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- PDB-3rko: Crystal structure of the membrane domain of respiratory complex I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rko
タイトルCrystal structure of the membrane domain of respiratory complex I from E. coli at 3.0 angstrom resolution
要素(NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT ...) x 6
キーワードOXIDOREDUCTASE / complex I / proton pump / membrane protein / NADH / ubiquinone / cytoplasmic membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase activity / electron transport coupled proton transport / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding ...: / NADH dehydrogenase complex / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase activity / electron transport coupled proton transport / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / membrane => GO:0016020 / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2700 / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / Helix Hairpins - #3510 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup ...NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2700 / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / Helix Hairpins - #3510 / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit 3, bacterial/plastid / NAD(P)H-quinone oxidoreductase, subunit N/subunit 2 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6, subunit NuoJ / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 6 / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 6 / NADH-plastoquinone oxidoreductase, chain 5 subgroup / NADH-quinone oxidoreductase, chain M/4 / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/K / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminal / NADH-Ubiquinone oxidoreductase (complex I), chain 5 N-terminus / NADH-quinone oxidoreductase, chain 5-like / NADH-ubiquinone oxidoreductase chain 4L/Mnh complex subunit C1-like / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase chain 4L / NADH:ubiquinone oxidoreductase / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / NADH:ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 3 superfamily / NADH-ubiquinone/plastoquinone oxidoreductase, chain 3 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix Hairpins / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CA7 / EICOSANE / NADH-quinone oxidoreductase subunit M / NADH-quinone oxidoreductase subunit N / NADH-quinone oxidoreductase subunit A / Proton-translocating NADH-quinone oxidoreductase, chain L / NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NADH-quinone oxidoreductase subunit K / NADH-quinone oxidoreductase subunit A / NADH-quinone oxidoreductase subunit J ...Chem-CA7 / EICOSANE / NADH-quinone oxidoreductase subunit M / NADH-quinone oxidoreductase subunit N / NADH-quinone oxidoreductase subunit A / Proton-translocating NADH-quinone oxidoreductase, chain L / NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NADH-quinone oxidoreductase subunit K / NADH-quinone oxidoreductase subunit A / NADH-quinone oxidoreductase subunit J / NADH-quinone oxidoreductase subunit K / NADH-quinone oxidoreductase subunit L / NADH dehydrogenase I subunit M / NADH-quinone oxidoreductase subunit N
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Efremov, R.G. / Sazanov, L.A.
引用ジャーナル: Nature / : 2011
タイトル: Structure of the membrane domain of respiratory complex I.
著者: Efremov, R.G. / Sazanov, L.A.
履歴
登録2011年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月2日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT L
M: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT M
N: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT N
K: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT K
A: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT A
J: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT J
B: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT L
C: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT M
D: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT N
G: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT K
E: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT A
F: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT J
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)450,85732
ポリマ-444,72612
非ポリマー6,13120
28816
1
L: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT L
M: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT M
N: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT N
K: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT K
A: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT A
J: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT J
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,42916
ポリマ-222,3636
非ポリマー3,06610
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area35210 Å2
ΔGint-286 kcal/mol
Surface area61680 Å2
手法PISA
2
B: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT L
C: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT M
D: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT N
G: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT K
E: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT A
F: NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT J
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,42916
ポリマ-222,3636
非ポリマー3,06610
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area35190 Å2
ΔGint-285 kcal/mol
Surface area61660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.980, 116.570, 191.370
Angle α, β, γ (deg.)98.510, 104.080, 108.510
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11L
21B
12M
22C
13N
23D
14A
24E
15J
25F
16K
26G

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111METMETLEULEUchain L and (resseq 1:612 )LA1 - 6121 - 612
211METMETLEULEUchain B and (resseq 1:612 )BG1 - 6121 - 612
112METMETVALVALchain M and (resseq 1:504 )MB1 - 5041 - 504
212METMETVALVALchain C and (resseq 1:504 )CH1 - 5041 - 504
113METMETLYSLYSchain N and (resseq 1:191 or resseq 199:439 or resseq 445:485 )NC1 - 1911 - 191
123ASNASNGLNGLNchain N and (resseq 1:191 or resseq 199:439 or resseq 445:485 )NC199 - 439199 - 439
133PROPROMETMETchain N and (resseq 1:191 or resseq 199:439 or resseq 445:485 )NC445 - 485445 - 485
213METMETLYSLYSchain D and (resseq 1:191 or resseq 199:439 or resseq 445:485 )DI1 - 1911 - 191
223ASNASNGLNGLNchain D and (resseq 1:191 or resseq 199:439 or resseq 445:485 )DI199 - 439199 - 439
233PROPROMETMETchain D and (resseq 1:191 or resseq 199:439 or resseq 445:485 )DI445 - 485445 - 485
114ALAALAALAALAchain A and (resseq 15:43 or resseq 61:126 )AE15 - 4315 - 43
124ARGARGTHRTHRchain A and (resseq 15:43 or resseq 61:126 )AE61 - 12661 - 126
214ALAALAALAALAchain E and (resseq 15:43 or resseq 61:126 )EK15 - 4315 - 43
224ARGARGTHRTHRchain E and (resseq 15:43 or resseq 61:126 )EK61 - 12661 - 126
115METMETLEULEUchain J and (resseq 1:168 )JF1 - 1681 - 168
215METMETLEULEUchain F and (resseq 1:168 )FL1 - 1681 - 168
116METMETGLYGLYchain K and (resseq 1:100 )KD1 - 1001 - 100
216METMETGLYGLYchain G and (resseq 1:100 )GJ1 - 1001 - 100

