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万見
- PDB-3rde: Crystal structure of the catalytic domain of porcine leukocyte 12... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rde
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of porcine leukocyte 12-lipoxygenase
要素Arachidonate 12-lipoxygenase, 12S-type
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE inhibitor / lipoxygenase / C-terminal domain / protein-inhibitor complex / 4-(2-oxapentadeca-4-yne)phenylpropanoic acid / lipoxygenase catalytic domain / dioxygenase / Fe / leukocyte / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to interleukin-13 / regulation of engulfment of apoptotic cell / negative regulation of adaptive immune response / regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / arachidonate 12-lipoxygenase / lipoxin A4 biosynthetic process / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / arachidonate 12(S)-lipoxygenase activity / linoleate 13S-lipoxygenase ...cellular response to interleukin-13 / regulation of engulfment of apoptotic cell / negative regulation of adaptive immune response / regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / arachidonate 12-lipoxygenase / lipoxin A4 biosynthetic process / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / arachidonate 12(S)-lipoxygenase activity / linoleate 13S-lipoxygenase / linoleate 13S-lipoxygenase activity / phosphatidylethanolamine biosynthetic process / 酸化還元酵素; 分子状酸素を取り込み一電子供与する; オキシゲナーゼ類; 2分子の酸素を取り込む / lipoxygenase pathway / arachidonic acid metabolic process / lipid oxidation / hepoxilin biosynthetic process / oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen / linoleic acid metabolic process / apoptotic cell clearance / positive regulation of cell-substrate adhesion / positive regulation of actin filament polymerization / bone mineralization / fatty acid oxidation / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / cellular response to calcium ion / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / response to endoplasmic reticulum stress / lipid droplet / ossification / wound healing / lipid metabolic process / regulation of inflammatory response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / iron ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lipoxygenase, vertebrates, PLAT domain / Lipoxygenase, mammalian / Lipoxygenase-1; domain 5 / Lipoxygenase-1; Domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #60 / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase ...Lipoxygenase, vertebrates, PLAT domain / Lipoxygenase, mammalian / Lipoxygenase-1; domain 5 / Lipoxygenase-1; Domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #60 / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Chem-OYP / Polyunsaturated fatty acid lipoxygenase ALOX15
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.892 Å
データ登録者Funk, M.O. / Xu, S. / Marnett, L.J. / Mueser, T.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of 12-lipoxygenase catalytic-domain-inhibitor complex identifies a substrate-binding channel for catalysis.
著者: Xu, S. / Mueser, T.C. / Marnett, L.J. / Funk, M.O.
履歴
登録2011年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月20日Group: Database references
改定 1.22012年8月1日Group: Database references
改定 1.32012年9月26日Group: Database references
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arachidonate 12-lipoxygenase, 12S-type
B: Arachidonate 12-lipoxygenase, 12S-type
C: Arachidonate 12-lipoxygenase, 12S-type
D: Arachidonate 12-lipoxygenase, 12S-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)260,80114
ポリマ－259,0654
非ポリマー1,73610
水22,9511274
1
A: Arachidonate 12-lipoxygenase, 12S-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2204
ポリマ－64,7661
非ポリマー4533
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Arachidonate 12-lipoxygenase, 12S-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1813
ポリマ－64,7661
非ポリマー4142
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Arachidonate 12-lipoxygenase, 12S-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,1813
ポリマ－64,7661
非ポリマー4142
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Arachidonate 12-lipoxygenase, 12S-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2204
ポリマ－64,7661
非ポリマー4533
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7140 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area79990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.450, 181.540, 91.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.86, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Arachidonate 12-lipoxygenase, 12S-type / 12S-LOX / 12S-lipoxygenase


分子量: 64766.227 Da / 分子数: 4 / 断片: unp residues 112-663 / 変異: C210S C292S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: ALOX12 / プラスミド: pET-20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 Cell (DE3) / 参照: UniProt: P16469, arachidonate 12-lipoxygenase
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物
ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 化合物
ChemComp-OYP / 3-{4-[(tridec-2-yn-1-yloxy)methyl]phenyl}propanoic acid / 4-[(2-トリデシニルオキシ)メチル]ベンゼンプロピオン酸


分子量: 358.514 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H34O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: protein 6 mg/mL incubated with the solid OPP inhibitor for 16 hours, then further concentrated to 11~12 mg/mL in 10 mM Tris HCl, 1 mM TCEP, pH 7.4 buffer. reservoir solution: 0.1 M MES pH 6. ...詳細: protein 6 mg/mL incubated with the solid OPP inhibitor for 16 hours, then further concentrated to 11~12 mg/mL in 10 mM Tris HCl, 1 mM TCEP, pH 7.4 buffer. reservoir solution: 0.1 M MES pH 6.5, 5%-10% PEG-20,000, 20% glycerol against 1 mL well solution of 0.1 M MES, 5%-10% PEG-20,000, 20% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.0781 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月3日
放射モノクロメーター: SYNCHROTRON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0781 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→48.968 Å / Num. all: 214779 / Num. obs: 214779 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsRsym valueDiffraction-ID% possible all
1.89-1.993.40.2842.40.284198.3
1.99-2.123.40.23.40.2198.9
2.12-2.263.50.164.10.16199.4
2.26-2.443.60.12750.127199.8
2.44-2.683.70.1155.40.1151100
2.68-2.993.80.0976.30.0971100
2.99-3.453.90.0966.10.0961100
3.45-4.233.90.0817.40.0811100
4.23-5.983.90.078.10.071100
5.98-48.9683.80.0658.30.065199.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 49.8 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å48.97 Å
Translation2.5 Å48.97 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2P0M

2p0m


解像度: 1.892→48.968 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.1223 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.124
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD DATA USED IN REFINEMENT.
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21447 6468 3 %RANDOM
Rwork0.17195 ---
obs0.17323 214717 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.665 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20 Å20.05 Å2
2---0.17 Å20 Å2
3---0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.892→48.968 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17580 0 110 1274 18964
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.02218091
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.0212506
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9741.97424549
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg4.113330451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.09752208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.67823.667818
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14153097
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.43815129
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1370.22710
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.02119909
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0170.023666
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3371.511013
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other01.54403
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.244217788
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.47537078
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3044.56754
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.892→1.941 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 509 -
Rwork0.213 15192 -
obs--98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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