.-J. / Tran, D. / Abo, A. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2011
タイトル: Structural Basis of Wnt Signaling Inhibition by Dickkopf Binding to LRP5/6.
著者: Ahn, V.E. / Chu, M.L. / Choi, H.J. / Tran, D. / Abo, A. / Weis, W.I.
履歴
登録2011年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月14日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low-density lipoprotein receptor-related protein 6
B: Low-density lipoprotein receptor-related protein 6
C: Dickkopf-related protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,56715
ポリマ－154,0653
非ポリマー3,50112
水1,00956
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint30 kcal/mol
Surface area26630 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)96.043, 108.014, 173.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Low-density lipoprotein receptor-related protein 6 / LRP-6


分子量: 71475.383 Da / 分子数: 2 / 断片: ectodomain repeats 3, 4 UNP residues 630-1246 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRP6
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O75581
#2: タンパク質 Dickkopf-related protein 1 / Dickkopf-1 / Dkk-1 / hDkk-1 / SK


分子量: 11114.712 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain, UNP residues 178-266 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DKK1, UNQ492/PRO1008
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O94907

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糖 , 3種, 10分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 58分子

#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 56 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THIS IS A NATURAL VARIANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.79 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10-15% PEG3350, 100 mM Tris-Cl (pH 8.5), 100 mM Lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1.0039 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月13日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0039 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 47525 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.75-2.853.40.627199.8
2.85-2.963.40.4591100
2.96-3.13.40.305199.9
3.1-3.263.40.2011100
3.26-3.463.40.1231100
3.46-3.733.40.0851100
3.73-4.113.40.061199.9
4.11-4.73.40.041100
4.7-5.923.30.043199.9
5.92-503.30.026197.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7.1_743精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.8→45.82 Å / SU ML: 0.75 / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2506 2235 4.96 %
Rwork0.1938 --
obs0.1967 45023 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 26.742 Å2 / ksol: 0.306 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.8856 Å20 Å2-0 Å2
2--3.8263 Å2-0 Å2
3----6.7119 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10329 0 228 56 10613
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00310803
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.69314630
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4674055
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051632
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021886
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.86090.40051520.32052621X-RAY DIFFRACTION100
2.8609-2.92740.40331240.30922660X-RAY DIFFRACTION100
2.9274-3.00060.3831610.28182647X-RAY DIFFRACTION100
3.0006-3.08170.37371440.26422625X-RAY DIFFRACTION100
3.0817-3.17240.29221220.25062620X-RAY DIFFRACTION100
3.1724-3.27480.33921190.23532691X-RAY DIFFRACTION100
3.2748-3.39180.29981270.22192640X-RAY DIFFRACTION100
3.3918-3.52750.25771390.20822671X-RAY DIFFRACTION100
3.5275-3.6880.27281260.19632667X-RAY DIFFRACTION100
3.688-3.88230.27951490.18672662X-RAY DIFFRACTION100
3.8823-4.12540.24021530.17472658X-RAY DIFFRACTION100
4.1254-4.44370.20541500.14522656X-RAY DIFFRACTION100
4.4437-4.89040.17791460.12772696X-RAY DIFFRACTION100
4.8904-5.5970.19431370.14822712X-RAY DIFFRACTION100
5.597-7.04750.22621400.18452741X-RAY DIFFRACTION100
7.0475-45.82610.22261460.21472821X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.92260.59610.87121.15580.38451.86620.2415-0.3298-0.21390.0646-0.0394-0.04260.27930.0305-0.11080.367-0.094-0.07510.33120.04910.273420.7079-12.2476-11.0574
21.3228-0.06840.44231.67580.70691.8255-0.12730.11520.0065-0.05650.0625-0.1197-0.09030.06450.05440.3626-0.13180.00030.4053-0.03860.37837.5463-15.4062-54.6411
31.2381-0.9612-0.35672.03010.49650.97290.14530.17680.0974-0.2584-0.0914-0.0343-0.07450.0594-0.05150.22710.0232-0.00110.23680.01480.24230.095529.7755-25.1372
42.02590.2262-0.04381.07320.51481.94030.0043-0.02340.12480.11680.0046-0.1382-0.16680.01610.02870.3242-0.0138-0.07040.23560.01050.320915.412753.540911.1318
52.12150.02210.87421.65560.04061.56210.1188-0.25090.10880.3191-0.06090.26470.3098-0.1120.01870.3186-0.06410.02610.4092-0.06170.395713.975114.084-11.8812
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 630:932
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 933:1246
3X-RAY DIFFRACTION3chain B and resid 628:932
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 933:1246
5X-RAY DIFFRACTION5chain C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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