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- PDB-3r67: Crystal structure of a putative glycosidase (BT_4094) from BACTER... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r67
タイトルCrystal structure of a putative glycosidase (BT_4094) from BACTEROIDES THETAIOTAOMICRON VPI-5482 at 2.30 A resolution
要素putative Glycosidase
キーワードHYDROLASE / 5-bladed beta propeller fold / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-biology
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / glycosyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
Mannoside phosphorylase / beta-1,4-mannooligosaccharide phosphorylase / Glycosyl hydrolase domain; family 43 / 5 Propeller / Tachylectin-2; Chain A / Glycosyl hydrolase, five-bladed beta-propellor domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a putative glycosidase (BT_4094) from BACTEROIDES THETAIOTAOMICRON VPI-5482 at 2.30 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative Glycosidase
B: putative Glycosidase
C: putative Glycosidase
D: putative Glycosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,17524
ポリマ－161,9334
非ポリマー1,24120
水20,7891154
1
A: putative Glycosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,9188
ポリマ－40,4831
非ポリマー4347
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: putative Glycosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7325
ポリマ－40,4831
非ポリマー2484
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: putative Glycosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8567
ポリマ－40,4831
非ポリマー3726
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: putative Glycosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6704
ポリマ－40,4831
非ポリマー1863
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.920, 101.650, 86.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.630, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細ANALYTICAL SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUGGESTS THAT A MONOMER IS A SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION

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要素

#1: タンパク質
putative Glycosidase


分子量: 40483.340 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacteroides thetaiotaomicron (バクテリア)
株: VPI-5482 / 遺伝子: BT_4094 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q8A0C7
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING GLY 0 FOLOWED BY RESIDUES 23-377 FOR EACH MONOMER OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.65 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 0.2M MgFormate, 20.0% PEG-3350, No Buffer pH 5.9, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.90497,0.97925
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月21日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.904971
20.979251
反射解像度: 2.3→29.811 Å / Num. all: 60752 / Num. obs: 60752 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.171 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.3-2.363.80.592.41705644570.59100
2.36-2.423.80.5392.61677443750.539100
2.42-2.493.80.4842.91627242450.484100
2.49-2.573.80.4531573941010.45100
2.57-2.663.80.4013.41533839950.401100
2.66-2.753.80.3523.91496239000.352100
2.75-2.853.80.314.41422937020.31100
2.85-2.973.90.2495.31382735900.249100
2.97-3.13.80.2056.41331934680.205100
3.1-3.253.90.16381276733100.163100
3.25-3.433.80.1299.91199131220.129100
3.43-3.643.80.10711.81144329800.107100
3.64-3.893.80.09312.91075727970.093100
3.89-4.23.80.0814.31003826120.08100
4.2-4.63.80.07315.3924224070.073100
4.6-5.143.80.0715.4834821760.07100
5.14-5.943.80.08312.9733819130.083100
5.94-7.273.80.08712.2627016430.087100
7.27-10.293.80.07114481012690.071100
10.29-29.8113.70.0511725196900.05195.8

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.3.15データスケーリング
BUSTER-TNT2.8.0精密化
MOSFLMデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→29.811 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9489 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9136 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 3. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE MAD PHASES. 5. ETHYLENE GLYCOL (EDO) USED AS A CRYOPROTECTANT WAS MODELED INTO THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2016 3077 5.07 %RANDOM
Rwork0.1521 ---
obs0.1546 60731 --
原子変位パラメータBiso max: 104.34 Å2 / Biso mean: 22.537 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9976 Å20 Å2-0.0058 Å2
2--2.5702 Å20 Å2
3----1.5726 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.811 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11093 0 80 1154 12327
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5211SINUSOIDAL10
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes289HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1708HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11662HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1451SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact14181SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d11662HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg15858HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion1.88
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2609 240 5.39 %
Rwork0.1857 4210 -
all0.1896 4450 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.724-0.24610.00132.2504-0.33480.8739-0.0276-0.088-0.03280.24750.0570.0394-0.0209-0.017-0.0294-0.07840.02070.0097-0.08920.0077-0.066527.033916.20541.3556
20.67610.0210.17281.4545-0.120.72910.00230.0236-0.004-0.05470.026-0.020.01090.0323-0.0284-0.07890.00040.0291-0.0552-0.0148-0.038541.671136.14461.2153
30.480.3070.15631.510.17750.6104-0.01070.0039-0.06570.01220.0273-0.07680.0094-0.0388-0.0166-0.07720.00480.0243-0.05430.0076-0.025853.162711.074579.0388
41.07470.261-0.5031.26920.10141.2172-0.0661-0.0532-0.0186-0.00750.0369-0.05330.0474-0.04970.0292-0.10450.010.0042-0.0509-0.0046-0.059169.821843.142341.7941
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|28 - A|376 }A28 - 376
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|28 - B|376 }B28 - 376
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|28 - C|376 }C28 - 376
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|29 - D|376 }D29 - 376

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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