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- PDB-3qml: The structural analysis of Sil1-Bip complex reveals the mechanism... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qml
タイトルThe structural analysis of Sil1-Bip complex reveals the mechanism for Sil1 to function as a novel nucleotide exchange factor
要素
  • 78 kDa glucose-regulated protein homolog
  • Nucleotide exchange factor SIL1
キーワードCHAPERONE/PROTEIN TRANSPORT / Armadillo like repeats / CHAPERONE-PROTEIN TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of unfolded protein / luminal surveillance complex / fungal-type cell wall beta-glucan biosynthetic process / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / adenyl-nucleotide exchange factor activity / endoplasmic reticulum chaperone complex / protein-transporting ATPase activity / protein localization to endoplasmic reticulum / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation ...detection of unfolded protein / luminal surveillance complex / fungal-type cell wall beta-glucan biosynthetic process / karyogamy involved in conjugation with cellular fusion / adenyl-nucleotide exchange factor activity / endoplasmic reticulum chaperone complex / protein-transporting ATPase activity / protein localization to endoplasmic reticulum / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / post-translational protein targeting to membrane, translocation / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / chaperone cofactor-dependent protein refolding / response to unfolded protein / endoplasmic reticulum unfolded protein response / ERAD pathway / heat shock protein binding / protein folding chaperone / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein refolding / endoplasmic reticulum lumen / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleotide exchange factor Sil1, fungi / Nucleotide exchange factor SIL1 / Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Defensin A-like - #30 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site ...Nucleotide exchange factor Sil1, fungi / Nucleotide exchange factor SIL1 / Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Defensin A-like - #30 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Endoplasmic reticulum chaperone BiP / Nucleotide exchange factor SIL1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Yan, M. / Li, J.Z. / Sha, B.D.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2011
タイトル: Structural analysis of the Sil1-Bip complex reveals the mechanism for Sil1 to function as a nucleotide-exchange factor.
著者: Yan, M. / Li, J. / Sha, B.
履歴
登録2011年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年9月7日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 78 kDa glucose-regulated protein homolog
B: 78 kDa glucose-regulated protein homolog
C: Nucleotide exchange factor SIL1
D: Nucleotide exchange factor SIL1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,13915
ポリマ－158,3074
非ポリマー83311
水3,711206
1
A: 78 kDa glucose-regulated protein homolog
C: Nucleotide exchange factor SIL1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,6069
ポリマ－79,1532
非ポリマー4537
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 78 kDa glucose-regulated protein homolog
D: Nucleotide exchange factor SIL1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5336
ポリマ－79,1532
非ポリマー3804
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)226.353, 116.586, 55.844
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 78 kDa glucose-regulated protein homolog / GRP-78 / Immunoglobulin heavy chain-binding protein homolog / BiP


分子量: 42453.094 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 43-426 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: KAR2, GRP78, SSD1, YJL034W, J1248 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16474
#2: タンパク質 Nucleotide exchange factor SIL1 / Protein SLS1


分子量: 36700.289 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 113-421 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SIL1, PER100, SLS1, YOL031C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08199
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.15 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 100 mM HEPES buffer, 25% (w/v) PEG4K, 0.2 M Ammonium sulfate, pH 7.0, EVAPORATION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年4月3日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→50 Å / Num. all: 60106 / Num. obs: 60106 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.31→2.39 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.71 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 79.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_351)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.31→46.129 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.271 3052 5.08 %RANDOM
Rwork0.2102 ---
obs0.2133 60106 91.49 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.692 Å2 / ksol: 0.351 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.2151 Å20 Å20 Å2
2--6.441 Å2-0 Å2
3---1.7742 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.31→46.129 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10129 0 43 206 10378
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810306
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.09813897
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3063882
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0721594
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041792
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3124-2.3950.35962620.28584563X-RAY DIFFRACTION75
2.395-2.49090.32872600.25375032X-RAY DIFFRACTION82
2.4909-2.60430.31122610.24615221X-RAY DIFFRACTION84
2.6043-2.74160.34473000.24835433X-RAY DIFFRACTION88
2.7416-2.91330.33053220.24055678X-RAY DIFFRACTION92
2.9133-3.13820.3173400.23775933X-RAY DIFFRACTION96
3.1382-3.45390.31072960.2346169X-RAY DIFFRACTION99
3.4539-3.95350.2573250.19236191X-RAY DIFFRACTION99
3.9535-4.980.21763350.16926282X-RAY DIFFRACTION99
4.98-46.13850.23013510.18786552X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.81320.01290.38791.11290.87140.6875-0.02790.0786-0.01210.05390.03970.01450.03180.0161-0.00890.2064-0.0210.01410.1880.05840.127431.868365.929362.6351
26.7224-0.45073.54450.3176-0.50581.86120.49221.5482-0.745-0.0892-0.04930.15560.16030.8126-0.42820.16480.1489-0.0370.45-0.17180.36066.602227.756835.5221
31.67940.63991.13321.19710.21111.7622-0.0324-0.02910.1388-0.11310.0370.147-0.16570.04850.00730.2971-0-0.03080.2235-0.02850.285835.931497.848177.903
43.2508-1.6358-0.99782.3077-0.49410.85810.48730.4675-0.2365-0.1123-0.29410.0694-0.075-0.1755-0.07340.29550.08130.01420.30950.0410.196339.503322.526948.8011
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 48:424)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 48:425)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain C and resid 122:406)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain D and resid 125:406)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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