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- PDB-3qia: Crystal structure of P-loop G237A mutant of subunit A of the A1AO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qia
タイトルCrystal structure of P-loop G237A mutant of subunit A of the A1AO ATP synthase
要素V-type ATP synthase alpha chain
キーワードHYDROLASE / ATP Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


intein-mediated protein splicing / intron homing / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Intein splicing domain / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / Intein DOD homing endonuclease / Intein DOD-type homing endonuclease domain profile. / Intein C-terminal splicing region / Intein C-terminal splicing motif profile. / Hint domain C-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain C-terminal region / Intein N-terminal splicing region ...Intein splicing domain / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / Intein DOD homing endonuclease / Intein DOD-type homing endonuclease domain profile. / Intein C-terminal splicing region / Intein C-terminal splicing motif profile. / Hint domain C-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain C-terminal region / Intein N-terminal splicing region / Intein N-terminal splicing motif profile. / Hint domain N-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain N-terminal region / Homing endonuclease / Hint domain superfamily / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / V-type ATP synthase alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ragunathan, P. / Manimekalai, M.S.S. / Jeyakanthan, J. / Gruber, G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Conserved glycine residues in the P-loop of ATP synthases form a doorframe for nucleotide entrance.
著者: Priya, R. / Kumar, A. / Manimekalai, M.S. / Gruber, G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Nucleotide binding states of subunit A of the A-ATP synthase and the implication of P-loop switch in evolution.
著者: Kumar, A. / Manimekalai, M.S.S. / Balakrishna, A.M. / Jeyakanthan, J. / Gruber, G.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: The critical roles of residues P235 and F236 of subunit A of the motor protein A-ATP synthase in P-loop formation and nucleotide binding.
著者: Kumar, A. / Manimekalai, M.S.S. / Balakrishna, A.M. / Priya, R. / Biukovic, G. / Jeyakanthan, J. / Gruber, G.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.C / 年: 2006
タイトル: Structure of the catalytic nucleotide-binding subunit A of A-type ATP synthase from Pyrococcus horikoshii reveals a novel domain related to the peripheral stalk.
著者: Maegawa, Y. / Morita, H. / Iyaguchi, D. / Yao, M. / Watanabe, N. / Tanaka, I.
履歴
登録2011年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: V-type ATP synthase alpha chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,70513
ポリマ－65,6901
非ポリマー1,01512
水3,153175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.688, 128.688, 106.292
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 V-type ATP synthase alpha chain / A-TYPE ATP SYNTHASE CATALYTIC SUBUNIT A / V-ATPase subunit A


分子量: 65689.688 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC SUBUNIT A (UNP residues 1-240, 617-964) / 変異: G237A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: OT3 / 遺伝子: atpA, PH1975 / プラスミド: pET22b(+)-His6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 RIL / 参照: UniProt: O57728, H+-transporting two-sector ATPase
#2: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 175 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.28 % / Mosaicity: 0.293 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 50% (v/v) MPD, 2mM MgADP and 0.1 M acetate (pH 4.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 28040 / Num. obs: 27986 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 57.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 1.014 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.6-2.697.10.4527381.0641100
2.69-2.87.20.33727460.9811100
2.8-2.937.20.25127540.9581100
2.93-3.087.30.1827550.9631100
3.08-3.287.30.11627631.0051100
3.28-3.537.30.07327670.9661100
3.53-3.887.20.04828051.0081100
3.88-4.4470.04928181.0371100
4.44-5.596.60.04528481.0741100
5.59-306.60.01729921.095199.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DENZOデータ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1VDZ

1vdz


解像度: 2.6→27.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 23.547 / SU ML: 0.232 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.496 / ESU R Free: 0.331 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29668 1406 5 %RANDOM
Rwork0.24015 ---
obs0.24296 26519 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 238.6 Å2 / Biso mean: 66.382 Å2 / Biso min: 10.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å20 Å2
2--0.07 Å20 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→27.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4439 0 68 175 4682
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0224609
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1981.9916238
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5245568
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.89923.687198
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.66315818
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5341537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2687
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213451
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5941.52841
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.124587
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.07831768
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9384.51648
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 88 -
Rwork0.301 1886 -
obs--97.39 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 23.2138 Å / Origin y: -35.4784 Å / Origin z: -6.0841 Å
111213212223313233
T0.2273 Å2-0.136 Å2-0.0113 Å2-0.2117 Å20.0152 Å2--0.103 Å2
L1.202 °20.9973 °20.2392 °2-1.091 °20.316 °2--0.2408 °2
S0.3534 Å °-0.2788 Å °-0.0041 Å °0.2037 Å °-0.3381 Å °0.0347 Å °-0.0563 Å °-0.0054 Å °-0.0154 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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