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- PDB-3q9u: In silico and in vitro co-evolution of a high affinity complement... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q9u
タイトルIn silico and in vitro co-evolution of a high affinity complementary protein-protein interface
要素
  • CoA binding protein
  • consensus ankyrin repeat
キーワードPROTEIN BINDING / DE NOVO PROTEIN / Structural Genomics / Israel Structural Proteomics Center / ISPC / Prb-binding designed ankyrin repeat
機能・相同性Ankyrin repeat-containing domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta / COENZYME A
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Karanicolas, J. / Corn, J.E. / Chen, I. / Joachimiak, L.A. / Dym, O. / Chung, S. / Albeck, S. / Unger, T. / Hu, W. / Liu, G. ...Karanicolas, J. / Corn, J.E. / Chen, I. / Joachimiak, L.A. / Dym, O. / Chung, S. / Albeck, S. / Unger, T. / Hu, W. / Liu, G. / Delbecq, S. / Montelione, G.T. / Spiegel, C. / Liu, D. / Baker, D. / Israel Structural Proteomics Center (ISPC)
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2011
タイトル: A de novo protein binding pair by computational design and directed evolution.
著者: Karanicolas, J. / Corn, J.E. / Chen, I. / Joachimiak, L.A. / Dym, O. / Peck, S.H. / Albeck, S. / Unger, T. / Hu, W. / Liu, G. / Delbecq, S. / Montelione, G.T. / Spiegel, C.P. / Liu, D.R. / Baker, D.
履歴
登録2011年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月20日Group: Database references
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CoA binding protein
B: CoA binding protein
C: consensus ankyrin repeat
D: consensus ankyrin repeat
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7076
ポリマ－65,1724
非ポリマー1,5352
水00
1
A: CoA binding protein
C: consensus ankyrin repeat
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3543
ポリマ－32,5862
非ポリマー7681
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CoA binding protein
D: consensus ankyrin repeat
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3543
ポリマ－32,5862
非ポリマー7681
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.901, 57.620, 58.230
Angle α, β, γ (deg.)89.96, 90.14, 113.44
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 CoA binding protein


分子量: 16097.753 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: タンパク質 consensus ankyrin repeat


分子量: 16488.320 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.69 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2 M NaF 20 % PEG 3350, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8729 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月28日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 27228 / % possible obs: 83.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (phenix.refine: 1.5_2) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3q9n

3q9n


解像度: 2.3→37.738 Å / SU ML: 0.49 / σ(F): 2 / 位相誤差: 34.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3175 1263 5.13 %Random
Rwork0.24 ---
obs0.2441 24632 86.2 %-
all-28575 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.416 Å2 / ksol: 0.306 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3331 Å2-0.4377 Å20.6283 Å2
2--1.0332 Å20.3077 Å2
3----0.7001 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→37.738 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4521 0 96 0 4617
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094697
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3276397
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.1921764
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085732
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01822
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3001-2.39220.36461410.26312433X-RAY DIFFRACTION80
2.3922-2.50110.36131270.25092724X-RAY DIFFRACTION90
2.5011-2.63290.33111460.25392796X-RAY DIFFRACTION92
2.6329-2.79780.36571610.2572749X-RAY DIFFRACTION92
2.7978-3.01370.38531430.27042738X-RAY DIFFRACTION90
3.0137-3.31690.38631590.27082583X-RAY DIFFRACTION87
3.3169-3.79640.28881270.25412433X-RAY DIFFRACTION80
3.7964-4.78160.27531240.19422435X-RAY DIFFRACTION81
4.7816-37.74310.22281350.19692478X-RAY DIFFRACTION83
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4431-0.2190.05461.2653-0.33481.1925-0.0629-0.08970.0204-0.08520.00850.05480.00310.022600.0535-0.01090.00340.0951-0.00090.0966-2.61757.459-17.9631
20.6686-0.64140.48442.6491-0.47421.28390.12680.06920.1627-0.3035-0.2756-0.14820.10240.0821-0.00060.08750.01910.04790.0840.0210.069636.1137-7.07489.1888
31.5211-0.6291-0.70480.9130.70711.43160.08610.1960.26280.09290.1048-0.1549-0.0193-0.2856-0.00020.08170.01890.00330.13920.05060.187720.862810.5514-24.8081
40.7721-0.01480.24090.9938-0.34921.2940.2003-0.01860.0135-0.096-0.16410.1340.0503-0.19880.00010.2122-0.0234-0.01720.1412-0.03250.124817.4882-22.045115.4056
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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