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- PDB-3ra5: Crystal structure of T. celer L30e E6A/R92A variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ra5
タイトルCrystal structure of T. celer L30e E6A/R92A variant
要素50S ribosomal protein L30e
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / L30e / Thermophilic / globular protein
機能・相同性
機能・相同性情報


cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / translation / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L30/S12 / Ribosomal protein L30e / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like ...Ribosomal protein L30/S12 / Ribosomal protein L30e / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein eL30
類似検索 - 構成要素
生物種Thermococcus celer (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chan, C.H. / Wong, K.B.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Stabilizing salt-bridge enhances protein thermostability by reducing the heat capacity change of unfolding
著者: Chan, C.H. / Yu, T.H. / Wong, K.B.
履歴
登録2011年3月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 50S ribosomal protein L30e
B: 50S ribosomal protein L30e
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,2518
ポリマ－21,6752
非ポリマー5766
水3,783210
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area9590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.245, 64.245, 48.401
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L30e


分子量: 10837.556 Da / 分子数: 2 / 変異: E6A, R92A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermococcus celer (古細菌) / 遺伝子: rpl30, rpl30e / プラスミド: pET3C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P29160
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.77 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 25% PEG 20000, 0.1M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→36.5 Å / Num. obs: 20739 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.153 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H7M

1h7m


解像度: 1.8→32.122 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / SU ML: 0.26 / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 24 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2347 2002 9.67 %RANDOM
Rwork0.1902 ---
all0.1944 20707 --
obs0.1944 20707 99.94 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.53 Å2 / ksol: 0.366 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 65.79 Å2 / Biso mean: 27.5155 Å2 / Biso min: 13.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.0166 Å20 Å2-0 Å2
2--3.0166 Å20 Å2
3----6.0333 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→32.122 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1454 0 30 210 1694
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061537
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0142093
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059241
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005265
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.942572
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.8001-1.84510.29181460.228213511497
1.8451-1.8950.29891400.23513261466
1.895-1.95070.2881460.217913271473
1.9507-2.01370.30381440.216813741518
2.0137-2.08570.26891500.202612961446
2.0857-2.16920.24061480.18513461494
2.1692-2.26790.26911240.198313251449
2.2679-2.38740.24261500.200113491499
2.3874-2.53690.28881460.205813391485
2.5369-2.73270.27121320.213251457
2.7327-3.00750.20071520.186613411493
3.0075-3.44230.21261500.167313201470
3.4423-4.33520.17851400.158513411481
4.3352-32.12760.19251340.17213451479

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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