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- PDB-3r7f: Crystal Structure of CP-bound Aspartate Transcarbamoylase from Ba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r7f
タイトルCrystal Structure of CP-bound Aspartate Transcarbamoylase from Bacillus subtilis
要素Aspartate carbamoyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Aspartate Transcarbamoylase / Carbamoyl Phosphate / Catalytic Cycle
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / amino acid metabolic process / amino acid binding / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold ...Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHORIC ACID MONO(FORMAMIDE)ESTER / PHOSPHATE ION / Aspartate carbamoyltransferase catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.101 Å
データ登録者Cockrell, G.M. / Harris, K.M. / Puleo, D.E. / Kantrowitz, E.R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Crystallographic Snapshots of the Complete Catalytic Cycle of the Unregulated Aspartate Transcarbamoylase from Bacillus subtilis.
著者: Harris, K.M. / Cockrell, G.M. / Puleo, D.E. / Kantrowitz, E.R.
履歴
登録2011年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42024年2月21日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate carbamoyltransferase
B: Aspartate carbamoyltransferase
C: Aspartate carbamoyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,59920
ポリマ－102,8003
非ポリマー1,79917
水11,241624
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9340 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area33110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)251.916, 152.960, 51.239
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.100, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-570-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate transcarbamylase / ATCase


分子量: 34266.691 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: pyrB, BSU15490 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05654, aspartate carbamoyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-CP / PHOSPHORIC ACID MONO(FORMAMIDE)ESTER / カルバモイルりん酸


分子量: 141.020 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH4NO5P
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 624 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.24 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 111454 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Χ2: 1.073 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.187.50.613110890.9091100
2.18-2.267.50.425111311.0311100
2.26-2.377.50.351111230.9911100
2.37-2.497.50.261111021.0151100
2.49-2.657.60.191111301.0431100
2.65-2.857.60.143111841.0811100
2.85-3.147.60.098111021.121100
3.14-3.597.60.077111591.2871100
3.59-4.527.40.06111721.2871100
4.52-507.50.047112620.963199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.101→34.117 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8735 / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1953 1999 1.79 %
Rwork0.1705 --
obs0.1709 111416 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.493 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 120.82 Å2 / Biso mean: 47.8148 Å2 / Biso min: 23.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.9754 Å20 Å2-2.2665 Å2
2---13.5094 Å20 Å2
3---2.8948 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.101→34.117 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6897 0 97 624 7618
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087107
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0949600
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0761088
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041239
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.92667
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.101-2.1760.26161900.2186104271061795
2.176-2.26310.26492000.21671096411164100
2.2631-2.36610.19192000.18581098611186100
2.3661-2.49080.20942010.17451094811149100
2.4908-2.64680.18952010.17321097311174100
2.6468-2.85110.22432010.17561101111212100
2.8511-3.13780.19752000.17591096411164100
3.1378-3.59140.22732010.17161099311194100
3.5914-4.52310.16042020.14671103111233100
4.5231-34.12160.17332030.16791112011323100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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