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万見
- PDB-3ryc: Tubulin: RB3 stathmin-like domain complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ryc
タイトルTubulin: RB3 stathmin-like domain complex
要素
  • Stathmin-4
  • Tubulin alpha chain
  • Tubulin beta chain
キーワードCELL CYCLE / ALPHA-TUBULIN / BETA-TUBULIN / GTPASE / MICROTUBULE / STATHMIN S-TUBULIN / SUBTILISIN / TUBULIN
機能・相同性
機能・相同性情報


axonemal microtubule / organelle transport along microtubule / glial cell differentiation / forebrain morphogenesis / neuron projection arborization / cerebellar cortex morphogenesis / dentate gyrus development / pyramidal neuron differentiation / centrosome cycle / motor behavior ...axonemal microtubule / organelle transport along microtubule / glial cell differentiation / forebrain morphogenesis / neuron projection arborization / cerebellar cortex morphogenesis / dentate gyrus development / pyramidal neuron differentiation / centrosome cycle / motor behavior / microtubule depolymerization / response to L-glutamate / smoothened signaling pathway / regulation of synapse organization / startle response / locomotory exploration behavior / microtubule polymerization / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / response to tumor necrosis factor / response to mechanical stimulus / condensed chromosome / homeostasis of number of cells within a tissue / cellular response to calcium ion / tubulin binding / adult locomotory behavior / intracellular protein transport / synapse organization / neuron migration / visual learning / neuromuscular junction / recycling endosome / structural constituent of cytoskeleton / memory / cerebral cortex development / microtubule cytoskeleton organization / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / neuron projection development / mitotic cell cycle / gene expression / growth cone / neuron apoptotic process / microtubule / hydrolase activity / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / protein-containing complex binding / GTP binding / Golgi apparatus / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Helix hairpin bin / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Stathmin family / Stathmin, conserved site / Stathmin superfamily / Stathmin family / Stathmin family signature 1. / Stathmin family signature 2. / Stathmin-like (SLD) domain profile. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Helix non-globular / Special / Helix Hairpins / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin beta chain / Tubulin alpha chain / Stathmin-4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Ovis aries (ヒツジ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Nawrotek, A. / Knossow, M. / Gigant, B.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: The Determinants That Govern Microtubule Assembly from the Atomic Structure of GTP-Tubulin.
著者: Nawrotek, A. / Knossow, M. / Gigant, B.
履歴
登録2011年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha chain
D: Tubulin beta chain
E: Stathmin-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)220,38523
ポリマ－217,2435
非ポリマー3,14218
水13,097727
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22000 Å2
ΔGint-266 kcal/mol
Surface area66240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.450, 127.240, 250.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 3種, 5分子 ACBDE

#1: タンパク質 Tubulin alpha chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: brain / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: D0VWZ0
#2: タンパク質 Tubulin beta chain


分子量: 50043.875 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: brain / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: D0VWY9
#3: タンパク質 Stathmin-4 / Stathmin-like protein B3 / RB3


分子量: 16745.975 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues 48-189 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Stmn4 / プラスミド: PET-8C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63043