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.797791, -0.602932, 0.00157), (-0.602924, 0.797789, 0.003965), (-0.003643, 0.002216, -0.999991)-17.9562, 55.493801, 1.85354
2given(-0.798078, -0.602554, 0.000982), (-0.602546, 0.798074, 0.003907), (-0.003138, 0.002526, -0.999992)-17.944599, 55.492699, 1.8457
3given(-0.798182, -0.602412, 0.00204), (-0.602406, 0.798184, 0.002899), (-0.003374, 0.001085, -0.999994)-17.958401, 55.5336, 1.81377
4given(-0.797897, -0.602788, 0.002638), (-0.602787, 0.797901, 0.001255), (-0.002861, -0.000589, -0.999996)-17.971201, 55.612301, 1.74585
5given(-0.798118, -0.602492, 0.003313), (-0.602491, 0.798124, 0.001428), (-0.003505, -0.000856, -0.999993)-18.0105, 55.606998, 1.74131
6given(-0.797822, -0.602893, 0.001113), (-0.602891, 0.797822, 0.001549), (-0.001822, 0.000565, -0.999998)-17.9515, 55.585899, 1.81225

-
要素

-
NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT ... , 6種, 12分子 LBMCNDKGAEJF

#1: タンパク質 NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT L / Proton-translocating NADH-quinone oxidoreductase / chain L


分子量: 66513.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : BL21(DE3)
参照: UniProt: C6E9S4, UniProt: A0A140N7P6*PLUS, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#2: タンパク質 NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT M / Proton-translocating NADH-quinone oxidoreductase / chain M


分子量: 56560.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : BL21(DE3)
参照: UniProt: C6E9S5, UniProt: A0A140N571*PLUS, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#3: タンパク質 NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT N / NADH dehydrogenase I subunit N 1 / NDH-1 subunit N 1


分子量: 52072.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : BL21(DE3)
参照: UniProt: C6E9S6, UniProt: A0A140N755*PLUS, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#4: タンパク質 NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT K / NADH dehydrogenase I subunit K / NDH-1 subunit K


分子量: 10852.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : BL21(DE3)
参照: UniProt: C6E9S3, UniProt: C5W716*PLUS, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#5: タンパク質 NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT A


分子量: 16474.283 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : BL21(DE3)
参照: UniProt: C6E9R4, UniProt: A0A140N7N4*PLUS, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#6: タンパク質 NADH-QUINONE OXIDOREDUCTASE SUBUNIT J / NADH dehydrogenase subunit J


分子量: 19889.551 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / : BL21(DE3)
参照: UniProt: C6E9S2, UniProt: A0A140N7W8*PLUS, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)

-
非ポリマー , 3種, 36分子

#7: 化合物
ChemComp-LFA / EICOSANE / LIPID FRAGMENT / イコサン


分子量: 282.547 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / : C20H42
#8: 化合物 ChemComp-CA7 / 7-cyclohexylheptyl 4-O-alpha-D-glucopyranosyl-beta-D-glucopyranoside


