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万見
- PDB-3ric: Crystal Structure of D48V||A47D mutant of Human Glycolipid Transf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ric
タイトルCrystal Structure of D48V||A47D mutant of Human Glycolipid Transfer Protein complexed with 3-O-sulfo-galactosylceramide containing nervonoyl acyl chain (24:1)
要素Glycolipid transfer protein
キーワードLIPID TRANSPORT / GLTP fold
機能・相同性
機能・相同性情報


glycolipid transfer activity / lipid transfer activity / ceramide 1-phosphate transfer activity / ceramide transport / ceramide 1-phosphate binding / glycolipid binding / Glycosphingolipid transport / intermembrane lipid transfer / response to immobilization stress / lipid binding ...glycolipid transfer activity / lipid transfer activity / ceramide 1-phosphate transfer activity / ceramide transport / ceramide 1-phosphate binding / glycolipid binding / Glycosphingolipid transport / intermembrane lipid transfer / response to immobilization stress / lipid binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycolipid transfer protein domain / Glycolipid transfer protein superfamily / Glycolipid transfer protein (GLTP) / Glycolipid transfer protein, GLTP / Glycolipid transfer protein / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CIS / Glycolipid transfer protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Samygina, V. / Ochoa-Lizarralde, B. / Patel, D.J. / Brown, R.E. / Malinina, L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2011
タイトル: Enhanced selectivity for sulfatide by engineered human glycolipid transfer protein.
著者: Samygina, V.R. / Popov, A.N. / Cabo-Bilbao, A. / Ochoa-Lizarralde, B. / Goni-de-Cerio, F. / Zhai, X. / Molotkovsky, J.G. / Patel, D.J. / Brown, R.E. / Malinina, L.
履歴
登録2011年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月20日Group: Data collection
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycolipid transfer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7962
ポリマ－23,9061
非ポリマー8901
水1,13563
1
A: Glycolipid transfer protein
ヘテロ分子

A: Glycolipid transfer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5924
ポリマ－47,8122
非ポリマー1,7812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1,y,-z-11
Buried area5580 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area19390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.871, 48.128, 69.086
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 123.82, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Glycolipid transfer protein / GLTP


分子量: 23905.830 Da / 分子数: 1 / 断片: Human Glycolipid Transfer Protein / 変異: D48V, A47D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLTP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NZD2, DNA-directed DNA polymerase
#2: 化合物 ChemComp-CIS / (15Z)-N-((1S,2R,3E)-2-HYDROXY-1-{[(3-O-SULFO-BETA-D-GALACTOPYRANOSYL)OXY]METHYL}HEPTADEC-3-ENYL)TETRACOS-15-ENAMIDE / (2S,3R,4E)-N-NERVONIC-1-[BETA-D-(3-SULFATE)-GALACTOPYRANOSYL]-2-AMINO-OCTADECENE-3-OL / CIS-TETRACOSENOYL SULFATIDE / 1-O-(3-O-スルホ-β-D-ガラクトピラノシル)-N-[(15Z)-1-オキソ-15-テトラコセニル]スフィンゴ(以下略)


分子量: 890.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C48H91NO11S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 63 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.61 %
結晶化温度: 273 K / pH: 5.1
詳細: 15-20% PEG 3350, pH 5.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年3月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 11907 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / % possible all: 93.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→14.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 13.717 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.262 / ESU R Free: 0.189 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21881 570 4.8 %RANDOM
Rwork0.18191 ---
obs0.18378 11300 96.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.935 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.47 Å20 Å2-0.14 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3---0.09 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.195 Å0.288 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→14.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1670 0 61 63 1794
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221781
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021257
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6582.0042403
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96233090
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3225206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.38924.60576
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.18215313
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.258157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2269
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021877
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02340
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.2445
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.21238
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1860.2865
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.2860
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.256
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2420.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2130.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9671.51352
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2141.5411
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18621685
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0313875
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8494.5718
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.153 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 41 -
Rwork0.257 812 -
obs--93.84 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -10.7349 Å / Origin y: -0.8487 Å / Origin z: -14.9749 Å
111213212223313233
T-0.0834 Å20.0077 Å20.0053 Å2--0.1527 Å20.0672 Å2---0.1791 Å2
L3.6979 °2-1.1342 °20.9295 °2-2.8786 °20.4038 °2--1.6891 °2
S0.1456 Å °-0.2158 Å °-0.276 Å °-0.2829 Å °0.0401 Å °-0.09 Å °-0.0146 Å °0.0287 Å °-0.1857 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A401 - 463
2X-RAY DIFFRACTION1A301
3X-RAY DIFFRACTION1A3 - 209

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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