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万見
- PDB-3r7s: Crystal Structure of Apo Caspase2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r7s
タイトルCrystal Structure of Apo Caspase2
要素
  • Caspase-2 subunit p12
  • Caspase-2 subunit p18
キーワードHYDROLASE / apoptosis
機能・相同性
機能・相同性情報


caspase-2 / endopeptidase complex / neural retina development / NADE modulates death signalling / luteolysis / : / : / execution phase of apoptosis / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / ectopic germ cell programmed cell death ...caspase-2 / endopeptidase complex / neural retina development / NADE modulates death signalling / luteolysis / : / : / execution phase of apoptosis / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / ectopic germ cell programmed cell death / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / apoptotic signaling pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / cellular response to mechanical stimulus / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of apoptotic process / protein domain specific binding / cysteine-type endopeptidase activity / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / apoptotic process / enzyme binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Caspase-2 / Caspase recruitment domain / Caspase-like / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 ...Caspase-2 / Caspase recruitment domain / Caspase-like / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Rossmann fold - #1460 / Peptidase family C14A, His active site / Caspase family histidine active site. / Peptidase C14, caspase non-catalytic subunit p10 / Peptidase family C14A, cysteine active site / Caspase family cysteine active site. / Caspase family p10 domain profile. / Peptidase C14A, caspase catalytic domain / Caspase, interleukin-1 beta converting enzyme (ICE) homologues / Peptidase C14, p20 domain / Caspase family p20 domain profile. / : / Caspase domain / Caspase-like domain superfamily / Death-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.252 Å
データ登録者Tang, Y. / Wells, J. / Arkin, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural and enzymatic insights into caspase-2 protein substrate recognition and catalysis.
著者: Tang, Y. / Wells, J.A. / Arkin, M.R.
履歴
登録2011年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月19日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Advisory / Data collection / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32024年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Caspase-2 subunit p18
B: Caspase-2 subunit p12
C: Caspase-2 subunit p18
D: Caspase-2 subunit p12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,0294
ポリマ－62,0294
非ポリマー00
水2,432135
1
A: Caspase-2 subunit p18
B: Caspase-2 subunit p12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0152
ポリマ－31,0152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5110 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area12580 Å2
手法PISA
2
C: Caspase-2 subunit p18
D: Caspase-2 subunit p12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0152
ポリマ－31,0152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5090 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area12460 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14920 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area20330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.164, 82.808, 112.002
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Caspase-2 subunit p18


分子量: 18093.482 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 175-333 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP2, ICH1, NEDD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42575, caspase-2
#2: タンパク質 Caspase-2 subunit p12


分子量: 12921.038 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 349-452 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP2, ICH1, NEDD2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42575, caspase-2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.63 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M HEPES, 15% PEG 3350, 3mM DTT, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月7日
放射モノクロメーター: Double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→50 Å / Num. all: 33253 / Num. obs: 33253 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.24→2.28 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.4_49精密化
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.252→49.546 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU ML: 0.25 / σ(F): 0.15 / 位相誤差: 24.18 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2263 1907 6.02 %
Rwork0.1754 --
obs0.1785 31691 95.15 %
all-33253 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.731 Å2 / ksol: 0.329 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.1579 Å20 Å2-0 Å2
2--0.7278 Å2-0 Å2
3----13.8857 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.252→49.546 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3988 0 0 135 4123
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0224095
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.045538
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.1951498
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.139609
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01723
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.252-2.30880.29841150.21131853X-RAY DIFFRACTION84
2.3088-2.37120.28421260.20451944X-RAY DIFFRACTION88
2.3712-2.4410.30721260.19572006X-RAY DIFFRACTION91
2.441-2.51980.28171270.18852004X-RAY DIFFRACTION91
2.5198-2.60990.26161340.19272053X-RAY DIFFRACTION93
2.6099-2.71430.2471350.20412105X-RAY DIFFRACTION95
2.7143-2.83790.2571370.20442129X-RAY DIFFRACTION96
2.8379-2.98750.27061400.20052150X-RAY DIFFRACTION97
2.9875-3.17460.26291390.20072176X-RAY DIFFRACTION98
3.1746-3.41970.24641410.18892204X-RAY DIFFRACTION99
3.4197-3.76370.20441440.16332257X-RAY DIFFRACTION99
3.7637-4.30810.17861430.1422242X-RAY DIFFRACTION100
4.3081-5.42660.17521460.12872279X-RAY DIFFRACTION100
5.4266-49.55840.20211540.17352382X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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