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- PDB-3rhz: Structure and functional analysis of a new subfamily of glycosylt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rhz
タイトルStructure and functional analysis of a new subfamily of glycosyltransferases required for glycosylation of serine-rich streptococcal adhesions
要素Nucleotide sugar synthetase-like protein
キーワードTRANSFERASE / glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-glucosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / protein glycosylation / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glucosyltransferase 3 / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Glucosyltransferase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus parasanguinis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.898 Å
データ登録者Zhu, F. / Li, J. / Wu, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural and Functional Analysis of a New Subfamily of Glycosyltransferases Required for Glycosylation of Serine-rich Streptococcal Adhesins.
著者: Zhu, F. / Erlandsen, H. / Ding, L. / Li, J. / Huang, Y. / Zhou, M. / Liang, X. / Ma, J. / Wu, H.
履歴
登録2011年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleotide sugar synthetase-like protein
B: Nucleotide sugar synthetase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,2465
ポリマ－78,4022
非ポリマー8443
水6,287349
1
A: Nucleotide sugar synthetase-like protein
B: Nucleotide sugar synthetase-like protein
ヘテロ分子

A: Nucleotide sugar synthetase-like protein
B: Nucleotide sugar synthetase-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)158,49110
ポリマ－156,8044
非ポリマー1,6886
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z+1/21
Buried area12840 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area48910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.176, 193.862, 96.251
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-330-

HOH

21A-336-

HOH

31A-339-

HOH

41A-377-

HOH

51B-332-

HOH

61B-357-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Nucleotide sugar synthetase-like protein / Gtf3


分子量: 39200.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus parasanguinis (バクテリア)
遺伝子: nss / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B5A7L9
#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 349 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 13% PEG3350, 10% glycerol, 0.1 M succinic acid, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年12月18日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.898→30 Å / Num. all: 57280 / Num. obs: 57262 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル最高解像度: 1.9 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_351)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.898→29.286 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2229 2902 5.07 %RANDOM
Rwork0.1816 ---
obs0.1837 57235 99.84 %-
all-57280 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.334 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.6978 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.9814 Å20 Å2
3----2.7164 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.898→29.286 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5327 0 51 349 5727
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075493
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1077446
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5432047
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081819
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005943
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8982-1.96610.29153040.24135303X-RAY DIFFRACTION99
1.9661-2.04480.25342950.20525368X-RAY DIFFRACTION100
2.0448-2.13780.26792870.1915352X-RAY DIFFRACTION100
2.1378-2.25050.25352620.18125411X-RAY DIFFRACTION100
2.2505-2.39140.22683170.1835362X-RAY DIFFRACTION100
2.3914-2.5760.25382670.18875464X-RAY DIFFRACTION100
2.576-2.8350.25512860.18785440X-RAY DIFFRACTION100
2.835-3.24480.21343090.18845435X-RAY DIFFRACTION100
3.2448-4.08630.20312870.16535501X-RAY DIFFRACTION100
4.0863-29.28910.17872880.16315697X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.1921-0.095-0.17320.33090.02750.45260.01760.00340.0315-0.0191-0.032-0.11670.01460.1433-0.00470.08690.02020.01110.1447-0.00020.1277-19.0194-13.242112.7025
20.9195-0.5450.28770.6934-0.05780.6771-0.1181-0.2851-0.13060.21630.1854-0.12260.3073-0.0793-0.12020.14450.095-0.0590.11690.040.036-26.4244-36.483243.1991
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 2:328)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 2:328)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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