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- PDB-3rm5: Structure of Trifunctional THI20 from Yeast -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rm5
タイトルStructure of Trifunctional THI20 from Yeast
要素Hydroxymethylpyrimidine/phosphomethylpyrimidine kinase THI20
キーワードTRANSFERASE / HMP Kinase (ThiD) / Thiaminase II
機能・相同性
機能・相同性情報


thiamine catabolic process / phosphooxymethylpyrimidine kinase / hydroxymethylpyrimidine kinase / phosphomethylpyrimidine kinase activity / aminopyrimidine aminohydrolase / thiaminase activity / hydroxymethylpyrimidine kinase activity / thiamine biosynthetic process / thiamine diphosphate biosynthetic process / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hydroxymethylpyrimidine kinase/phosphomethylpyrimidine kinase domain / Thiaminase II / Thiaminase-2/PQQC / TENA/THI-4/PQQC family / Pyridoxamine kinase/Phosphomethylpyrimidine kinase / Phosphomethylpyrimidine kinase / Heme oxygenase-like / Heme Oxygenase; Chain A / Haem oxygenase-like, multi-helical / Ribokinase ...Hydroxymethylpyrimidine kinase/phosphomethylpyrimidine kinase domain / Thiaminase II / Thiaminase-2/PQQC / TENA/THI-4/PQQC family / Pyridoxamine kinase/Phosphomethylpyrimidine kinase / Phosphomethylpyrimidine kinase / Heme oxygenase-like / Heme Oxygenase; Chain A / Haem oxygenase-like, multi-helical / Ribokinase / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hydroxymethylpyrimidine/phosphomethylpyrimidine kinase THI20
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.68 Å
データ登録者French, J.B. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2011
タイトル: Structure of trifunctional THI20 from yeast.
著者: French, J.B. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録2011年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月16日Group: Other
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hydroxymethylpyrimidine/phosphomethylpyrimidine kinase THI20
B: Hydroxymethylpyrimidine/phosphomethylpyrimidine kinase THI20
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,7085
ポリマ－122,4202
非ポリマー2883
水1,02757
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14220 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area40700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.704, 140.096, 143.273
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Hydroxymethylpyrimidine/phosphomethylpyrimidine kinase THI20 / Hydroxymethylpyrimidine kinase / HMP kinase / Hydroxymethylpyrimidine phosphate kinase / HMP-P ...Hydroxymethylpyrimidine kinase / HMP kinase / Hydroxymethylpyrimidine phosphate kinase / HMP-P kinase / HMP-phosphate kinase / HMPP kinase


分子量: 61209.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: O1239, THI20, Thi20p, YOL055C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q08224, hydroxymethylpyrimidine kinase, phosphooxymethylpyrimidine kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10-14% Peg 8K, 0.2 M Calcium Acetate, 0.1 M Imidazole, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年3月20日
放射モノクロメーター: CRYO-COOLED SI(111) DOUBLE CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 2.8 % / Av σ(I) over netI: 12.15 / 数: 87487 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Χ2: 1.24 / D res high: 2.7 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 31670 / % possible obs: 92.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.81509210.0561.5863.1
4.625.8195.910.0781.5343.2
4.034.6296.710.0831.6343.2
3.664.0397.710.1071.4813.2
3.43.6698.310.1491.183.2
3.23.498.810.2020.893.1
3.043.297.810.2250.7832.6
2.913.0494.510.2570.7162.2
2.82.9186.210.2810.5971.9
2.72.87010.3290.9551.5
反射解像度: 2.68→100.17 Å / Num. obs: 31670 / % possible obs: 92.8 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Χ2: 1.237 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.68-2.81.50.32923480.955170
2.8-2.911.90.28128770.597186.2
2.91-3.042.20.25731860.716194.5
3.04-3.22.60.22532710.783197.8
3.2-3.43.10.20233410.89198.8
3.4-3.663.20.14933301.18198.3
3.66-4.033.20.10733411.481197.7
4.03-4.623.20.08332931.634196.7
4.62-5.813.20.07833241.534195.9
5.81-503.10.05633591.586192

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0110精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entries 1YAF, 1JXH

1yaf

1jxh


解像度: 2.68→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 31.284 / SU ML: 0.296 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.401 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2786 1606 5.1 %RANDOM
Rwork0.2377 ---
obs0.2398 31625 91.45 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 110.87 Å2 / Biso mean: 55.3917 Å2 / Biso min: 27.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å20 Å20 Å2
2---1.36 Å20 Å2
3---1.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.68→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7794 0 15 57 7866
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0227974
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9121.96310867
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.3651031
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.73624.595309
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.051151225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.811525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.21259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0215992
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2381.55172
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.44128261
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.42232802
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.7414.52606
LS精密化 シェル解像度: 2.68→2.749 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 75 -
Rwork0.295 1230 -
all-1305 -
obs--52.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.34530.16120.16771.55260.11990.120.00370.0148-0.0612-0.22390.01970.0297-0.05790.0562-0.02330.1353-0.03820.01270.10470.03770.0432-28.324415.756216.7037
20.3401-0.10540.07191.10810.44790.25590.0059-0.0739-0.09950.13840.0194-0.0630.0110.001-0.02530.0994-0.0004-0.04480.11960.07150.0772-20.28277.766439.5666
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 551
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 551

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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