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- PDB-3qi2: A Galpha P-loop mutation prevents transition to the activated sta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qi2
タイトルA Galpha P-loop mutation prevents transition to the activated state: G42R bound to RGS14 GoLoco
要素
  • Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
  • Regulator of G-protein signaling 14
キーワードSIGNALING PROTEIN / RGS14 GoLoco / Ras-like domain / all-helical domain / GoLoco motif / arginine finger / lipoprotein / transducer / guanine nucleotide dissociation inhibitor / GTP binding / nucleotide binding / ADP-ribosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / positive regulation of neurogenesis / GDP-dissociation inhibitor activity / nucleocytoplasmic transport / spindle organization / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway ...zygote asymmetric cell division / negative regulation of synaptic plasticity / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activating protein binding / positive regulation of neurogenesis / GDP-dissociation inhibitor activity / nucleocytoplasmic transport / spindle organization / negative regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of MAP kinase activity / G-protein alpha-subunit binding / long-term memory / adenylate cyclase inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / Adenylate cyclase inhibitory pathway / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / adenylate cyclase regulator activity / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / GTPase activator activity / regulation of mitotic spindle organization / learning / chromosome segregation / Regulation of insulin secretion / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / negative regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / response to peptide hormone / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / PML body / visual learning / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / centriolar satellite / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / spindle / long-term synaptic potentiation / spindle pole / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / GDP binding / G alpha (z) signalling events / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / heterotrimeric G-protein complex / mitotic cell cycle / signaling receptor complex adaptor activity / G protein activity / response to oxidative stress / midbody / cell cortex / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / dendritic spine / microtubule / Extra-nuclear estrogen signaling / postsynaptic density / nuclear body / ciliary basal body / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / dendrite / centrosome / protein kinase binding / GTP binding / nucleolus / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RGS14, RGS domain / : / : / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / RGS, subdomain 1/3 / GI Alpha 1, domain 2-like ...RGS14, RGS domain / : / : / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / RGS, subdomain 1/3 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Regulator of G protein signaling domain / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Raf-like Ras-binding domain / Raf-like Ras-binding / Ras-binding domain (RBD) profile. / Raf-like Ras-binding domain / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Regulator of G-protein signaling 14 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.797 Å
データ登録者Bosch, D.E. / Willard, F.S. / Kimple, A.J. / Miley, M.J. / Siderovski, D.P.
引用
ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2012
タイトル: A P-loop Mutation in Galpha Subunits Prevents Transition to the Active State: Implications for G-protein Signaling in Fungal Pathogenesis
著者: Bosch, D.E. / Willard, F.S. / Ramanujam, R. / Kimple, A.J. / Willard, M.D. / Naqvi, N.I. / Siderovski, D.P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure-based protocol for identifying mutations that enhance protein-protein binding affinities.
著者: Sammond, D.W. / Eletr, Z.M. / Purbeck, C. / Kimple, R.J. / Siderovski, D.P. / Kuhlman, B.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: Structural determinants for GoLoco-induced inhibition of nucleotide release by Galpha subunits.
著者: Kimple, R.J. / Kimple, M.E. / Betts, L. / Sondek, J. / Siderovski, D.P.
履歴
登録2011年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月14日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
B: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
C: Regulator of G-protein signaling 14
D: Regulator of G-protein signaling 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,4219
ポリマ－83,2514
非ポリマー1,1715
水66737
1
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
C: Regulator of G-protein signaling 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2575
ポリマ－41,6252
非ポリマー6313
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4620 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area16760 Å2
手法PISA
2
B: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
D: Regulator of G-protein signaling 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1654
ポリマ－41,6252
非ポリマー5392
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area16980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.003, 131.018, 203.307
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein


分子量: 37531.750 Da / 分子数: 2 / 断片: alpha-i1 subunit, residues 31-354 / 変異: G42R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAI1 / プラスミド: pLIC-His / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P63096, EC: 3.6.5.1
#2: タンパク質・ペプチド Regulator of G-protein signaling 14 / RGS14


分子量: 4093.621 Da / 分子数: 2 / 断片: GoLoco motif peptide, residues 497-532 / 由来タイプ: 合成
詳細: synthetic GoLoco motif peptide identical to human RGS14 497-532
参照: UniProt: O43566

