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万見
- PDB-3q49: Crystal structure of the TPR domain of CHIP complexed with Hsp70-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q49
タイトルCrystal structure of the TPR domain of CHIP complexed with Hsp70-C peptide
要素
  • Hsp70-C peptide
  • STIP1 homology and U box-containing protein 1
キーワードLIGASE/CHAPERONE / E3 ubiquitin ligase / LIGASE-CHAPERONE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / regulation of glucocorticoid metabolic process / Downregulation of ERBB2 signaling / Regulation of TNFR1 signaling / Regulation of necroptotic cell death / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity ...positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / regulation of glucocorticoid metabolic process / Downregulation of ERBB2 signaling / Regulation of TNFR1 signaling / Regulation of necroptotic cell death / positive regulation of endoribonuclease activity / denatured protein binding / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin conjugating enzyme complex / cellular heat acclimation / positive regulation of ERAD pathway / death receptor agonist activity / negative regulation of inclusion body assembly / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / positive regulation of nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / positive regulation of mitophagy / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of microtubule nucleation / ATP-dependent protein disaggregase activity / nuclear inclusion body / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / misfolded protein binding / regulation of mitotic spindle assembly / negative regulation of mitochondrial outer membrane permeabilization involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / R-SMAD binding / transcription regulator inhibitor activity / cellular response to misfolded protein / aggresome / protein folding chaperone complex / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / lysosomal transport / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / chaperone-mediated autophagy / cellular response to steroid hormone stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / TPR domain binding / protein monoubiquitination / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / mRNA catabolic process / protein K63-linked ubiquitination / positive regulation of proteolysis / regulation of protein ubiquitination / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein maturation / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / chaperone-mediated protein complex assembly / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / cellular response to unfolded protein / protein autoubiquitination / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / ERAD pathway / ubiquitin ligase complex / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / inclusion body / negative regulation of protein ubiquitination / protein folding chaperone / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Hsp70 protein binding / centriole / positive regulation of RNA splicing / positive regulation of erythrocyte differentiation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of protein ubiquitination / negative regulation of protein binding / positive regulation of interleukin-8 production / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / response to ischemia / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / kinase binding / Hsp90 protein binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / PKR-mediated signaling / negative regulation of cell growth / histone deacetylase binding / Z disc / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / transcription corepressor activity / disordered domain specific binding / MAPK cascade / ubiquitin protein ligase activity / unfolded protein binding / virus receptor activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein folding / cellular response to hypoxia / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein-macromolecule adaptor activity / protein-folding chaperone binding / cellular response to oxidative stress
類似検索 - 分子機能
CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. ...CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / ATPase, nucleotide binding domain / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock 70 kDa protein 1A / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.543 Å
データ登録者Wang, L. / Chen, L. / Wu, J.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Molecular Mechanism of the Negative Regulation of Smad1/5 Protein by Carboxyl Terminus of Hsc70-interacting Protein (CHIP).
著者: Wang, L. / Liu, Y.T. / Hao, R. / Chen, L. / Chang, Z. / Wang, H.R. / Wang, Z.X. / Wu, J.W.
履歴
登録2010年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: STIP1 homology and U box-containing protein 1
C: Hsp70-C peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,5932
ポリマ－16,5932
非ポリマー00
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1090 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.033, 77.967, 37.341
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 STIP1 homology and U box-containing protein 1 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP


分子量: 15733.964 Da / 分子数: 1 / 断片: TPR domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Stub1, Chip / プラスミド: pET-Duet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9WUD1, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Hsp70-C peptide


分子量: 858.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DMV8*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.09 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100mM Bis-tris propane pH 7.0, 40% PEG MME 2000, 3% (w/v) xylitol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月12日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.54→33.7 Å / Num. all: 20426 / Num. obs: 20035 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 52.2
反射 シェル解像度: 1.54→1.57 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.195 / Mean I/σ(I) obs: 11.2 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2C2L

2c2l


解像度: 1.543→33.678 Å / SU ML: 0.15 / σ(F): 0.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2065 1027 5.13 %RANDOM
Rwork0.1676 ---
obs0.1695 20035 97.99 %-
all-20426 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 77.083 Å2 / ksol: 0.362 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.2402 Å2-0 Å20 Å2
2---3.9653 Å2-0 Å2
3---9.4765 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.543→33.678 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1121 0 0 197 1318
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051139
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8651532
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.574438
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058161
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004205
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.5428-1.62420.2351450.1736256395
1.6242-1.72590.20721350.1762263697
1.7259-1.85920.20411350.1749267797
1.8592-2.04620.21831590.1734269699
2.0462-2.34230.19121660.1636272999
2.3423-2.95080.2081530.16952779100
2.9508-33.68580.19551340.1549292899

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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