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万見
- PDB-3rdr: Structure of the catalytic domain of XlyA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rdr
タイトルStructure of the catalytic domain of XlyA
要素N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase XlyA
キーワードHYDROLASE / T7 lysozyme fold / amidase
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / establishment of competence for transformation / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase activity / peptidoglycan turnover / sporulation resulting in formation of a cellular spore / peptidoglycan catabolic process / cell wall organization / extracellular region
類似検索 - 分子機能
PGBD superfamily / Lysozyme-like / Peptidoglycan recognition protein-like / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain ...PGBD superfamily / Lysozyme-like / Peptidoglycan recognition protein-like / Ami_2 / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase domain / N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase/PGRP domain superfamily / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Peptidoglycan binding-like / Putative peptidoglycan binding domain / PGBD-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase XlyA
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Low, L.Y. / Liddington, R.C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Role of net charge on catalytic domain and influence of cell wall binding domain on bactericidal activity, specificity, and host range of phage lysins.
著者: Low, L.Y. / Yang, C. / Perego, M. / Osterman, A. / Liddington, R.
履歴
登録2011年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年8月17日Group: Database references
置き換え2011年9月7日ID: 3HMA
改定 1.22011年12月21日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase XlyA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2093
ポリマ－17,1081
非ポリマー1012
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase XlyA
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,25318
ポリマ－102,6486
非ポリマー60512
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
crystal symmetry operation10_445-y-1,-x-1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_545x,x-y-1,-z+1/21
Buried area10220 Å2
ΔGint-321 kcal/mol
Surface area33240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.700, 96.700, 114.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-207-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase XlyA / Autolysin / Cell wall hydrolase


分子量: 17107.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: xlyA, BSU12810 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P39800, N-acetylmuramoyl-L-alanine amidase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 40% peg400, 0.1M mes, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 12.3.111.28279
シンクロトロンALS 12.3.121.21972
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2005年12月16日
ADSC QUANTUM 315r2CCD2005年12月16日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.282791
21.219721
反射解像度: 2→100 Å / Num. obs: 30364 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 24.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 18.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→48.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2135702.15 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1504 5 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.219 30364 --
obs0.219 30359 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 42.9535 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.26 Å20 Å20 Å2
2--4.26 Å20 Å2
3----8.52 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→48.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1178 0 2 65 1245
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 252 5 %
Rwork0.259 4786 -
obs-4786 99.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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