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- PDB-3rbf: Crystal structure of Human aromatic L-amino acid decarboxylase (A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rbf
タイトルCrystal structure of Human aromatic L-amino acid decarboxylase (AADC) in the apo form
要素Aromatic-L-amino-acid decarboxylase
キーワードLYASE / apo enzyme / apo form / open conformation / open dimer / exposed / conformational change / Parkinson / AADC deficiency / DDC / Decarboxylase / PLP binding
機能・相同性
機能・相同性情報


L-dopa decarboxylase activity / 5-hydroxy-L-tryptophan decarboxylase activity / aromatic-L-amino-acid decarboxylase / aromatic-L-amino-acid decarboxylase activity / Serotonin and melatonin biosynthesis / serotonin biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / catecholamine biosynthetic process / catecholamine metabolic process / carboxylic acid metabolic process ...L-dopa decarboxylase activity / 5-hydroxy-L-tryptophan decarboxylase activity / aromatic-L-amino-acid decarboxylase / aromatic-L-amino-acid decarboxylase activity / Serotonin and melatonin biosynthesis / serotonin biosynthetic process / Catecholamine biosynthesis / catecholamine biosynthetic process / catecholamine metabolic process / carboxylic acid metabolic process / carboxy-lyase activity / amino acid metabolic process / dopamine biosynthetic process / kidney development / response to toxic substance / pyridoxal phosphate binding / gene expression / enzyme binding / extracellular exosome / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
dopa decarboxylase, N-terminal domain / dopa decarboxylase, N-terminal domain / Aromatic-L-amino-acid decarboxylase / Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 ...dopa decarboxylase, N-terminal domain / dopa decarboxylase, N-terminal domain / Aromatic-L-amino-acid decarboxylase / Pyridoxal-phosphate binding site / DDC / GAD / HDC / TyrDC pyridoxal-phosphate attachment site. / Pyridoxal phosphate-dependent decarboxylase / Pyridoxal-dependent decarboxylase conserved domain / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Aromatic-L-amino-acid decarboxylase / Aromatic-L-amino-acid decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Giardina, G. / Montioli, R. / Gianni, S. / Cellini, B. / Paiardini, A. / Borri Voltattorni, C. / Cutruzzola, F.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Open conformation of human DOPA decarboxylase reveals the mechanism of PLP addition to Group II decarboxylases.
著者: Giardina, G. / Montioli, R. / Gianni, S. / Cellini, B. / Paiardini, A. / Voltattorni, C.B. / Cutruzzola, F.
履歴
登録2011年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年1月4日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aromatic-L-amino-acid decarboxylase
B: Aromatic-L-amino-acid decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,2445
ポリマ－107,9262
非ポリマー3183
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9220 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area34220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.840, 175.840, 74.960
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Aromatic-L-amino-acid decarboxylase / AADC / DOPA decarboxylase / DDC


分子量: 53963.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AADC, DDC, hCG_1811384, tcag7.584 / プラスミド: pTrcHis2A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: Q53Y41, UniProt: P20711*PLUS, aromatic-L-amino-acid decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.18 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.0, 28-30% Jeffamine ED 2001 pH 7.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→28.77 Å / Num. all: 26640 / Num. obs: 26454 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 58.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.479 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 3649 / % possible all: 99.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1js6

1js6


解像度: 2.9→28.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.01 / FOM work R set: 0.8221 / SU B: 39.648 / SU ML: 0.337 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.417 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2668 1337 5.1 %RANDOM
Rwork0.2119 ---
all0.2147 26619 --
obs0.2147 26369 99.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 45.93 Å2 / Biso mean: 40.066 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.5 Å20 Å20 Å2
2--1.5 Å20 Å2
3----3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→28.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6954 0 18 0 6972
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0227130
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2631.9569645
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5135880
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.22223.344317
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.732151213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6441550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.21059
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0215381
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4791.54412
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.97327071
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.65332718
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8244.52574
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.337 90 -
Rwork0.272 1733 -
all-1823 -
obs--95.2 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2061-0.3916-0.9040.92791.95124.3017-0.03980.0314-0.07010.0661-0.0229-0.06810.149-0.20010.06270.11770.0302-0.00040.26570.01880.3032-66.0426-30.611-39.5051
26.07450.5821-0.09512.1211-0.48582.3225-0.01120.23720.1251-0.16880.12-0.1245-0.27090.0643-0.10880.13550.03450.03730.07770.00160.0215-47.4019-18.5974-12.5156
31.9746-2.25240.24.5439-0.30541.6524-0.00750.0303-0.3984-0.03270.08320.0590.18560.0553-0.07570.02730.03330.01370.21880.01830.1782-60.876-40.447-16.632
40.97090.01-1.29790.25330.59074.1504-0.008-0.0794-0.18320.00030.0945-0.0554-0.1091-0.1019-0.08650.11170.0616-0.03660.21470.06950.2058-64.5755-19.352-42.3255
56.2145-0.88272.45121.4443-0.54392.1606-0.0679-0.07640.03050.26880.0157-0.1671-0.09650.17680.05220.1960.0194-0.06750.0615-0.02440.0727-34.7433-18.4651-53.7379
61.12770.9455-0.5397.5891-0.76281.23990.30770.00690.20960.6789-0.22480.1507-0.6569-0.1938-0.08290.3590.08850.04630.11340.01810.046-57.0568-1.3878-57.9914
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 124
2X-RAY DIFFRACTION2A125 - 316
3X-RAY DIFFRACTION3A317 - 480
4X-RAY DIFFRACTION4B1 - 148
5X-RAY DIFFRACTION5B149 - 359
6X-RAY DIFFRACTION6B360 - 480

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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