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- PDB-3rmr: Crystal structure of Hyaloperonospora arabidopsidis ATR1 effector... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rmr
タイトルCrystal structure of Hyaloperonospora arabidopsidis ATR1 effector domain
要素Avirulence protein
キーワードPROTEIN BINDING / effector / RPP1-recognized / alpha-helical / W-motif / seahorse / virulence / RPP1 / R-protein
機能・相同性
機能・相同性情報


effector-mediated perturbation of host process by symbiont / host cell cytoplasm / host cell nucleus / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2710 / : / : / Avirulence protein ATR1, WY-domain / ATR1 N-terminal domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Avirulence protein ATR1 / Avirulence protein ATR1
類似検索 - 構成要素
生物種Hyaloperonospora parasitica (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Chou, S. / Krasileva, K.V. / Holton, J.M. / Staskawicz, B.J. / Alber, T.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Hyaloperonospora arabidopsidis ATR1 effector has distributed recognition surfaces and a structural subdomain conserved across oomycete species
著者: Chou, S. / Krasileva, K.V. / Holton, J.M. / Steinbrenner, A. / Alber, T. / Staskawicz, B.J.
履歴
登録2011年4月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Avirulence protein
B: Avirulence protein
C: Avirulence protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,0303
ポリマ－89,0303
非ポリマー00
水6,575365
1
A: Avirulence protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6771
ポリマ－29,6771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Avirulence protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6771
ポリマ－29,6771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Avirulence protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6771
ポリマ－29,6771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
A: Avirulence protein
B: Avirulence protein
C: Avirulence protein

A: Avirulence protein
B: Avirulence protein
C: Avirulence protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,0606
ポリマ－178,0606
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/61
Buried area24230 Å2
ΔGint-179 kcal/mol
Surface area61650 Å2
手法PISA
5
B: Avirulence protein

A: Avirulence protein
C: Avirulence protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,0303
ポリマ－89,0303
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/61
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7210 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area35730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.432, 119.432, 312.572
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-337-

HOH

21A-346-

HOH

31A-367-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Avirulence protein / ATR1


分子量: 29676.621 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hyaloperonospora parasitica (真核生物)
遺伝子: Atr1, ATR1NdWsB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta DE3 / 参照: UniProt: Q4VKJ6, UniProt: M4B6G6*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 365 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.97 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Crystal growth in 1.6 M magnesium sulfate, 0.1 M MES, pH 6.5. 1:20000 seeding in 1.2 M magnesium sulfate, 0.01% acetonitrile, 0.1 M MES, pH 5.0. Dehydration in 1.5 M magnesium sulfate, 0.1 M ...詳細: Crystal growth in 1.6 M magnesium sulfate, 0.1 M MES, pH 6.5. 1:20000 seeding in 1.2 M magnesium sulfate, 0.01% acetonitrile, 0.1 M MES, pH 5.0. Dehydration in 1.5 M magnesium sulfate, 0.1 M MES, pH 5.0 for 2 hours, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.0722, 1.0631, 1.11587
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月18日
放射モノクロメーター: KHOZU double flat crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.07221
21.06311
31.115871
反射解像度: 2.268→103.431 Å / Num. all: 60675 / Num. obs: 57939 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 15.5 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 35.55
反射 シェル解像度: 2.42→2.51 Å / 冗長度: 15.6 % / Rmerge(I) obs: 0.729 / Mean I/σ(I) obs: 4.375 / Rsym value: 0.729 / % possible all: 97.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ収集
PHENIXAutoSolモデル構築
ELVES精密化
ELVESデータ削減
HKL-2000データ削減
ELVESデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
PHENIXAutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→62.349 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.31 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2598 2796 5.03 %
Rwork0.2231 --
obs0.225 55573 93.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 47.454 Å2 / ksol: 0.357 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.1263 Å2-0 Å20 Å2
2---2.1263 Å2-0 Å2
3---4.2527 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→62.349 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5463 0 0 365 5828
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0156007
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0227688
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2322024
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072852
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004992
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3001-2.33970.3343990.31231806X-RAY DIFFRACTION66
2.3397-2.38230.35171020.32252019X-RAY DIFFRACTION74
2.3823-2.42810.33381350.31172328X-RAY DIFFRACTION84
2.4281-2.47760.41711090.30312515X-RAY DIFFRACTION90
2.4776-2.53150.37791380.29142535X-RAY DIFFRACTION91
2.5315-2.59040.33151500.27632576X-RAY DIFFRACTION93
2.5904-2.65520.32681600.26662602X-RAY DIFFRACTION94
2.6552-2.7270.35071500.25662632X-RAY DIFFRACTION95
2.727-2.80720.31741390.24612660X-RAY DIFFRACTION96
2.8072-2.89780.27131310.24192720X-RAY DIFFRACTION97
2.8978-3.00140.28751300.23552726X-RAY DIFFRACTION97
3.0014-3.12160.28091280.24172741X-RAY DIFFRACTION97
3.1216-3.26360.31071450.23642771X-RAY DIFFRACTION99
3.2636-3.43570.26881510.22722776X-RAY DIFFRACTION99
3.4357-3.65090.24871370.21722799X-RAY DIFFRACTION99
3.6509-3.93280.23011560.18912812X-RAY DIFFRACTION99
3.9328-4.32850.22581480.17592856X-RAY DIFFRACTION100
4.3285-4.95460.19931690.18212858X-RAY DIFFRACTION100
4.9546-6.24130.23991520.21362932X-RAY DIFFRACTION99
6.2413-62.37210.221670.22023113X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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