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万見
- PDB-3rov: Insulin's biosynthesis and activity have opposing structural requ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rov
タイトルInsulin's biosynthesis and activity have opposing structural requirements: a new factor in neonatal diabetes mellitus
要素(Insulin) x 2
キーワードHORMONE / zinc-binding site / long-acting insulin analog / receptor binding protein engineering / global health / insulin fibrillation / stabilizing
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst ...negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of feeding behavior / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / activation of protein kinase B activity / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fatty acid homeostasis / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of lipid catabolic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / transport vesicle / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / Insulin receptor recycling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of D-glucose import / insulin receptor binding / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / cognition / vasodilation / glucose metabolic process / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Weiss, M.A. / Wan, Z.L. / Dodson, E.J. / Liu, M. / Xu, B. / Hua, Q.X. / Turkenburg, M. / Whittingham, J. / Nakagawa, S.H. / Huang, K. ...Weiss, M.A. / Wan, Z.L. / Dodson, E.J. / Liu, M. / Xu, B. / Hua, Q.X. / Turkenburg, M. / Whittingham, J. / Nakagawa, S.H. / Huang, K. / Hu, S.Q. / Jia, W.H. / Wang, S.H. / Brange, J. / Whittaker, J. / Arvan, P. / Katsoyannis, P.G. / Dodson, G.G.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Insulin's biosynthesis and activity have opposing structural requirements: a new factor in neonatal diabetes mellitus
著者: Weiss, M.A. / Wan, Z.L. / Dodson, E.J. / Liu, M. / Xu, B. / Hua, Q.X. / Turkenburg, M. / Whittingham, J. / Nakagawa, S.H. / Huang, K. / Hu, S.Q. / Jia, W.H. / Wang, S.H. / Brange, J. / ...著者: Weiss, M.A. / Wan, Z.L. / Dodson, E.J. / Liu, M. / Xu, B. / Hua, Q.X. / Turkenburg, M. / Whittingham, J. / Nakagawa, S.H. / Huang, K. / Hu, S.Q. / Jia, W.H. / Wang, S.H. / Brange, J. / Whittaker, J. / Arvan, P. / Katsoyannis, P.G. / Dodson, G.G.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Diabetes-associated mutations in human insulin: crystal structure and photo-cross-linking studies of a-chain variant insulin Wakayama.
著者: Wan, Z.L. / Huang, K. / Xu, B. / Hu, S.Q. / Wang, S. / Chu, Y.C. / Katsoyannis, P.G. / Weiss, M.A.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of allo-Ile(A2)-insulin, an inactive chiral analogue: implications for the mechanism of receptor binding
著者: Wan, Z.L. / Xu, B. / Chu, Y.C. / Katsoyannis, P.G. / Weiss, M.A.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Enhancing the activity of insulin at the receptor interface: crystal structure and photo-cross-linking of A8 analogues.
著者: Wan, Z.L. / Xu, B. / Chu, Y.C. / Li, B. / Nakagawa, S.H. / Qu, Y. / Hu, S.Q. / Katsoyannis, P.G. / Weiss, M.A.
#4: ジャーナル: Philos.Trans.R.Soc.London,Ser.B / 年: 1988
タイトル: The structure of 2zn pig insulin crystal at 1.5 A resolution
著者: Baker, E.N. / Blundell, T.L. / Cutfield, J.F. / Cutfield, S.M. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Hodgkin, D. / Isaacs, N.W. / Reynolds, C.D.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 1976
タイトル: Structure of insulin in 4-zinc insulin
著者: Bentley, G. / Dodson, E. / Dodson, G. / Hodgkin, D. / Mercola, D.
#6: ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: Phenol stabilizes more helix in a new symmetrical zinc insulin hexamer
著者: Derewenda, U. / Derewenda, Z. / Dodson, E. / Dodson, G. / Reynold, C. / Smith, G. / Sparks, C. / Swenson, D.
履歴
登録2011年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
E: Insulin
F: Insulin
G: Insulin
H: Insulin
I: Insulin
J: Insulin
K: Insulin
L: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,84122
ポリマ－35,07412
非ポリマー76610
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0469
ポリマ－11,6914
非ポリマー3545
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4090 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area6850 Å2
手法PISA
3
E: Insulin
F: Insulin
G: Insulin
H: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9157
ポリマ－11,6914
非ポリマー2243
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area6910 Å2
手法PISA
4
I: Insulin
J: Insulin
K: Insulin
L: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8806
ポリマ－11,6914
非ポリマー1882
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3910 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area6890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.662, 61.772, 46.038
Angle α, β, γ (deg.)90, 105.5, 90
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 12分子 ACEGIKBDFHJL

#1: タンパク質・ペプチド
Insulin / Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド
Insulin / Insulin B chain


分子量: 3462.005 Da / 分子数: 6 / Mutation: G20DAL, G23DAL, P28K, K29P / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 4種, 196分子

#3: 化合物
ChemComp-IPH / PHENOL / フェノ-ル


分子量: 94.111 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H6O
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 0.05 M sodium citrate, 1% phenol, 0.04% zinc acetate, pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年10月9日 / 詳細: Double crystal
放射モノクロメーター: Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→44.36 Å / Num. all: 11056 / Num. obs: 10607 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 21.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.232 / Mean I/σ(I) obs: 32.8 / Num. unique all: 1431 / % possible all: 91.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
bioteXデータ収集
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZNJ

1znj


解像度: 2.3→44.36 Å / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.307 1032 -Random
Rwork0.218 ---
all-11056 --
obs-10280 95.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å2-0.58 Å2
2---0.38 Å20 Å2
3---0.1 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å / Luzzati sigma a obs: 0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→44.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2442 0 46 186 2674
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.79
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.034
Rfactor反射数%反射
Rfree0.418 132 -
Rwork0.277 --
obs-1567 94.2 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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