分子量: 522.626 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C25H46O11
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.05 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 0.1M sodium acetate, 0.3M sodium tartrate, 9% PEG4000, 0.15% sodium cholate, 0.1M NDSB-256, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 296K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9789, 0.9790, 0.85, 1.00
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(311) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97891
20.9791
30.851
411
反射解像度: 3→29.979 Å / Num. all: 139150 / Num. obs: 139150 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 65.9 Å2 / Rsym value: 0.165 / Net I/σ(I): 4.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
3-3.162.60.852731204521.21796
3.16-3.352.61.249800193820.79296.1
3.35-3.592.61.946545181040.47596.1
3.59-3.872.62.843531169960.2896.3
3.87-4.242.54.239634155600.16796.1
4.24-4.742.56.135698140890.11396
4.74-5.482.56.931189123300.10295.4
5.48-6.712.56.825319102450.11394.1
6.71-9.492.410.81921378460.06392.9
9.49-29.9792.715.31131841460.05490.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.16データスケーリング
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3→19.991 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7704 / SU ML: 0.46 / Isotropic thermal model: TLS and isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Before refinement, the reflection data were anisotropically scaled and truncated to 3.4, 3.0 and 3.0 angstrom along a, b and c axes, respectively, using the Anisotropy Server at http: ...詳細: Before refinement, the reflection data were anisotropically scaled and truncated to 3.4, 3.0 and 3.0 angstrom along a, b and c axes, respectively, using the Anisotropy Server at http://services.mbi.ucla.edu/anisoscale/.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2816 2546 2.02 %RANDOM
Rwork0.2319 ---
all0.2329 126323 --
obs0.2329 126323 86.46 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.27 Å / VDWプローブ半径: 0.6 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.869 Å2 / ksol: 0.27 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 348.52 Å2 / Biso mean: 76.9128 Å2 / Biso min: 2.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.9953 Å20.1213 Å2-0.6214 Å2
2---4.4125 Å21.1621 Å2
3---1.7671 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→19.991 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30002 0 292 16 30310
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01633252
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0742196
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075000
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055060
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.33510708
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
11L4676X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
12B4676X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.013
21M3953X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
22C3953X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
31N3590X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
32D3590X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.016
41A752X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.011
42E752X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.011
51J1270X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.012
52F1270X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.012
61K760X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.014
62G760X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.014
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
3-3.05750.4451670.388434323499343243
3.0575-3.11970.3804870.328142994386429954
3.1197-3.18730.36941070.335151405247514065
3.1873-3.26110.39621200.334458836003588374
3.2611-3.34230.37961280.305666306758663084
3.3423-3.43220.3351460.268874247570742493
3.4322-3.53270.31521650.249276257790762596
3.5327-3.6460.29481840.241776207804762096
3.646-3.77550.28281610.238776707831767096
3.7755-3.92560.27291770.224575827759758296
3.9256-4.10280.28041620.213676507812765096
4.1028-4.3170.24861280.197176737801767396
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14X-RAY DIFFRACTION14(chain K and (resseq 85:100))K85 - 100
15X-RAY DIFFRACTION15(chain A and (resseq 15:42))A15 - 42
16X-RAY DIFFRACTION16(chain A and (resseq 43:90))A43 - 90
17X-RAY DIFFRACTION17(chain A and (resseq 91:126))A91 - 126
18X-RAY DIFFRACTION18(chain J and (resseq 1:74))J1 - 74
19X-RAY DIFFRACTION19(chain J and (resseq 75:125))J75 - 125
20X-RAY DIFFRACTION20(chain J and (resseq 126:169))J0
21X-RAY DIFFRACTION21(chain B and (resseq 1:106))B1 - 106
22X-RAY DIFFRACTION22(chain B and (resseq 107:325))B0
23X-RAY DIFFRACTION23(chain B and (resseq 326:450))B0
24X-RAY DIFFRACTION24(chain B and (resseq 451:612))B0
25X-RAY DIFFRACTION25(chain C and (resseq 1:49))C1 - 49
26X-RAY DIFFRACTION26(chain C and (resseq 50:103))C50 - 103
27X-RAY DIFFRACTION27(chain C and (resseq 104:157))C0
28X-RAY DIFFRACTION28(chain C and (resseq 158:200))C0
29X-RAY DIFFRACTION29(chain C and (resseq 201:504))C0
30X-RAY DIFFRACTION30(chain D and (resseq 1:384))D1 - 384
31X-RAY DIFFRACTION31(chain D and (resseq 385:485))D0
32X-RAY DIFFRACTION32(chain G and (resseq 1:27))G1 - 27
33X-RAY DIFFRACTION33(chain G and (resseq 28:84))G28 - 84
34X-RAY DIFFRACTION34(chain G and (resseq 85:100))G85 - 100
35X-RAY DIFFRACTION35(chain E and (resseq 15:42))E15 - 42
36X-RAY DIFFRACTION36(chain E and (resseq 43:95))E43 - 95
37X-RAY DIFFRACTION37(chain E and (resseq 96:126))E96 - 126
38X-RAY DIFFRACTION38(chain F and (resseq 1:21))F1 - 21
39X-RAY DIFFRACTION39(chain F and (resseq 22:46))F22 - 46
40X-RAY DIFFRACTION40(chain F and (resseq 47:74))F47 - 74
41X-RAY DIFFRACTION41(chain F and (resseq 75:87))F75 - 87
42X-RAY DIFFRACTION42(chain F and (resseq 88:111))F88 - 111
43X-RAY DIFFRACTION43(chain F and (resseq 112:125))F0
44X-RAY DIFFRACTION44(chain F and (resseq 126:137))F0
45X-RAY DIFFRACTION45(chain F and (resseq 138:159))F0
46X-RAY DIFFRACTION46(chain F and (resseq 160:169))F0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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