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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3qw4 | ||||||
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タイトル | Structure of Leishmania donovani UMP synthase | ||||||
![]() | UMP synthase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / LYASE / N-terminal orotidine monophosphate decarboxylase domain C-terminal orotate phosphoribosyltransferase domain | ||||||
機能・相同性 | ![]() orotate phosphoribosyltransferase / orotate phosphoribosyltransferase activity / nucleoside metabolic process / orotidine-5'-phosphate decarboxylase / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | French, J.B. / Ealick, S.E. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The Leishmania donovani UMP synthase is essential for promastigote viability and has an unusual tetrameric structure that exhibits substrate-controlled oligomerization. 著者: French, J.B. / Yates, P.A. / Soysa, D.R. / Boitz, J.M. / Carter, N.S. / Chang, B. / Ullman, B. / Ealick, S.E. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 340.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 275.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 32.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 44.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 |
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3 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 49289.629 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 1-452 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: LDBPK_160560 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: E9BCQ9, orotate phosphoribosyltransferase, orotidine-5'-phosphate decarboxylase #2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-CL / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.51 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6 詳細: 32 % Peg400, 250 mM NaCl 0.1 M Hepes, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月15日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Cryo-cooled si(111) double crystal プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.987 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.99→50 Å / Num. obs: 21844 / % possible obs: 87.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.131 / Net I/σ(I): 9.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-位相決定
位相決定 | 手法: ![]() |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 68.442 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3→46.96 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: B / Ens-ID: 1 / 数: 1785 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.995→3.073 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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