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- PDB-3rtr: A RING E3-substrate complex poised for ubiquitin-like protein tra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rtr
タイトルA RING E3-substrate complex poised for ubiquitin-like protein transfer: structural insights into cullin-RING ligases
要素
  • Cullin-1
  • E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
キーワードLIGASE / UBIQUITIN / NEDD8 / CULLIN / UBL CONJUGATION PATHWAY / E3 LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance ...Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to chemical stress / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / positive regulation of protein autoubiquitination / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / VCB complex / negative regulation of response to oxidative stress / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / negative regulation of type I interferon production / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of mitophagy / Prolactin receptor signaling / cullin family protein binding / protein monoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / transcription-coupled nucleotide-excision repair / positive regulation of TORC1 signaling / regulation of cellular response to insulin stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / post-translational protein modification / Regulation of BACH1 activity / T cell activation / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / animal organ morphogenesis / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of DVL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Iron uptake and transport / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / DNA Damage Recognition in GG-NER / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / RING-type E3 ubiquitin transferase / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Evasion by RSV of host interferon responses / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Dual Incision in GG-NER / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Formation of Incision Complex in GG-NER / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / protein polyubiquitination / Regulation of RAS by GAPs / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of RUNX2 expression and activity / positive regulation of protein catabolic process / Cyclin D associated events in G1 / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / : / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Downstream TCR signaling / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / MAPK cascade / Neddylation / cellular response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / spermatogenesis / protein-macromolecule adaptor activity / molecular adaptor activity / Potential therapeutics for SARS
類似検索 - 分子機能
Cullin; Chain C, Domain 2 / Cullin Repeats / 5 helical Cullin repeat like / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily ...Cullin; Chain C, Domain 2 / Cullin Repeats / 5 helical Cullin repeat like / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin alpha solenoid domain / Cullin family profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Arc Repressor Mutant, subunit A / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Calabrese, M.F. / Scott, D.C. / Duda, D.M. / Grace, C.R. / Kurinov, I. / Kriwacki, R.W. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: A RING E3-substrate complex poised for ubiquitin-like protein transfer: structural insights into cullin-RING ligases.
著者: Calabrese, M.F. / Scott, D.C. / Duda, D.M. / Grace, C.R. / Kurinov, I. / Kriwacki, R.W. / Schulman, B.A.
履歴
登録2011年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月24日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cullin-1
B: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
C: Cullin-1
D: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
E: Cullin-1
F: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
G: Cullin-1
H: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,92020
ポリマ－219,1358
非ポリマー78512
水00
1
G: Cullin-1
H: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9805
ポリマ－54,7842
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3990 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area25040 Å2
手法PISA
2
A: Cullin-1
B: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9805
ポリマ－54,7842
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area24810 Å2
手法PISA
3
C: Cullin-1
D: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9805
ポリマ－54,7842
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area24270 Å2
手法PISA
4
E: Cullin-1
F: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9805
ポリマ－54,7842
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3780 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area25200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.475, 119.796, 231.861
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Cullin-1 / CUL-1


分子量: 42694.035 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 411-776 / 変異: L421E, V451E, V452K, Y455K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13616
#2: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Protein ZYP / RING finger protein 75 / RING-box protein 1 / Rbx1 / Regulator of cullins 1


分子量: 12089.677 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 5-108 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBX1, RNF75, ROC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62877, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 17% PEG 3350, 100 mM Tris pH 7.5, 200 mM Sodium/Postassium Tartrate, 2% Benzamidine Hydrochloride, 1% Glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.21→30 Å / Num. all: 41060 / Num. obs: 41039 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 101 Å2 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 21.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LDJ

1ldj


解像度: 3.21→29.949 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2825 2050 5 %
Rwork0.2377 --
obs-41038 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 68.821 Å2 / ksol: 0.315 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.7844 Å20 Å2-0 Å2
2--3.4204 Å20 Å2
3----9.2048 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.21→29.949 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14043 0 12 0 14055
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00714285
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99219226
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3865379
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0672148
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042431
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.21-3.32460.36242120.33313843X-RAY DIFFRACTION100
3.3246-3.45760.36922200.30623816X-RAY DIFFRACTION100
3.4576-3.61470.32741960.28943849X-RAY DIFFRACTION100
3.6147-3.80490.29521860.26083882X-RAY DIFFRACTION100
3.8049-4.04280.2662020.25223877X-RAY DIFFRACTION100
4.0428-4.3540.26472050.23693872X-RAY DIFFRACTION100
4.354-4.79060.27381870.22163903X-RAY DIFFRACTION100
4.7906-5.48010.26292190.22723903X-RAY DIFFRACTION100
5.4801-6.89050.30432090.24453953X-RAY DIFFRACTION100
6.8905-29.95030.23892140.18344090X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.70760.3281-0.42451.36710.27662.279-0.0334-0.1507-0.00180.2077-0.35480.38360.2314-0.24390.29110.6433-0.00470.13490.7076-0.09330.7748-53.1322-4.815178.4034
21.0449-0.8891-0.41712.1455-0.68430.9445-0.0713-0.39610.087-0.12250.3986-0.7688-0.04080.4988-0.22070.6796-0.0118-0.04381.0203-0.13071.1228-12.27833.467170.5263
30.81840.2296-0.61731.0534-0.5912.25710.01450.04-0.1056-0.0368-0.0827-0.4749-0.42320.02170.06690.88450.03650.08610.8258-0.0440.9722-14.10095.829917.9625
41.3402-0.5430.93651.7276-1.22872.6688-0.0480.3376-0.1673-0.30780.04180.15890.1117-0.0157-0.05490.6046-0.0723-0.11530.61780.00890.5591-53.5027-15.565517.5848
50.84380.3597-1.03122.4863-0.18751.6574-0.039-0.27920.089-0.05120.0436-0.21810.03750.0827-0.01550.59320.03620.05660.6389-0.06980.728-34.777810.634770.0466
61.0055-1.53980.74091.833-0.65113.42950.0869-0.1022-0.425-0.4193-0.1192-0.26290.14680.10450.06360.44830.06330.02570.4279-0.02010.543-34.4-1.474760.6118
7-0.07230.7246-1.71843.0018-1.61272.34620.15710.26150.24180.23380.1451-0.0303-0.0973-0.1291-0.21010.4887-0.02930.00020.56780.05440.5744-33.9664-4.877931.0275
81.7987-0.04760.49531.23270.093-0.0313-0.02030.3128-0.2139-0.65210.1784-0.17720.2473-0.2819-0.03740.9883-0.11830.16290.8205-0.08260.7333-29.6924-15.05822.2548
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resseq 411:776))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and ((resseq 411:776))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'E' and ((resseq 411:776))
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'G' and ((resseq 411:776))
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and ((resseq 5:108))
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and ((resseq 5:108))
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'F' and ((resseq 5:108))
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'H' and ((resseq 5:108))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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