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非ポリマー , 4種, 42分子

#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.07 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: Hanging drops were a 1:1 mixture of protein-peptide complex in buffer (10 mM Tris pH 7.5, 1 mM magnesium chloride, 5% (w/v) glycerol, 5 mM DTT) and well solution (1.7 M ammonium sulfate, 100 ...詳細: Hanging drops were a 1:1 mixture of protein-peptide complex in buffer (10 mM Tris pH 7.5, 1 mM magnesium chloride, 5% (w/v) glycerol, 5 mM DTT) and well solution (1.7 M ammonium sulfate, 100 mM sodium acetate pH 5.0, 200 mM magnesium chloride, 10% (w/v) glycerol), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年11月1日 / 詳細: custom
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.797→29.705 Å / Num. all: 23542 / Num. obs: 18462 / % possible obs: 78.42 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 51.89 Å2 / Net I/σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.797→2.944 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 31

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2om2

2om2


解像度: 2.797→29.705 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 0.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2726 952 5.16 %random
Rwork0.1963 ---
obs0.2001 18462 78.42 %-
all-23542 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 36.758 Å2 / ksol: 0.318 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.9978 Å2-0 Å2-0 Å2
2---8.6468 Å20 Å2
3----18.6539 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.797→29.705 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5605 0 72 37 5714
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025770
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4637779
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.2712124
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032866
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001985
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.797-2.94410.3845600.2853982X-RAY DIFFRACTION31
2.9441-3.12830.3232880.27941729X-RAY DIFFRACTION55
3.1283-3.36960.37631280.25012373X-RAY DIFFRACTION75
3.3696-3.70810.30111680.21182903X-RAY DIFFRACTION92
3.7081-4.24330.23811690.17933088X-RAY DIFFRACTION98
4.2433-5.34110.25331760.15993164X-RAY DIFFRACTION98
5.3411-29.70680.21791630.17283271X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.91990.2079-1.07110.7085-0.22081.48340.07570.00510.3464-0.02190.2911-0.0076-0.1084-0.1301-0.2386-0.0003-0.01070.05430.1827-0.04560.0717-18.30317.667134.9945
21.5723-0.85840.26450.57060.1160.98540.0370.0070.0013-0.1741-0.0915-0.0466-0.3859-0.0849-0.00170.24390.03330.0240.15150.05460.2611-39.739532.557429.4469
30.0584-0.0188-0.12540.46820.18480.4421-0.02280.038-0.1536-0.06650.1149-0.3440.0010.0337-0.04960.0344-0.09750.02590.38280.02110.2333-14.229113.035228.7144
40.1301-0.14820.32580.5356-0.41481.6405-0.0738-0.0587-0.3545-0.05850.1499-0.07420.0635-0.5452-0.0980.0216-0.02560.02790.223-0.02950.1725-34.37475.582236.9441
50.142-0.05560.14540.19580.25260.69030.008-0.027-0.0035-0.05250.13450.0054-0.14040.3532-0.10130.1247-0.0671-0.04110.195-0.05390.1306-19.91338.491944.2361
60.13250.08920.10070.41470.06850.16610.08520.01280.05060.05020.14-0.08070.02920.0887-0.13140.43270.2988-0.02840.5387-0.29460.3037-15.875543.569211.1878
70.47910.0154-0.26470.58160.63261.0274-0.1544-0.1003-0.0282-0.0045-0.11140.24150.036-0.05880.14770.01360.00150.04060.0768-0.06410.0944-31.709260.881922.8035
80.32470.28870.33343.17261.95752.0283-0.10480.1744-0.27130.8710.065-0.0560.5188-0.0241-0.08360.40890.0783-0.01550.1537-0.18060.2085-16.394743.023812.7457
90.3877-0.4483-0.43940.87451.12341.5948-0.1638-0.0006-0.12420.1237-0.08880.08430.15780.06270.11030.50570.2074-0.1530.4246-0.17190.3765-3.982748.297513.6724
100.60120.1143-0.26550.09330.06980.4171-0.13370.6287-0.2358-0.07170.2866-0.12950.05970.2486-0.02760.01390.08670.08730.3887-0.2757-0.1-11.2757.05664.0906
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 30:59)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 60:181)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 182:222)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 223:310)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 311:348)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain B and resid 30:42)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 43:182)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 183:236)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain B and resid 237:263)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain B and resid 264:348)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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