[日本語] English
万見
- PDB-3ri6: A Novel Mechanism of Sulfur Transfer Catalyzed by O-Acetylhomoser... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ri6
タイトルA Novel Mechanism of Sulfur Transfer Catalyzed by O-Acetylhomoserine Sulfhydrylase in Methionine Biosynthetic Pathway of Wolinella succinogenes
要素O-ACETYLHOMOSERINE SULFHYDRYLASE
キーワードTRANSFERASE / Wolinella succinogenes O-acetylhomoserine sulfhydrylase / pyridoxal-5'-phosphate / gamma-elimination / direct sulfhydrylation / Cys/Met metabolism / O-acetylhomoserine / protein thiocarboxylate
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity, transferring alkyl or aryl (other than methyl) groups / transsulfuration / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
O-acetylhomoserine/O-acetylserine sulfhydrylase / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...O-acetylhomoserine/O-acetylserine sulfhydrylase / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
O-ACETYLHOMOSERINE SULFHYDRYLASE
類似検索 - 構成要素
生物種Wolinella succinogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Tran, T.H. / Krishnamoorthy, K. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2011
タイトル: A novel mechanism of sulfur transfer catalyzed by O-acetylhomoserine sulfhydrylase in the methionine-biosynthetic pathway of Wolinella succinogenes.
著者: Tran, T.H. / Krishnamoorthy, K. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録2011年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月28日Group: Database references / Derived calculations
改定 1.22017年2月8日Group: Other
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: O-ACETYLHOMOSERINE SULFHYDRYLASE
B: O-ACETYLHOMOSERINE SULFHYDRYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,2292
ポリマ－95,2292
非ポリマー00
水3,297183
1
A: O-ACETYLHOMOSERINE SULFHYDRYLASE
B: O-ACETYLHOMOSERINE SULFHYDRYLASE

A: O-ACETYLHOMOSERINE SULFHYDRYLASE
B: O-ACETYLHOMOSERINE SULFHYDRYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,4584
ポリマ－190,4584
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area10680 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area50530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.800, 62.500, 91.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A1 - 407
2111B1 - 407

-
要素

#1: タンパク質 O-ACETYLHOMOSERINE SULFHYDRYLASE


分子量: 47614.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Wolinella succinogenes (バクテリア)
遺伝子: mety, WS1012 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7M9C8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.3 %
結晶化温度: 295 K / pH: 8
詳細: 25-30% (w/v) ethylene glycol and 5% (v/v) N-dodecyl-N, N-dimethylamine-N-oxide, pH 8, vapor diffusion, hanging drop, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.916
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月26日
放射モノクロメーター: HORIZONTAL BENT SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 39656 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.458 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2CB1

2cb1


解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 5.778 / SU ML: 0.151 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.212 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25085 2017 5 %RANDOM
Rwork0.22476 ---
obs0.22615 38264 98.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.575 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.06 Å20 Å2-1.23 Å2
2--1.07 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5265 0 0 183 5448
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0225363
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9421.9857283
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2835687
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.48123.9200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.82315908
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5031528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1470.2878
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213920
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9741.53458
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.79825551
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.01531905
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7554.51732
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 2570 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
TIGHT POSITIONAL0.130.05
TIGHT THERMAL0.330.5
LS精密化 シェル解像度: 2.194→2.251 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 128 -
Rwork0.223 2563 -
obs--89.73 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:carbohydrate.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る