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- PDB-3rs1: Mouse C-type lectin-related protein Clrg -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rs1
タイトルMouse C-type lectin-related protein Clrg
要素C-type lectin domain family 2 member I
キーワードIMMUNE SYSTEM / C-type lectin-like / ligand of NK receptor / natural killer cell receptors / Surface of activated T lymphocytes
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of immunological synapse formation / regulation of interleukin-2 production / membrane raft assembly / natural killer cell lectin-like receptor binding / regulation of actin filament polymerization / receptor clustering / regulation of T cell proliferation / negative regulation of osteoclast differentiation / transmembrane signaling receptor activity / T cell receptor signaling pathway ...positive regulation of immunological synapse formation / regulation of interleukin-2 production / membrane raft assembly / natural killer cell lectin-like receptor binding / regulation of actin filament polymerization / receptor clustering / regulation of T cell proliferation / negative regulation of osteoclast differentiation / transmembrane signaling receptor activity / T cell receptor signaling pathway / carbohydrate binding / external side of plasma membrane / cell surface
類似検索 - 分子機能
: / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold ...: / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C-type lectin domain family 2 member I
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Skalova, T. / Dohnalek, J. / Duskova, J. / Stepankova, A. / Koval, T. / Hasek, J. / Kotynkova, K. / Vanek, O. / Bezouska, K.
引用ジャーナル: J.Immunol. / 年: 2012
タイトル: Mouse Clr-g, a Ligand for NK Cell Activation Receptor NKR-P1F: Crystal Structure and Biophysical Properties.
著者: Skalova, T. / Kotynkova, K. / Duskova, J. / Hasek, J. / Kovai, T. / Kolenko, P. / Novak, P. / Man, P. / Hanc, P. / Vanek, O. / Bezouska, K. / Dohnalek, J.
履歴
登録2011年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月14日Group: Database references
改定 1.22012年12月19日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-type lectin domain family 2 member I
B: C-type lectin domain family 2 member I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8903
ポリマ－28,8542
非ポリマー351
水4,612256
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area12830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.310, 61.380, 32.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The values for the buried, surface area and the gain in the solvent free energy reported in remark 350 are from the as is analysis of the PISA server.

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要素

#1: タンパク質 C-type lectin domain family 2 member I / C-type lectin-related protein DCL1 / C-type lectin-related protein G / Clr-g / Lymphoid-derived C- ...C-type lectin-related protein DCL1 / C-type lectin-related protein G / Clr-g / Lymphoid-derived C-type lectin-1 / LCL-1 / Osteoclast inhibitory lectin-related protein 2 / Ocil-related protein 2


分子量: 14427.196 Da / 分子数: 2 / 断片: Extracellular domain (UNP residues 85-206) / 変異: I85M, C148S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Refolded from inclusion bodies using commercially available iFOLD2 kit (Merck)
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: C57BL/6 / 遺伝子: Clec2i, Clrg, Dcl1, Ocilrp2 / プラスミド: pET-30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 (DE3) Gold / 参照: UniProt: Q9WVF9
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: spontaneous crystallization / pH: 7.5
詳細: spontaneous crystallization on tube wall; buffer: 10 mM HEPES, pH 7.5, 100 mM NaCl and 1 mM NaN3, 2.3 mg/ml, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月12日
放射モノクロメーター: KMC-1, Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 18158 / Num. obs: 17372 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): -1000 / Observed criterion σ(I): -1000 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 18.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.306 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique all: 891 / % possible all: 90

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
BALBES位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HUP

3hup


解像度: 1.94→28.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / SU B: 2.878 / SU ML: 0.083 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -1000 / 立体化学のターゲット値: CCP4 monomer library
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. STRUCTURE SOLUTION AND REFINEMENT WERE PERFORMED USING FREE R FOR CROSS-VALIDATION THROUGHOUT: FREE R = 0.268 (FREE R = 0.3630 FOR THE ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. STRUCTURE SOLUTION AND REFINEMENT WERE PERFORMED USING FREE R FOR CROSS-VALIDATION THROUGHOUT: FREE R = 0.268 (FREE R = 0.3630 FOR THE HIGHEST RESOLUTION SHELL) FROM A RANDOM TEST SET COMPRISING 5% OF REFLECTIONS (887 TOTAL). FINAL REFINEMENT WAS PERFORMED USING ALL REFLECTIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rwork0.18463 ---
all0.18641 17346 --
obs0.18641 16459 95.59 %-
Rfree---random
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.271 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.89 Å20 Å20 Å2
2--1.93 Å20 Å2
3----1.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→28.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2032 0 1 256 2289
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0212125
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021478
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3361.8992877
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86133537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2995250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.55323.13115
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.58115354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3461516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2274
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02510
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7971.51224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1941.5498
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.44421960
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1643901
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3664.5913
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.942→1.992 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.241 1148 -
obs-1087 87.57 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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