[日本語] English
万見
- PDB-3qyd: Crystal structure of a recombinant chimeric trypsin inhibitor -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qyd
タイトルCrystal structure of a recombinant chimeric trypsin inhibitor
要素Chymotrypsin inhibitor 3
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / recombinant protein / mutant / trypsin inhibitor / chimeric protein beta barrel fold
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase inhibitor activity
類似検索 - 分子機能
Soybean trypsin inhibitor (Kunitz) protease inhibitors family signature. / Proteinase inhibitor I3, Kunitz legume / Trypsin and protease inhibitor / Soybean trypsin inhibitor (Kunitz) family of protease inhibitors / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chymotrypsin inhibitor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Psophocarpus tetragonolobus (マメ科)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.97 Å
データ登録者Sen, U. / Majumder, S. / Khamrui, S. / Dasgupta, J.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2012
タイトル: Role of remote scaffolding residues in the inhibitory loop pre-organization, flexibility, rigidification and enzyme inhibition of serine protease inhibitors
著者: Majumder, S. / Khamrui, S. / Dasgupta, J. / Dattagupta, J.K. / Sen, U.
履歴
登録2011年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年5月8日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Chymotrypsin inhibitor 3
C: Chymotrypsin inhibitor 3
B: Chymotrypsin inhibitor 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,6003
ポリマ－60,6003
非ポリマー00
水2,594144
1
A: Chymotrypsin inhibitor 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2001
ポリマ－20,2001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
C: Chymotrypsin inhibitor 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2001
ポリマ－20,2001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Chymotrypsin inhibitor 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2001
ポリマ－20,2001
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.530, 39.250, 94.280
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.95, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Chymotrypsin inhibitor 3 / WCI-3


分子量: 20199.857 Da / 分子数: 3 / 変異: Q66R, F67L, L68R, L70A, A79R, L118Y / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Psophocarpus tetragonolobus (マメ科)
プラスミド: PET28A+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P10822
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 35% PEG, 0.1M Tris, 5% glycerol, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月8日 / 詳細: mirors
放射モノクロメーター: Graphaite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.97→30 Å / Num. all: 12882 / Num. obs: 11790 / % possible obs: 91.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.35 % / Biso Wilson estimate: 65.094 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1181 / Net I/σ(I): 3.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
MOLREP位相決定
CNS1.2精密化
AUTOMARデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3I2X

3i2x


解像度: 2.97→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 1170 -RANDOM
Rwork0.21 ---
all-12882 --
obs-11790 91.5 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.572 Å20 Å2-8.044 Å2
2---0.911 Å20 Å2
3----5.661 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.97→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4179 0 0 144 4323
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006876
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.67016

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る