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万見
- PDB-3run: New strategy to analyze structures of glycopeptide antibiotic-tar... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3run
タイトルNew strategy to analyze structures of glycopeptide antibiotic-target complexes
要素
  • LYSOZYME
  • VANCOMYCIN
キーワードHYDROLASE/ANTIBIOTIC / antibiotic / glycopeptide / native protein ligation / fusion / carboxymethylation of cysteine / vancomycin / HYDROLASE-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vancomycin / ISOPROPYL ALCOHOL / PHOSPHATE ION / : / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種ENTEROBACTERIA PHAGE T4 (ファージ)
Streptomyces orientalis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Economou, N.J. / Townsend, T.M. / Loll, P.J.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2012
タイトル: A carrier protein strategy yields the structure of dalbavancin.
著者: Economou, N.J. / Nahoum, V. / Weeks, S.D. / Grasty, K.C. / Zentner, I.J. / Townsend, T.M. / Bhuiya, M.W. / Cocklin, S. / Loll, P.J.
履歴
登録2011年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月27日Group: Other
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_poly / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
B: VANCOMYCIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,21911
ポリマ－20,1692
非ポリマー1,0519
水5,693316
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.440, 60.440, 96.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-535-

HOH

21B-206-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 3分子 AB

#1: タンパク質 LYSOZYME / Endolysin / Lysis protein / Muramidase


分子量: 19018.799 Da / 分子数: 1 / 変異: C54T, C97A, L164A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ENTEROBACTERIA PHAGE T4 (ファージ)
遺伝子: E / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: タンパク質・ペプチド VANCOMYCIN


タイプ: Glycopeptide / クラス: 抗生剤 / 分子量: 1149.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: VANCOMYCIN IS A TRICYCLIC GLYCOPEPTIDE, GLYCOSYLATED BY A DISACCHARIDE (RESIDUES 8 AND 9) ON RESIDUE 4.
由来: (天然) Streptomyces orientalis (バクテリア) / 参照: NOR: NOR00681, Vancomycin
#3: 多糖 vancosamine-(1-2)-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide, Glycopeptide / クラス: 抗生剤 / 分子量: 323.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: VANCOMYCIN IS A TRICYCLIC GLYCOPEPTIDE, GLYCOSYLATED BY A DISACCHARIDE (RESIDUES 8 AND 9) ON RESIDUE 4.
参照: Vancomycin
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][ad621m-1a_1-5_3*C_3*N]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-Glcp]{[(2+1)][a-L-2-deoxy-Fucp3N]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 7種, 324分子

#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 316 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細VANCOMYCIN IS A TRICYCLIC GLYCOPEPTIDE. THE SCAFFOLD IS A HEPTAPEPTIDE WITH THE CONFIGURATION D-D-L- ...VANCOMYCIN IS A TRICYCLIC GLYCOPEPTIDE. THE SCAFFOLD IS A HEPTAPEPTIDE WITH THE CONFIGURATION D-D-L-D-D-L-L. IT IS FURTHER GLYCOSYLATED BY A DISACCHARIDE MADE OF D-GLUCOSE AND VANCOSAMINE. HERE, VANCOMYCIN IS REPRESENTED BY GROUPING TOGETHER THE SEQUENCE (SEQRES) AND THE TWO LIGANDS (HET) BGC AND RER. GROUP: 1 NAME: VANCOMYCIN CHAIN: B COMPONENT_1: PEPTIDE LIKE SEQUENCE RESIDUES 1 TO 7 COMPONENT_2: SUGAR (2-MER) RESIDUES 8 AND 9 DESCRIPTION: VANCOMYCIN IS A TRICYCLIC GLYCOPEPTIDE, GLYCOSYLATED BY A DISACCHARIDE (RESIDUES 8 AND 9) ON RESIDUE 4. VANCOMYCIN IS A TRICYCLIC GLYCOPEPTIDE. THE SCAFFOLD IS A HEPTAPEPTIDE WITH THE CONFIGURATION D-D-L-D-D-L-L. IT IS FURTHER GLYCOSYLATED BY A DISACCHARIDE MADE OF D-GLUCOSE AND VANCOSAMINE. HERE, VANCOMYCIN IS REPRESENTED BY GROUPING TOUGHER THE SEQUENCE (SEQRES) AND THE TWO LIGANDS (HET) BGC AND RER.
配列の詳細THE AUTHORS STATE THAT THESE RESIDUES ARE LIGATED NON-RECOMBINANTLY WITH NATIVE PROTEIN LIGATION ...THE AUTHORS STATE THAT THESE RESIDUES ARE LIGATED NON-RECOMBINANTLY WITH NATIVE PROTEIN LIGATION AFTER PROTEIN EXPRESSION AND PURIFICATION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.18 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M ammonium phosphate, 0.1M Tris 8.5, 35% MPD, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å
検出器日付: 2011年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→19.8 Å / Num. all: 77978 / Num. obs: 77081 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.48 % / Biso Wilson estimate: 18.614 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 13.75
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.4-1.440.7670.6522.0419858581651000.74587.7
1.44-1.480.5650.5332.925898561654640.59797.3
1.48-1.520.4250.4563.8230478549154910.504100
1.52-1.570.3350.3574.8129463528652860.394100
1.57-1.620.280.3045.6128566510851070.336100
1.62-1.670.2370.2566.5328005499149910.282100
1.67-1.740.1810.2097.9427119481248120.23100
1.74-1.810.1520.1749.3526186463346320.192100
1.81-1.890.1180.13711.5325186443544340.151100
1.89-1.980.0930.10913.9323855420042000.12100
1.98-2.090.0670.08517.6223103405240510.094100
2.09-2.210.0510.0720.7621687378937890.077100
2.21-2.370.0420.06123.2720628360236020.067100
2.37-2.560.0380.05724.4419098333333330.063100
2.56-2.80.0350.05127.3817592305330530.056100
2.8-3.130.0290.04630.4615992277527750.051100
3.13-3.610.0230.04134.7314074245224520.045100
3.61-4.430.0210.04137.411829206620660.045100
4.43-6.260.0230.04135.999135159315930.045100
6.260.0230.04237.3847668758500.04797.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.56 Å19.78 Å
Translation1.56 Å19.78 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.6.2_432精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2LZM

2lzm


解像度: 1.4→19.784 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.9234 / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.43 / 位相誤差: 14.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1799 3879 5.03 %RANDOM
Rwork0.1475 ---
obs0.1491 77081 98.88 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.38 Å / VDWプローブ半径: 0.7 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.717 Å2 / ksol: 0.394 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 64.45 Å2 / Biso min: 5.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3277 Å2-0 Å20 Å2
2---0.3277 Å2-0 Å2
3---0.6554 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→19.784 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1415 0 67 316 1798
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081541
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3172099
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.028599
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069234
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007257
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.4001-1.45010.26843770.237660489
1.4501-1.50810.20083690.1834738999
1.5081-1.57680.19184070.16587359100
1.5768-1.65980.19544030.14477421100
1.6598-1.76380.17454210.13097366100
1.7638-1.89990.15763680.12037424100
1.8999-2.09090.17154030.13977383100
2.0909-2.3930.17093780.13747406100
2.393-3.01320.18043910.14527416100
3.0132-19.78560.1733620.1497434100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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