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- PDB-3qxb: Crystal structure of a Putative Xylose isomerase (YP_426450.1) fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qxb
タイトルCrystal structure of a Putative Xylose isomerase (YP_426450.1) from RHODOSPIRILLUM RUBRUM ATCC 11170 at 1.90 A resolution
要素Putative Xylose isomerase
キーワードISOMERASE / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-biology
機能・相同性
機能・相同性情報


isomerase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Divalent-metal-dependent TIM barrel enzymes / Xylose isomerase-like, TIM barrel domain / Xylose isomerase-like TIM barrel / Xylose isomerase-like superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / : / : / Xylose isomerase-like TIM barrel
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a Putative Xylose isomerase (YP_426450.1) from RHODOSPIRILLUM RUBRUM ATCC 11170 at 1.90 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2011年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative Xylose isomerase
B: Putative Xylose isomerase
C: Putative Xylose isomerase
D: Putative Xylose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,93342
ポリマ－145,8264
非ポリマー2,10738
水17,511972
1
A: Putative Xylose isomerase
B: Putative Xylose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,07723
ポリマ－72,9132
非ポリマー1,16421
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8010 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area20160 Å2
手法PISA
2
C: Putative Xylose isomerase
D: Putative Xylose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,85619
ポリマ－72,9132
非ポリマー94217
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7050 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area20350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.188, 94.903, 173.197
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.040, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: PRO / End label comp-ID: PRO / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 0 - 295 / Label seq-ID: 19 - 314

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Putative Xylose isomerase / Xylose isomerase-like TIM barrel


分子量: 36456.527 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
株: ATCC 11170 / 遺伝子: Rru_A1362 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q2RUN2

-
非ポリマー , 6種, 1010分子

#2: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 972 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.63 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 0.2M NH4Acetate, 20.0% PEG-3350, No Buffer pH 7.1, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97911
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月30日 / 詳細: double crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→29.683 Å / Num. obs: 96564 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 20.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
1.9-1.952.80.4322.22012471070.432100
1.95-22.80.3652.11960269170.365100
2-2.062.80.3182.41936468030.318100
2.06-2.122.80.25431868665580.254100
2.12-2.192.90.2193.41821063830.219100
2.19-2.272.90.18541767761840.185100
2.27-2.362.90.1624.61698159340.162100
2.36-2.452.90.154.71645057460.15100
2.45-2.562.90.1395.11572254900.139100
2.56-2.692.90.1345.11504752520.134100
2.69-2.832.90.12551430349990.12599.9
2.83-32.90.1046.21360847250.10499.9
3-3.212.90.0916.81287944670.09199.8
3.21-3.472.90.0777.81181741160.07799.6
3.47-3.82.90.06691112338310.06699.6
3.8-4.252.90.0599.9985134120.05999.4
4.25-4.912.90.05910.2873630200.05999.2
4.91-6.012.90.0669.5736425640.06698.8
6.01-8.52.80.0679565519860.06798.4
8.5-29.6832.80.0638.9297610700.06395.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
SCALA3.2.5データスケーリング
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→29.683 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.15 / SU B: 6.081 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.126
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 3. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4. WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 6. THE IDENTITY OF THE METAL SITES WAS TENTATIVELY ASSIGNED AS A PARTIAL OCCUPANCY IRON AND MANGANESE. X-RAY FLUORESCENCE EMISSION SPECTRA SHOWED PEAKS CORRESPONDING TO ZN, FE AND MN. ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER (ADF) MAPS FROM DATA COLLECTED ABOVE AND BELOW THE K-ABSORPTION EDGE OF ZINC, IRON AND MANGANESE SUGGESTED THAT THE SITES CONTAINED A MIXTURE OF METALS WITH IRON AND MANGANESE BEING MORE PREVALENT THAN ZINC. BASED ON THE LARGER DROP IN ADF PEAK HEIGHT ACROSS THE FE K-EDGE FOR THE 301/302 SITE, IT WAS MODELED WITH MORE IRON THAN MANGANESE. THE SMALLER CHANGE IN PEAK HEIGHT FOR THE 303/304 SITE SUGGESTED MN WAS MORE PREVALENT AT THIS SITE. IN ADDITION, THE LOWER ELECTRON DENSITY AND ANOMALOUS PEAK HEIGHT AT THE 303/304 SITE SUGGESTED THAT THE SITE MIGHT NOT BE FULLY OCCUPIED. 7. ACETATE ION (ACT) AND 1,2-ETHANEDIOL (EDO) MOLECULES FROM THE CRYSTALLIZATION/CRYOPROTECTION SOLUTION ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1916 4830 5 %RANDOM
Rwork0.1498 ---
obs0.1519 96562 99.72 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 59.76 Å2 / Biso mean: 27.6657 Å2 / Biso min: 10.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å20 Å2-1.6 Å2
2---0.92 Å20 Å2
3---0.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.683 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9445 0 89 972 10506
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0229927
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026706
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4681.95513513
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.932316198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.24451213
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.51823.235473
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.892151533
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4171576
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.21433
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02111191
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022157
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6961.56037
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2291.52390
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.16629675
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.31233890
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3884.53838
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3775 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1ALOOSE POSITIONAL0.315
2BLOOSE POSITIONAL0.225
3CLOOSE POSITIONAL0.245
4DLOOSE POSITIONAL0.245
1ALOOSE THERMAL1.8810
2BLOOSE THERMAL1.5810
3CLOOSE THERMAL1.5110
4DLOOSE THERMAL1.8910
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 326 -
Rwork0.23 6755 -
all-7081 -
obs--99.99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.09540.47940.23150.65010.35510.4056-0.17780.24860.1374-0.12840.1420.046-0.05970.1290.03580.0923-0.06860.00690.10140.04680.0478-3.07822.22860.429
21.05510.15430.24820.9673-0.03310.4112-0.08030.02410.1516-0.05020.05730.18320.0269-0.05790.02290.0482-0.03180.00510.03920.02480.0864-28.27516.65872.097
31.0625-0.040.31330.8110.02130.61590.01770.0913-0.05890.00990.002-0.06870.03630.122-0.01970.03740.02840.01770.0564-0.01580.0343-17.9839.8216.404
41.5451-0.26040.36770.6086-0.2050.7106-0.0432-0.2659-0.06130.04730.05230.06010.0003-0.151-0.0090.03770.02040.02790.08040.00190.0294-44.15314.8226.121
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 296
2X-RAY DIFFRACTION1A301 - 304
3X-RAY DIFFRACTION2B0 - 295
4X-RAY DIFFRACTION2B301 - 304
5X-RAY DIFFRACTION3C0 - 295
6X-RAY DIFFRACTION3C301 - 304
7X-RAY DIFFRACTION4D0 - 295
8X-RAY DIFFRACTION4D301 - 304

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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