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万見
- PDB-3ru8: Structure of an HIV epitope scaffold in complex with neutralizing... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ru8
タイトルStructure of an HIV epitope scaffold in complex with neutralizing antibody b12 Fab
要素
  • Antibody b12, Heavy Chain
  • Antibody b12, Light Chain
  • Epitope Scaffold 2bodx43
キーワードDE NOVO PROTEIN / IMMUNE SYSTEM / binding epitope from HIV on a heterologous protein
機能・相同性
機能・相同性情報


IgD immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin mediated immune response ...IgD immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgM immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / CD22 mediated BCR regulation / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin mediated immune response / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / blood microparticle / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / immune response / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
1, 4-beta cellobiohydrolase / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily ...1, 4-beta cellobiohydrolase / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin kappa constant
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus (ヒト免疫不全ウイルス)
synthetic construct (人工物)
Thermomonospora fusca (バクテリア)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Carrico, C.T.D. / Strong, R.K.
引用ジャーナル: Science / 年: 2011
タイトル: Computation-guided backbone grafting of a discontinuous motif onto a protein scaffold.
著者: Azoitei, M.L. / Correia, B.E. / Ban, Y.E. / Carrico, C. / Kalyuzhniy, O. / Chen, L. / Schroeter, A. / Huang, P.S. / McLellan, J.S. / Kwong, P.D. / Baker, D. / Strong, R.K. / Schief, W.R.
履歴
登録2011年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月22日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Epitope Scaffold 2bodx43
H: Antibody b12, Heavy Chain
L: Antibody b12, Light Chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0587
ポリマ－78,6903
非ポリマー3684
水6,179343
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6770 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area29470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.453, 93.097, 94.373
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 Epitope Scaffold 2bodx43


分子量: 30043.268 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus, synthetic construct, Thermomonospora fusca
プラスミド: pET29 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 抗体 Antibody b12, Heavy Chain


分子量: 24938.898 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 抗体 Antibody b12, Light Chain


分子量: 23707.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01834*PLUS
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細EPITOPE SCAFFOLD 2BODX43 INCORPORATES A SMALL SECTION OF HIV-1 GP120 INTO A PROTEIN FROM ...EPITOPE SCAFFOLD 2BODX43 INCORPORATES A SMALL SECTION OF HIV-1 GP120 INTO A PROTEIN FROM THERMOMONOSPORA FUSCA, PLUS SOME DESIGNED REGIONS NATIVE TO NEITHER ORGANISM. THE CLOSER MATCH WITH THE CRYSTALLIZED SEQUENCE OF THIS CHAIN CORRESPONDS TO UNP ENTRY P26222.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 18% PEG-3350, 0.22M potassium nitrate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→50 Å / Num. obs: 49114 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Χ2: 3.009 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.07-2.115.20.3423110.882195.3
2.11-2.145.90.31124260.9291100
2.14-2.195.90.27524111.0591100
2.19-2.235.90.24824341.1331100
2.23-2.285.90.23624421.2351100
2.28-2.335.90.21824361.2861100
2.33-2.395.90.19624281.4091100
2.39-2.455.90.17924571.5171100
2.45-2.535.90.1724141.6571100
2.53-2.615.90.15424511.9131100
2.61-2.75.90.1424472.2231100
2.7-2.815.90.13124532.7121100
2.81-2.945.90.11724453.1911100
2.94-3.095.90.11124673.804199.9
3.09-3.295.90.10224614.5081100
3.29-3.545.80.09324745.553199.9
3.54-3.95.80.0924876.8441100
3.9-4.465.80.08725098.125199.9
4.46-5.625.60.06825155.714199.4
5.62-505.50.05226464.189198.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 43.67 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å45.23 Å
Translation2.5 Å45.23 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 2BOD, 2NY7

2bod

2ny7


解像度: 2.07→45.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / WRfactor Rfree: 0.1955 / WRfactor Rwork: 0.1631 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.8875 / SU B: 7.774 / SU ML: 0.097 / SU R Cruickshank DPI: 0.1793 / SU Rfree: 0.1521 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.152 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2026 2485 5.1 %RANDOM
Rwork0.1678 ---
obs0.1696 48971 99.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 111.05 Å2 / Biso mean: 40.2672 Å2 / Biso min: 3.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3----0.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.07→45.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5372 0 24 343 5739
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0225699
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023806
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1661.9397805
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80539294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9065763
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.89823.796245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.58815857
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3921536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2853
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216527
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021170
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.71823638
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1721468
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3335873
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.02142061
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1261905
LS精密化 シェル解像度: 2.069→2.123 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.208 178 -
Rwork0.176 3201 -
all-3379 -
obs--94.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.56360.78610.03272.2081-0.91861.1706-0.0030.0290.13260.1677-0.01430.0664-0.1501-0.07890.01730.08620.02320.02220.16210.00690.122-5.0856-0.6088-22.3595
21.91760.49840.14251.5674-0.38941.3872-0.04440.0747-0.2822-0.0593-0.0702-0.29140.11070.06340.11470.08950.00810.05250.17850.02290.22441.2868-14.4141-23.5758
31.2028-0.2201-0.3760.83510.16183.50720.05490.00150.06110.0110.1120.0579-0.1527-0.1412-0.16690.0910.00230.05090.17810.0230.2063-19.3226-18.29034.6533
47.7299-0.79741.27781.30820.30052.3186-0.0308-0.30030.35620.0352-0.0188-0.1248-0.2343-0.0310.04960.08010.01220.02480.1261-0.07310.0944.1547-17.709831.8394
52.1458-0.6036-0.17231.82770.22962.7152-0.05550.0102-0.08250.07440.1442-0.02550.05460.0707-0.08870.0712-0.0020.02310.1427-0.02410.1353-5.5924-34.68710.334
62.1741-0.7838-3.0121.58443.54479.7496-0.1639-0.3017-0.14790.49510.05540.06740.98340.24910.10850.19590.0741-0.00340.1919-0.00470.07693.4869-33.507734.4232
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1X1 - 140
2X-RAY DIFFRACTION2X141 - 277
3X-RAY DIFFRACTION3H1 - 126
4X-RAY DIFFRACTION4H127 - 227
5X-RAY DIFFRACTION5L1 - 107
6X-RAY DIFFRACTION6L108 - 213

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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