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- PDB-3s20: Crystal structure of cerulenin bound Xanthomonas campestri OleA (soak) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s20
タイトルCrystal structure of cerulenin bound Xanthomonas campestri OleA (soak)
要素3-oxoacyl-[ACP] synthase III
キーワードTRANSFERASE / Non-decarboxylative Claisen Condensation Reaction
機能・相同性
機能・相同性情報


acyl-CoA:acyl-CoA alkyltransferase / secondary metabolite biosynthetic process / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III / 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III / 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III, C-terminal / 3-Oxoacyl-[acyl-carrier-protein (ACP)] synthase III C terminal / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CER / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Acyl-CoA:acyl-CoA alkyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.8796 Å
データ登録者Goblirsch, B.R. / Wilmot, C.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Crystal Structures of Xanthomonas campestris OleA Reveal Features That Promote Head-to-Head Condensation of Two Long-Chain Fatty Acids.
著者: Goblirsch, B.R. / Frias, J.A. / Wackett, L.P. / Wilmot, C.M.
履歴
登録2011年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月6日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-oxoacyl-[ACP] synthase III
B: 3-oxoacyl-[ACP] synthase III
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2766
ポリマ－74,6142
非ポリマー6634
水8,413467
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5960 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area24990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.653, 85.358, 103.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 3-oxoacyl-[ACP] synthase III


分子量: 37306.805 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
遺伝子: fabH, XCC0212 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8PDX2
#2: 化合物 ChemComp-CER / (2S, 3R)-3-HYDROXY-4-OXO-7,10-TRANS,TRANS-DODECADIENAMIDE / CERULENIN


分子量: 225.284 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19NO3 / コメント: 抗真菌剤, 抗生剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 467 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.87 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 18% PEG 8000, 80 mM potassium phosphate dibasic, 100 mM sodium citrate pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月19日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8796→50 Å / Num. all: 59154 / Num. obs: 59154 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 22.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 40.7
反射 シェル解像度: 1.8796→1.91 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.395 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 3ROW

3row


解像度: 1.8796→30.487 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1999 2923 5.03 %Copy free R from PDB ENTRY 3ROW
Rwork0.1691 ---
all0.1706 58105 --
obs0.1706 58105 98.07 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.547 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5844 Å2-0 Å20 Å2
2---3.0531 Å20 Å2
3---1.4687 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8796→30.487 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5087 0 46 467 5600
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085472
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0357462
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9712095
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072882
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004969
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8796-1.91040.24571240.20382416X-RAY DIFFRACTION91
1.9104-1.94330.23251390.18242458X-RAY DIFFRACTION94
1.9433-1.97870.19471280.16652527X-RAY DIFFRACTION96
1.9787-2.01670.24361350.16482533X-RAY DIFFRACTION96
2.0167-2.05790.23111400.16672559X-RAY DIFFRACTION96
2.0579-2.10260.22641460.17072554X-RAY DIFFRACTION97
2.1026-2.15150.21541320.17042629X-RAY DIFFRACTION98
2.1515-2.20530.23421350.15712586X-RAY DIFFRACTION98
2.2053-2.26490.22181370.16112636X-RAY DIFFRACTION99
2.2649-2.33150.2311390.16142611X-RAY DIFFRACTION99
2.3315-2.40680.18541410.16342630X-RAY DIFFRACTION99
2.4068-2.49270.21721440.172631X-RAY DIFFRACTION99
2.4927-2.59250.23111360.16522650X-RAY DIFFRACTION99
2.5925-2.71040.20561430.17032680X-RAY DIFFRACTION100
2.7104-2.85320.21281470.17862663X-RAY DIFFRACTION100
2.8532-3.03180.2421430.18372678X-RAY DIFFRACTION100
3.0318-3.26570.20441390.18582704X-RAY DIFFRACTION100
3.2657-3.59380.18291400.17552689X-RAY DIFFRACTION100
3.5938-4.11280.17381450.15622730X-RAY DIFFRACTION100
4.1128-5.17760.14511420.14112754X-RAY DIFFRACTION100
5.1776-30.49130.191480.18862864X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.1328 Å / Origin y: 15.2037 Å / Origin z: -14.4082 Å
111213212223313233
T0.069 Å2-0.0041 Å2-0.0035 Å2-0.088 Å2-0.0085 Å2--0.0792 Å2
L0.2009 °2-0.1558 °2-0.0416 °2-0.6268 °2-0.0346 °2--0.2794 °2
S0.0261 Å °0.0245 Å °-0.0362 Å °-0.0826 Å °-0.0204 Å °0.0648 Å °0.0292 Å °0.0006 Å °0.002 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A') or (chain 'B')

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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