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非ポリマー , 5種, 745分子

#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 727 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細AUTHOR STATES THAT FOR ALPHA-TUBULIN (CHAIN A AND CHAIN C), THE BOVINE BRAIN TUBULIN SEQUENCE WAS ...AUTHOR STATES THAT FOR ALPHA-TUBULIN (CHAIN A AND CHAIN C), THE BOVINE BRAIN TUBULIN SEQUENCE WAS USED FOR REFINEMENT BECAUSE THE SEQUENCE OF OVINE BRAIN TUBULIN IS NOT AVAILABLE. FOR BETA-TUBULIN (CHAIN B AND CHAIN D), THERE ARE THREE MAJOR ISOTYPES EXPRESSED IN THE BRAIN. THEY MAINLY USED THE BETA 2B ISOTYPE SEQUENCE (NCBI NP_001003900.1), BUT INTRODUCED POINT MUTATIONS WHEN POSSIBLE TO TAKE INTO ACCOUNT THE ISOTYPE DIVERSITY. SPECIFICALLY, RESIDUE THR 33 IS FOUND IN 75% OF TUBULIN MOLECULES (25% IS SER). IT IS REFINED WITH THR BUT WITH AN 75% OCCUPANCY FOR THE CG2 ATOM. RESIDUE 172: MET (60%) OR VAL (40%), REFINED WITH MET, BUT WITH OCCUPANCY 0.6 FOR SD AND CE ATOMS. RESIDUE 220: A MIX OF THR (75%) AND ALA (25%), REFINED WITH THR, OCCUPANCY 0.75 FOR OG1 AND CG2 ATOMS. AT POSITION 277, A MIX OF SER (75%) AND ALA (25%), REFINED WITH SER BUT WITH OCCUPANCY O.75 FOR OG ATOM. RESIDUE 298: SAME AS ABOVE BUT WITH SER 60% AND ALA 40%, REFINED WITH SER BUT WITH OCCUPANCY O.60 FOR OG ATOM. POSITION 317: THR 25%, ALA 75%, REFINED WITH A THR BUT WITH AN 0.25 OCCUPANCY FOR THE OG1 AND CG2 ATOMS. RESIDUE 318: ILE (60%) OR VAL (40%), REFINED WITH ILE, WITH OCCUPANCY 0.6 FOR CD1 ATOM. RESIDUE 335: THE SAME AS ABOVE BUT WITH ILE 25% AND VAL 75%, REFINED WITH ILE, WITH OCCUPANCY 0.25 FOR CD1 ATOM. RESIDUE 375, A MIX OF ALA (0.75) AND SER (0.25) AT THIS POSITION, REFINED WITH SER, OCCUPANCY 0.25 FOR OG ATOM. THE STATHMIN-4 FRAGMENT (CHAIN E) USED IN THIS STUDY INCLUDES A N-TERMINAL ALA RESIDUE, WHICH IS ACETYLATED, AND HAS TWO POINT MUTATIONS (CYS14 TO ALA AND PHE20 TO TRP, STATHMIN NUMBERING).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: PEG, LISO4, PIPES BUFFER, pH 6.80, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→45 Å / Num. obs: 118648 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 36.91 Å2 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.65 / % possible all: 77

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3HKB

3hkb


解像度: 2.1→43.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9586 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9447 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2008 5924 5 %RANDOM
Rwork0.1709 ---
obs0.1724 118505 --
原子変位パラメータBiso mean: 52.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.7882 Å20 Å20 Å2
2--5.1974 Å20 Å2
3---0.5908 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.275 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→43.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14594 0 182 727 15503
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0115280HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1320756HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5333SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes415HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2207HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it15280HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd2SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.57
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1972SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact18449SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2285 333 4.49 %
Rwork0.2134 7078 -
all0.2141 7411 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8138-0.4693-0.20531.49530.34771.02340.00830.0767-0.0786-0.1167-0.07360.00810.04960.07330.06530.35550.0223-0.00940.0845-0.04850.00438.842832.358574.3165
20.8812-0.90790.072.78840.36950.64150.04170.0710.1959-0.2096-0.0596-0.3558-0.13170.10940.01780.34060.01210.03010.0617-0.00630.0509-0.201271.056690.5696
30.6566-0.7488-0.11952.19850.54690.6718-0.04760.01250.1215-0.07240.0187-0.3601-0.0720.09290.0290.4110.0452-0.00720.1392-0.04220.1637-14.7862109.47102.387
41.0088-0.5539-0.19041.42220.34681.44040.12390.15080.0854-0.1204-0.1394-0.0445-0.08960.07970.01550.24370.0288-0.010.0607-0.02710.023-35.8691143.086115.515
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|615 E|4 - E|64 }A1 - 615
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - A|615 E|4 - E|64 }E4 - 64
3X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|614 E|65 - E|89 }B1 - 614
4X-RAY DIFFRACTION2{ B|1 - B|614 E|65 - E|89 }E65 - 89
5X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|614 E|90 - E|115 }C1 - 614
6X-RAY DIFFRACTION3{ C|1 - C|614 E|90 - E|115 }E90 - 115
7X-RAY DIFFRACTION4{ D|1 - D|614 E|116 - E|145 }D1 - 614
8X-RAY DIFFRACTION4{ D|1 - D|614 E|116 - E|145 }E116 - 145

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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