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- PDB-3q78: Cryptococcus neoformans protein farnesyltransferase in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q78
タイトルCryptococcus neoformans protein farnesyltransferase in complex with FSPP and DDPTASACNIQ peptide
要素
  • (Farnesyltransferase ...) x 2
  • peptide substrate
キーワードTRANSFERASE / Protein prenyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein prenyltransferase activity / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid ...Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein prenylyltransferase / Prenyltransferase subunit beta / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / PFTB repeat / Prenyltransferase alpha-alpha toroid domain / Glycosyltransferase - #20 / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3CX / Chem-FPS / Protein farnesyltransferase subunit beta / Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Cryptococcus neoformans (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Hast, M.A. / Beese, L.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structures of Cryptococcus neoformans Protein Farnesyltransferase Reveal Strategies for Developing Inhibitors That Target Fungal Pathogens.
著者: Hast, M.A. / Nichols, C.B. / Armstrong, S.M. / Kelly, S.M. / Hellinga, H.W. / Alspaugh, J.A. / Beese, L.S.
履歴
登録2011年1月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月19日Group: Database references
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999There is no UniPort database reference sequence available at the time of the deposition. The ...There is no UniPort database reference sequence available at the time of the deposition. The sequences presented here are of farnesyltransferase alpha subunit(residues 15-349) and beta subunit from Cryptococcus neoformans var. grubii strain H99. The first 14 residues in the alpha subunit(chain A) represent expression tag.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Farnesyltransferase alpha subunit
B: Farnesyltransferase beta subunit
D: peptide substrate
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,7937
ポリマ－98,8543
非ポリマー9384
水6,197344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9990 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area30130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.020, 143.020, 130.550
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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Farnesyltransferase ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Farnesyltransferase alpha subunit


分子量: 40913.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cryptococcus neoformans (菌類) / 株: H99 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q55S71*PLUS
#2: タンパク質 Farnesyltransferase beta subunit


分子量: 56806.879 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Cryptococcus neoformans (菌類) / 株: H99 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q55QV6*PLUS

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 D

#3: タンパク質・ペプチド peptide substrate


分子量: 1134.175 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide substrate

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非ポリマー , 4種, 348分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-3CX / (2S)-3-(cyclohexylamino)-2-hydroxypropane-1-sulfonic acid


分子量: 237.316 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H19NO4S
#6: 化合物 ChemComp-FPS / S-[(2E,6E)-3,7,11-TRIMETHYLDODECA-2,6,10-TRIENYL] TRIHYDROGEN THIODIPHOSPHATE / FARNESYL THIOPYROPHOSPHATE / チオピロりん酸ファルネシル


分子量: 398.392 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H28O6P2S
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 344 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.57 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 15% PEG4K, 100mM CAPSO pH 9.5, 100 mm NaCl, 150 mM Lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.971 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.971 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 65570 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX1.6.1_336精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→45.227 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 20.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2142 3451 5 %
Rwork0.1827 --
obs0.1843 69019 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.298 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6267 Å20 Å2-0 Å2
2--1.6267 Å20 Å2
3----3.2534 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.227 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6343 0 55 344 6742
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036571
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6568930
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5732439
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045953
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041148
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.27860.29263410.25086462X-RAY DIFFRACTION100
2.2786-2.36980.27193380.21986437X-RAY DIFFRACTION100
2.3698-2.47760.26413420.20966490X-RAY DIFFRACTION100
2.4776-2.60830.26363410.20156484X-RAY DIFFRACTION100
2.6083-2.77160.25373420.19836494X-RAY DIFFRACTION100
2.7716-2.98560.24363430.20476516X-RAY DIFFRACTION100
2.9856-3.2860.22483440.20096541X-RAY DIFFRACTION100
3.286-3.76130.20313470.17276588X-RAY DIFFRACTION100
3.7613-4.7380.1653500.14256642X-RAY DIFFRACTION100
4.738-45.23640.18473630.16086914X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.9303 Å / Origin y: -32.2552 Å / Origin z: -3.0583 Å
111213212223313233
T0.2738 Å2-0.0007 Å2-0.0163 Å2-0.1725 Å2-0.0182 Å2--0.2496 Å2
L0.347 °20.078 °20.0124 °2-0.2905 °2-0.1869 °2--1.3736 °2
S-0.0155 Å °-0.0249 Å °0.0062 Å °0.0625 Å °0.0038 Å °-0.004 Å °-0.2038 Å °-0.0202 Å °0.0113 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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