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- PDB-6efk: Crystal structure of the human CHIP TPR domain in complex with a ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6efk
タイトルCrystal structure of the human CHIP TPR domain in complex with a 5mer acetylated HSP70 peptide
要素
  • ACE-ILE-GLU-GLU-VAL-ASP
  • E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
キーワードLIGASE / C-terminus of Hsc70-interacting protein / Heat Shock Protein 70 / CHIP / HSP70
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of glucocorticoid metabolic process / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of mitophagy / ERBB2 signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / nuclear inclusion body / misfolded protein binding / protein folding chaperone complex ...positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of glucocorticoid metabolic process / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of mitophagy / ERBB2 signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / nuclear inclusion body / misfolded protein binding / protein folding chaperone complex / cellular response to misfolded protein / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / RIPK1-mediated regulated necrosis / chaperone-mediated autophagy / TPR domain binding / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / SMAD binding / protein monoubiquitination / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / R-SMAD binding / positive regulation of proteolysis / protein K63-linked ubiquitination / protein maturation / protein autoubiquitination / ERAD pathway / ubiquitin ligase complex / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Hsp70 protein binding / heat shock protein binding / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / positive regulation of protein ubiquitination / G protein-coupled receptor binding / response to ischemia / Regulation of TNFR1 signaling / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Hsp90 protein binding / RING-type E3 ubiquitin transferase / regulation of protein stability / tau protein binding / Regulation of necroptotic cell death / Downregulation of ERBB2 signaling / kinase binding / Z disc / Regulation of PTEN stability and activity / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / MAPK cascade / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to heat / protein-folding chaperone binding / cellular response to hypoxia / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein stabilization / protein ubiquitination / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. ...CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Basu, K. / Ravalin, M. / Bohn, M.-F. / Craik, C.S. / Gestwicki, J.E.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2019
タイトル: Specificity for latent C termini links the E3 ubiquitin ligase CHIP to caspases.
著者: Ravalin, M. / Theofilas, P. / Basu, K. / Opoku-Nsiah, K.A. / Assimon, V.A. / Medina-Cleghorn, D. / Chen, Y.F. / Bohn, M.F. / Arkin, M. / Grinberg, L.T. / Craik, C.S. / Gestwicki, J.E.
履歴
登録2018年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
B: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
C: ACE-ILE-GLU-GLU-VAL-ASP
D: ACE-ILE-GLU-GLU-VAL-ASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7275
ポリマ－31,7044
非ポリマー231
水5,134285
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
D: ACE-ILE-GLU-GLU-VAL-ASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8753
ポリマ－15,8522
非ポリマー231
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1300 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area7710 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
C: ACE-ILE-GLU-GLU-VAL-ASP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8522
ポリマ－15,8522
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1160 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area7700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.709, 70.342, 77.072
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CHIP / Antigen NY-CO-7 / CLL-associated antigen KW-8 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / ...Antigen NY-CO-7 / CLL-associated antigen KW-8 / Carboxy terminus of Hsp70-interacting protein / RING-type E3 ubiquitin transferase CHIP / STIP1 homology and U box-containing protein 1


分子量: 15222.310 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STUB1, CHIP, PP1131 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UNE7, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: タンパク質・ペプチド ACE-ILE-GLU-GLU-VAL-ASP


分子量: 629.657 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 285 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.4 M CaCl2, 0.1 M HEPES (pH 7.5), 25% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.116 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.116 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→39.95 Å / Num. obs: 40943 / % possible obs: 96.64 % / 冗長度: 11.5 % / Net I/σ(I): 9.42
反射 シェル解像度: 1.5→1.554 Å / 冗長度: 7.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.55 / Num. unique obs: 3686 / % possible all: 86.34

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3Q49

3q49


解像度: 1.5→39.946 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 1921 4.8 %
Rwork0.2108 --
obs0.2124 39998 96.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→39.946 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2191 0 1 285 2477
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072252
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8443035
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.474877
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.288323
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005407
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5001-1.53760.30431220.34632431X-RAY DIFFRACTION88
1.5376-1.57910.4417900.40582114X-RAY DIFFRACTION76
1.5791-1.62560.36211340.29672697X-RAY DIFFRACTION97
1.6256-1.67810.26511270.29582741X-RAY DIFFRACTION98
1.6781-1.73810.33011430.29992636X-RAY DIFFRACTION95
1.7381-1.80770.27111590.24222764X-RAY DIFFRACTION100
1.8077-1.88990.26181310.21552784X-RAY DIFFRACTION100
1.8899-1.98960.23281500.20772765X-RAY DIFFRACTION100
1.9896-2.11420.23991500.19952813X-RAY DIFFRACTION100
2.1142-2.27740.2151390.17662800X-RAY DIFFRACTION100
2.2774-2.50660.19751400.18462824X-RAY DIFFRACTION100
2.5066-2.86920.23441350.19692832X-RAY DIFFRACTION100
2.8692-3.61450.21471530.17782868X-RAY DIFFRACTION100
3.6145-39.95990.23081480.17693008X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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