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- PDB-3qhs: Crystal structure of full-length Hfq from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3qhs
タイトルCrystal structure of full-length Hfq from Escherichia coli
要素Protein hfq
キーワードRNA BINDING PROTEIN / SM-LIKE / PLEIOTROPIC REGULATOR
機能・相同性
機能・相同性情報


sRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of translation, ncRNA-mediated / bacterial nucleoid / regulation of translation, ncRNA-mediated / bent DNA binding / regulation of RNA stability / RNA folding chaperone / tRNA processing / tRNA binding / regulation of DNA-templated transcription ...sRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / positive regulation of translation, ncRNA-mediated / bacterial nucleoid / regulation of translation, ncRNA-mediated / bent DNA binding / regulation of RNA stability / RNA folding chaperone / tRNA processing / tRNA binding / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNA-binding protein Hfq / Hfq protein / SH3 type barrels. - #100 / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-binding protein Hfq
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Beich-Frandsen, M. / Vecerek, B. / Sjoeblom, B. / Blaesi, U. / Djinovic-Carugo, K.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: Structural analysis of full-length Hfq from Escherichia coli
著者: Beich-Frandsen, M. / Vecerek, B. / Sjoblom, B. / Blasi, U. / Djinovic-Carugo, K.
履歴
登録2011年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein hfq
B: Protein hfq
C: Protein hfq
D: Protein hfq
E: Protein hfq
F: Protein hfq
G: Protein hfq
H: Protein hfq
I: Protein hfq
J: Protein hfq
K: Protein hfq
L: Protein hfq


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,15212
ポリマ－134,15212
非ポリマー00
水1,27971
1
A: Protein hfq
B: Protein hfq
C: Protein hfq
D: Protein hfq
E: Protein hfq
F: Protein hfq


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,0766
ポリマ－67,0766
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9440 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area18890 Å2
手法PISA
2
G: Protein hfq
H: Protein hfq
I: Protein hfq
J: Protein hfq
K: Protein hfq
L: Protein hfq


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,0766
ポリマ－67,0766
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9410 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area18650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.910, 62.150, 81.260
Angle α, β, γ (deg.)78.56, 86.16, 59.86
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Protein hfq / HF-1 / Host factor-I protein / HF-I


分子量: 11179.354 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b4172, hfq, JW4130 / プラスミド: pUC19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0A6X3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.69 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 30% v/v PEG 550 MME, 0.05M calcium chloride dihydrate, 0.1M BIS-TRIS, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月29日
放射モノクロメーター: Silicon 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→80 Å / Num. all: 23985 / Num. obs: 23973 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.03 % / Biso Wilson estimate: 25.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Net I/σ(I): 14.22
反射 シェル解像度: 2.85→2.92 Å / 冗長度: 6.43 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 5.6 / Num. unique all: 9573 / % possible all: 83.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HK9

1hk9


解像度: 2.85→45.214 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.892 / SU B: 15.483 / SU ML: 0.301 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.395 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24969 1197 5.1 %RANDOM
Rwork0.20694 ---
all0.20919 22301 --
obs0.20919 22301 98.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.979 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.77 Å22.88 Å20.92 Å2
2---4.64 Å2-2.12 Å2
3---9.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→45.214 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6492 0 0 71 6563
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0226623
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0551.9578985
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2315800
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.8123.547296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.496151171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6961548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.21063
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0214898
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6871.54071
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.30126690
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.34332552
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7324.52295
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.85→2.924 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.302 83
Rwork0.281 1656

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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