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- PDB-3s01: Crystal structure of a Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s01
タイトルCrystal structure of a Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L (Hnrpl) from Mus musculus at 2.15 A resolution
要素Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Ferredoxin-like / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for Stem Cell Biology / STEMCELL / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA CDS binding / ribonucleoprotein granule / mRNA Splicing - Major Pathway / pronucleus / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of RNA splicing / pre-mRNA intronic binding / mRNA 3'-UTR binding / mRNA processing ...Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / mRNA CDS binding / ribonucleoprotein granule / mRNA Splicing - Major Pathway / pronucleus / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of RNA splicing / pre-mRNA intronic binding / mRNA 3'-UTR binding / mRNA processing / transcription cis-regulatory region binding / ribonucleoprotein complex / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / synapse / chromatin / perinuclear region of cytoplasm / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
hnRNP-L, RNA recognition motif 3 / hnRNP-L, RNA recognition motif 4 / hnRNP-L, RNA recognition motif 1 / hnRNP-L, RNA recognition motif 2 / HnRNP-L/PTB / PTBP1-like, RNA recognition motif 2 / RRM-like domain / RNA recognition motif. (a.k.a. RRM, RBD, or RNP domain) / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif ...hnRNP-L, RNA recognition motif 3 / hnRNP-L, RNA recognition motif 4 / hnRNP-L, RNA recognition motif 1 / hnRNP-L, RNA recognition motif 2 / HnRNP-L/PTB / PTBP1-like, RNA recognition motif 2 / RRM-like domain / RNA recognition motif. (a.k.a. RRM, RBD, or RNP domain) / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L (Hnrpl) from Mus musculuS at 2.15 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Stem Cell Biology (STEMCELL) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2011年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references
改定 1.32015年10月21日Group: Database references / Structure summary
改定 1.42017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
改定 1.52023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3774
ポリマ－24,1651
非ポリマー2123
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.672, 37.964, 57.953
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS AND ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORT THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION.

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要素

#1: タンパク質 Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein L / hnRNP L


分子量: 24164.891 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM 3 domain containg residues 376-586 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: BC027206, Hnrnpl, Hnrpl / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8R081
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH AN N-TERMINAL PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 376-586 OF THE TARGET SEQUENCE. NUMBERING IS BASED ON THE UNIPROTKB Q8R081 VERSION 2 SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10.00% 2-propanol, 20.00% polyethylene glycol 4000, 0.1M HEPES pH 7.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91162,0.97938
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月10日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911621
20.979381
反射解像度: 2.15→29.512 Å / Num. obs: 11314 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 26.714 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.15-2.230.4521.942322242196.5
2.23-2.320.3512.441082144199
2.32-2.420.2972.9393520481100
2.42-2.550.2493.242062195198.9
2.55-2.710.2043.842312196199
2.71-2.920.1485.341622156199.2
2.92-3.210.107740832115198.2
3.21-3.670.06211.141072126197.5
3.67-4.610.04614.640652108197.5
4.61-29.5120.0416.141412137195.7

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 6, 2010データスケーリング
BUSTER-TNT2.8.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.15→29.512 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9523 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9262 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 4. 2-PROPANOL (IPA) AND GLYCEROL (GOL) MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYOPROTECTION SOLUTIONS ARE MODELED. 5. THE MAD PHASES (HL COEFFICIENTS) WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2056 534 4.73 %RANDOM
Rwork0.1586 ---
obs0.1607 11283 --
原子変位パラメータBiso max: 105.56 Å2 / Biso mean: 29.8723 Å2 / Biso min: 12.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.3714 Å20 Å2-0.5945 Å2
2--3.2102 Å20 Å2
3---2.1612 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→29.512 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1616 0 14 126 1756
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d776SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes44HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes248HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1684HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion209SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2000SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1684HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2274HARMONIC21.06
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.53
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.65
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.35 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2478 142 5.32 %
Rwork0.1771 2526 -
all0.181 2668 -
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -7.8905 Å / Origin y: 12.0963 Å / Origin z: 13.1495 Å
111213212223313233
T-0.0453 Å2-0.0086 Å20.0133 Å2--0.0579 Å20.0045 Å2---0.0703 Å2
L1.2298 °2-0.2601 °2-0.1619 °2-1.1848 °20.2012 °2--1.1019 °2
S-0.0338 Å °0.0594 Å °0.0116 Å °-0.0632 Å °-0.0019 Å °-0.0371 Å °-0.0606 Å °-0.074 Å °0.0358 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|0 - A|586 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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