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- PDB-3qxy: Human SETD6 in complex with RelA Lys310 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qxy
タイトルHuman SETD6 in complex with RelA Lys310
要素
  • N-lysine methyltransferase SETD6
  • Transcription factor p65
キーワードTRANSFERASE / epigenetics / protein lysine methyltransferase / NF-kB network via methyllysine signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine monomethylation / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / acetaldehyde metabolic process / prolactin signaling pathway / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex / IkBA variant leads to EDA-ID / positive regulation of Schwann cell differentiation / cellular response to peptidoglycan / Regulated proteolysis of p75NTR ...peptidyl-lysine monomethylation / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / acetaldehyde metabolic process / prolactin signaling pathway / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / NF-kappaB p50/p65 complex / IkBA variant leads to EDA-ID / positive regulation of Schwann cell differentiation / cellular response to peptidoglycan / Regulated proteolysis of p75NTR / ankyrin repeat binding / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / Interleukin-1 processing / protein-lysine N-methyltransferase activity / SUMOylation of immune response proteins / CLEC7A/inflammasome pathway / negative regulation of protein sumoylation / S-adenosyl-L-methionine binding / postsynapse to nucleus signaling pathway / defense response to tumor cell / cellular response to interleukin-6 / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / actinin binding / cellular response to angiotensin / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / response to UV-B / NF-kappaB complex / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / interleukin-1-mediated signaling pathway / Regulation of NFE2L2 gene expression / non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of miRNA metabolic process / vascular endothelial growth factor signaling pathway / toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of amyloid-beta formation / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / stem cell population maintenance / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / response to cobalamin / phosphate ion binding / cellular response to lipoteichoic acid / TRAF6 mediated NF-kB activation / response to muramyl dipeptide / The NLRP3 inflammasome / general transcription initiation factor binding / Transcriptional Regulation by VENTX / cellular response to interleukin-1 / NF-kappaB binding / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / hair follicle development / neuropeptide signaling pathway / response to amino acid / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / cellular defense response / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / canonical NF-kappaB signal transduction / antiviral innate immune response / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / response to cAMP / response to muscle stretch / positive regulation of interleukin-12 production / CD209 (DC-SIGN) signaling / NF-kB is activated and signals survival / response to interleukin-1 / negative regulation of angiogenesis / liver development / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / negative regulation of miRNA transcription / response to cytokine / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of interleukin-8 production / response to ischemia / response to progesterone / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / stem cell differentiation / animal organ morphogenesis / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / peptide binding / response to insulin / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / protein catabolic process / negative regulation of protein catabolic process / chromatin DNA binding / PKMTs methylate histone lysines / cytokine-mediated signaling pathway / CLEC7A (Dectin-1) signaling / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / transcription coactivator binding / positive regulation of miRNA transcription / histone deacetylase binding / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / FCERI mediated NF-kB activation / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to nicotine / Interleukin-1 signaling / positive regulation of interleukin-6 production
類似検索 - 分子機能
N-lysine methyltransferase SETD6 / SETD6, SET domain / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 2 / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding ...N-lysine methyltransferase SETD6 / SETD6, SET domain / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 1 / set domain protein methyltransferase, domain 2 / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / : / Rubisco LSMT substrate-binding / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Transcription factor p65 / N-lysine methyltransferase SETD6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Chang, Y. / Levy, D. / Horton, J.R. / Peng, J. / Zhang, X. / Gozani, O. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2011
タイトル: Structural basis of SETD6-mediated regulation of the NF-kB network via methyl-lysine signaling.
著者: Chang, Y. / Levy, D. / Horton, J.R. / Peng, J. / Zhang, X. / Gozani, O. / Cheng, X.
履歴
登録2011年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年8月10日Group: Database references
改定 1.32011年9月7日Group: Database references
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-lysine methyltransferase SETD6
P: Transcription factor p65
B: N-lysine methyltransferase SETD6
Q: Transcription factor p65
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,34623
ポリマ－105,4944
非ポリマー1,85219
水12,016667
1
A: N-lysine methyltransferase SETD6
P: Transcription factor p65
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,82814
ポリマ－52,7472
非ポリマー1,08112
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint18 kcal/mol
Surface area20570 Å2
手法PISA
2
B: N-lysine methyltransferase SETD6
Q: Transcription factor p65
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,5189
ポリマ－52,7472
非ポリマー7717
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1200 Å2
ΔGint7 kcal/mol
Surface area20150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.464, 64.985, 73.891
Angle α, β, γ (deg.)78.33, 70.05, 63.75
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 N-lysine methyltransferase SETD6 / SET domain-containing protein 6


分子量: 50837.816 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD6 / プラスミド: pXC862 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8TBK2, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド Transcription factor p65 / Nuclear factor NF-kappa-B p65 subunit / Nuclear factor of kappa light polypeptide gene enhancer in B-cells 3


分子量: 1909.300 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP Q04206 residues 302-316 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human).
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q04206
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 667 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO ISOFORM 2 OF HUMAN SETD6 (NP_079136)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.75 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 15% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350, 0.1 M di-ammonium hydrogen citrate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→35 Å / Num. obs: 110964 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 17.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.09→2.16 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.377 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SGXPROモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SGXPRO位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.09→34.66 Å / SU ML: 0.28 / Isotropic thermal model: FLAT BULK SOLVENT MODE / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 21.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 3881 3.62 %
Rwork0.171 --
obs0.173 107141 94.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 34.92 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.8013 Å21.6978 Å2-2.5715 Å2
2--1.0596 Å2-2.755 Å2
3---5.7417 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→34.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6542 0 122 667 7331
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066843
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0539284
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0722507
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0691062
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051175
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0941-2.16890.22213600.16729362X-RAY DIFFRACTION86
2.1689-2.25570.21163640.15929798X-RAY DIFFRACTION90
2.2557-2.35840.2114000.152510011X-RAY DIFFRACTION92
2.3584-2.48270.22253530.171910244X-RAY DIFFRACTION93
2.4827-2.63820.25663500.177910373X-RAY DIFFRACTION95
2.6382-2.84180.25423880.186210518X-RAY DIFFRACTION96
2.8418-3.12760.25524070.190910597X-RAY DIFFRACTION97
3.1276-3.57980.20934180.168910745X-RAY DIFFRACTION98
3.5798-4.50860.21994210.14810759X-RAY DIFFRACTION99
4.5086-34.66790.21784200.171910853X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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