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- PDB-3qi3: Crystal structure of PDE9A(Q453E) in complex with inhibitor BAY73-6691 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qi3
タイトルCrystal structure of PDE9A(Q453E) in complex with inhibitor BAY73-6691
要素High affinity cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase 9A
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Mutation / glutamine switch / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cGMP metabolic process / negative regulation of neural precursor cell proliferation / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase / cGMP catabolic process / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / cGMP effects / 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / cAMP-mediated signaling ...cGMP metabolic process / negative regulation of neural precursor cell proliferation / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase / cGMP catabolic process / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / cGMP effects / 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / cAMP-mediated signaling / positive regulation of long-term synaptic potentiation / sarcolemma / ruffle membrane / perikaryon / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / signal transduction / nucleoplasm / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Catalytic domain of cyclic nucleotide phosphodiesterase 4b2b / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. ...Catalytic domain of cyclic nucleotide phosphodiesterase 4b2b / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PDB / High affinity cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase 9A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Hou, J. / Xu, J. / Liu, M. / Zhao, R. / Lou, H. / Ke, H.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Structural asymmetry of phosphodiesterase-9, potential protonation of a glutamic Acid, and role of the invariant glutamine.
著者: Hou, J. / Xu, J. / Liu, M. / Zhao, R. / Luo, H.B. / Ke, H.
履歴
登録2011年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年11月13日Group: Non-polymer description
改定 1.32014年2月19日Group: Atomic model
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: High affinity cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase 9A
B: High affinity cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase 9A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,4738
ポリマ－123,5802
非ポリマー8936
水41423
1
A: High affinity cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase 9A
ヘテロ分子

B: High affinity cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase 9A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,4738
ポリマ－123,5802
非ポリマー8936
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_645-y+3/2,x-1/2,z+1/41
Buried area2650 Å2
ΔGint-111 kcal/mol
Surface area27840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.127, 103.127, 270.441
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 High affinity cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase 9A


分子量: 61790.062 Da / 分子数: 2 / 変異: Q453E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDE, PDE9A / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O76083, 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase
#2: 化合物 ChemComp-PDB / 1-(2-chlorophenyl)-6-[(2R)-3,3,3-trifluoro-2-methylpropyl]-1,7-dihydro-4H-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-4-one / BAY-73-6691


分子量: 356.730 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H12ClF3N4O / コメント: 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO ISOFORM PDE9A2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.72 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: The catalytic domain of the PDE9Q453E mutant (10-15 mg/mL, amino acids 181-506) was stored in a buffer of 50 mM NaCl, 20 mM Tris.HCl pH 7.5, 1 mM beta-mercaptoethanol, and 1 mM EDTA. After ...詳細: The catalytic domain of the PDE9Q453E mutant (10-15 mg/mL, amino acids 181-506) was stored in a buffer of 50 mM NaCl, 20 mM Tris.HCl pH 7.5, 1 mM beta-mercaptoethanol, and 1 mM EDTA. After mixing with 2 mM IBMX, the PDE9Q453E-IBMX complex was crystallized by hanging drop vapor diffusion against the well buffer of 2.0 M Na formate, 0.1 M HEPES pH 7.5, 5% xylitol at 277K. Crystals of the PDE9Q453E-(S)-BAY73-6691 complex were prepared by soaking PDE9Q453E-IBMX co-crystals in the crystallization buffer plus 2 mM (S)-BAY73-6691 at 398K for 3 days, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 63252 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.092

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
AMoRE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.242 5832 Random
Rwork0.222 --
obs0.222 58317 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5370 0 52 23 5445
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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