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万見
- PDB-3rjw: Crystal structure of histone lysine methyltransferase g9a with an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rjw
タイトルCrystal structure of histone lysine methyltransferase g9a with an inhibitor
要素Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / CHEMICAL PROBE / METHYLTRANSFERASE INHIBITOR / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein modification process / phenotypic switching / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly ...regulation of protein modification process / phenotypic switching / neuron fate specification / [histone H3]-lysine9 N-methyltransferase / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K9 methyltransferase activity / histone H3K9me2 methyltransferase activity / histone H3K27 methyltransferase activity / synaptonemal complex assembly / negative regulation of autophagosome assembly / histone H3K56 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / oocyte development / C2H2 zinc finger domain binding / fertilization / cellular response to cocaine / organ growth / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / spermatid development / Transcriptional Regulation by E2F6 / behavioral response to cocaine / regulation of DNA replication / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Transcriptional Regulation by VENTX / long-term memory / response to fungicide / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / cellular response to starvation / transcription corepressor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / promoter-specific chromatin binding / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / cellular response to xenobiotic stimulus / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / response to ethanol / nuclear speck / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2 / : / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT1/EHMT2, Cys-rich region / Pre-SET motif / Pre-SET domain / Pre-SET domain profile. / N-terminal to some SET domains / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Ankyrin repeat / Beta Complex / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CIQ / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Dong, A. / Wasney, G.A. / Tempel, W. / Liu, F. / Barsyte, D. / Allali-Hassani, A. / Chen, X. / Chau, I. / Hajian, T. / Senisterra, G. ...Dong, A. / Wasney, G.A. / Tempel, W. / Liu, F. / Barsyte, D. / Allali-Hassani, A. / Chen, X. / Chau, I. / Hajian, T. / Senisterra, G. / Chavda, N. / Arora, K. / Siarheyeva, A. / Kireev, D.B. / Herold, J.M. / Bochkarev, A. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Edwards, A.M. / Frye, S.V. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Jin, J. / Vedadi, M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2011
タイトル: A chemical probe selectively inhibits G9a and GLP methyltransferase activity in cells.
著者: Vedadi, M. / Barsyte-Lovejoy, D. / Liu, F. / Rival-Gervier, S. / Allali-Hassani, A. / Labrie, V. / Wigle, T.J. / Dimaggio, P.A. / Wasney, G.A. / Siarheyeva, A. / Dong, A. / Tempel, W. / Wang, ...著者: Vedadi, M. / Barsyte-Lovejoy, D. / Liu, F. / Rival-Gervier, S. / Allali-Hassani, A. / Labrie, V. / Wigle, T.J. / Dimaggio, P.A. / Wasney, G.A. / Siarheyeva, A. / Dong, A. / Tempel, W. / Wang, S.C. / Chen, X. / Chau, I. / Mangano, T.J. / Huang, X.P. / Simpson, C.D. / Pattenden, S.G. / Norris, J.L. / Kireev, D.B. / Tripathy, A. / Edwards, A. / Roth, B.L. / Janzen, W.P. / Garcia, B.A. / Petronis, A. / Ellis, J. / Brown, P.J. / Frye, S.V. / Arrowsmith, C.H. / Jin, J.
履歴
登録2011年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
置き換え2011年7月20日ID: 3NNI
改定 1.22011年7月20日Group: Other
改定 1.32011年8月3日Group: Database references
改定 1.42017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
B: Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,52143
ポリマ－65,2102
非ポリマー2,31241
水84747
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2400 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area23790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.580, 78.083, 70.252
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.160, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase EHMT2 / Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 ...Euchromatic histone-lysine N-methyltransferase 2 / HLA-B-associated transcript 8 / Histone H3-K9 methyltransferase 3 / H3-K9-HMTase 3 / Lysine N-methyltransferase 1C / Protein G9a


分子量: 32604.924 Da / 分子数: 2 / 断片: Sequence database residues 913-1193 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EHMT2, BAT8, C6orf30, G9A, KMT1C, NG36 / プラスミド: P28A-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-V2R-PRARE2 / 参照: UniProt: Q96KQ7, histone-lysine N-methyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 88分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-CIQ / 2-cyclohexyl-6-methoxy-N-[1-(1-methylethyl)piperidin-4-yl]-7-(3-pyrrolidin-1-ylpropoxy)quinazolin-4-amine / UNC-0638


分子量: 509.726 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H47N5O2
#5: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 29 / 由来タイプ: 合成
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M SODIUM FORMATE, 10% ETHYLENE GLYCOL, 25% PEG-3350, 0.1M BIS-TRIS PROPANE, pH 6.5, vapor diffusion, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→50 Å / Num. obs: 20157 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Χ2: 1.05 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.56-2.63.70.6579880.8331100
2.6-2.653.70.6710010.8571100
2.65-2.73.70.58710480.9051100
2.7-2.763.70.5319660.8911100
2.76-2.823.70.49110080.9411100
2.82-2.883.70.37210010.917199.9
2.88-2.963.70.35410070.9291100
2.96-3.043.70.32210020.973199.8
3.04-3.123.70.24110101.016199.9
3.12-3.233.70.1889970.993199.8
3.23-3.343.70.15110091.055199.8
3.34-3.473.70.1279941.079199.8
3.47-3.633.80.11210071.107199.9
3.63-3.823.70.08410101.206199.7
3.82-4.063.70.07310301.1321100
4.06-4.383.70.06410041.283199.9
4.38-4.823.70.05510091.325199.9
4.82-5.513.70.0510181.1491100
5.51-6.943.70.04710231.1091100
6.94-503.40.03410251.303197.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K5K

3k5k


解像度: 2.56→43.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU R Cruickshank DPI: 0.627 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.568 / SU Rfree Blow DPI: 0.282 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.29
詳細: Restraints for the refinement of the ligand CIQ were prepared using the prodrg server. WEAK ELECTRON DENSITY FOR THE QUINAZOLINE SUBSTITUENTS prevents UNAMBIGUOUS ASSIGNMENT OF THEIR ...詳細: Restraints for the refinement of the ligand CIQ were prepared using the prodrg server. WEAK ELECTRON DENSITY FOR THE QUINAZOLINE SUBSTITUENTS prevents UNAMBIGUOUS ASSIGNMENT OF THEIR ROTAMERIC STATES. Model geometry was validated periodically on the molprobity server. Coot was used for interactive model re-building. Non-crystallographic symmetry restraints where applied with the autobuster -autoncs switch. Coinciding with random selection of "free" reflections for cross-validation, these restraints may have introduced additional bias and disproportionately reduced the "free" residual.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1008 5.1 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.198 19771 --
原子変位パラメータBiso mean: 62.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.428 Å20 Å22.29 Å2
2---4.632 Å20 Å2
3---13.06 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.388 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.56→43.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4091 0 163 47 4301
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0094319HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.015874HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1403SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes112HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes635HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4237HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.79
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.66
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion559SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance32HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4753SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.56→2.7 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.256 141 4.88 %
Rwork0.225 2748 -
all0.227 2889 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.11090.8121-0.9271.7148-0.35591.74970.1679-1.0690.40020.3881-0.06980.4588-0.05880.3117-0.0981-0.21380.03530.0924-0.1306-0.05930.1146-1.3520.34743.934
25.17060.1785-1.29211.3017-0.03591.43460.02530.64360.1955-0.17980.06810.011-0.1453-0.0125-0.0934-0.2189-0.01720.0023-0.152-0.02580.079613.41460.10211.2678
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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