[日本語] English
万見
- PDB-3qv1: Crystal structure of the binary complex of photosyntetic A4 glyce... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qv1
タイトルCrystal structure of the binary complex of photosyntetic A4 glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) with cp12-2, both from Arabidopsis thaliana.
要素
  • CP12 protein
  • Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
キーワードOXIDOREDUCTASE/PROTEIN BINDING / Rossmann fold / Calvin cycle / NAD / Chloroplast / OXIDOREDUCTASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide cross-linking via L-cystine / negative regulation of reductive pentose-phosphate cycle / supramolecular complex / cellular response to anoxia / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating) / stromule / salicylic acid binding / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating) activity / chloroplast membrane / response to sucrose ...peptide cross-linking via L-cystine / negative regulation of reductive pentose-phosphate cycle / supramolecular complex / cellular response to anoxia / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating) / stromule / salicylic acid binding / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating) activity / chloroplast membrane / response to sucrose / apoplast / reductive pentose-phosphate cycle / chloroplast envelope / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / chloroplast stroma / cellular response to cold / chloroplast thylakoid membrane / response to light stimulus / nickel cation binding / response to cold / chloroplast / glucose metabolic process / NAD binding / disordered domain specific binding / NADP binding / cellular response to heat / protein-containing complex assembly / protein-macromolecule adaptor activity / protein homotetramerization / copper ion binding / mRNA binding / protein-containing complex binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Calvin cycle protein CP12-like / CP12 domain / CP12 domain / CP12 / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain ...Calvin cycle protein CP12-like / CP12 domain / CP12 domain / CP12 / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase GAPA1, chloroplastic / Calvin cycle protein CP12-2, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Thumiger, A. / Fermani, S. / Falini, G. / Marri, L. / Sparla, F. / Trost, P.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Conformational Selection and Folding-upon-binding of Intrinsically Disordered Protein CP12 Regulate Photosynthetic Enzymes Assembly.
著者: Fermani, S. / Trivelli, X. / Sparla, F. / Thumiger, A. / Calvaresi, M. / Marri, L. / Falini, G. / Zerbetto, F. / Trost, P.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2010
タイトル: Structure of photosynthetic glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (isoform A4) from Arabidopsis thaliana in complex with NAD.
著者: Fermani, S. / Sparla, F. / Marri, L. / Thumiger, A. / Pupillo, P. / Falini, G. / Trost, P.
履歴
登録2011年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年7月4日Group: Database references
改定 1.22014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conn / struct_conn_type
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
E: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
F: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
G: CP12 protein
H: CP12 protein
I: CP12 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,16621
ポリマ－244,6139
非ポリマー4,55312
水3,441191
1
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
G: CP12 protein
H: CP12 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)166,30116
ポリマ－163,0756
非ポリマー3,22610
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25290 Å2
ΔGint-154 kcal/mol
Surface area43390 Å2
手法PISA
2
E: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
F: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
I: CP12 protein
ヘテロ分子

E: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
F: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
I: CP12 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,72910
ポリマ－163,0756
非ポリマー2,6544
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area23040 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area43980 Å2
手法PISA
3
A: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
D: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
G: CP12 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,2699
ポリマ－81,5383
非ポリマー1,7316
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8020 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area26630 Å2
手法PISA
4
B: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
C: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
H: CP12 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,0337
ポリマ－81,5383
非ポリマー1,4954
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7460 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area26570 Å2
手法PISA
5
E: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
ヘテロ分子

F: Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic
I: CP12 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,8645
ポリマ－81,5383
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6850 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area26660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.670, 245.990, 138.660
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 9分子 ABCDEFGHI

#1: タンパク質
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase A, chloroplastic / NADP-dependent glyceraldehydephosphate dehydrogenase subunit A


分子量: 36391.570 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 60-396 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At3g26650, GAPA, MLJ15.4, MLJ15_5 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P25856, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NADP+) (phosphorylating)
#2: タンパク質 CP12 protein


分子量: 8754.368 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 54-131 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At3g62410, T12C14_110 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9LZP9

-
非ポリマー , 5種, 203分子

#3: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 191 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.54 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15% (w/v) PEG 4K, 0.6 M NaCl, 1 mM NAD and 0.1 M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→34.2 Å / Num. all: 168053 / Num. obs: 163587 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 23.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.139 / Rsym value: 0.139 / Net I/σ(I): 5.9
反射 シェル解像度: 2→2.08 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.716 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 24070 / Rsym value: 0.716 / % possible all: 98.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K2B

3k2b


解像度: 2→34.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 6.434 / SU ML: 0.172 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.181 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27243 8137 5 %RANDOM
Rwork0.22537 ---
all0.22776 153928 --
obs0.22776 153928 99.04 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.638 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.31 Å20 Å20 Å2
2---0.67 Å20 Å2
3---2.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→34.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15827 0 299 191 16317
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02216444
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0215096
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7371.98222373
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.824335152
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.09452077
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.57824.636660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.292152770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5991593
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.22621
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0218082
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023051
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.33433
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2260.315865
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1850.57788
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0970.59183
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1910.51031
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0650.58
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2720.344
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2970.3198
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2840.527
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other0.0640.51
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.47213115
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2824256
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.801316713
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.10727006
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.59535656
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.371 600 -
Rwork0.329 11349 -
obs--99.31 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る